Клиническое значение концентрации БФГ в консервированной крови

В крови, консервированной в некоторых средах, например цитратдекстрозной, за 10 дней концентрация БФГ снижается с 4,5 до 0,5 мМ. Гемоглобин такой крови имеет очень высокое сродство к О₂. Если кровь со сниженной концентрацией БФГ переливать тяжелобольным, возникает опасность развития гипоксии тканей. Введённые с кровью эритроциты за 24 ч могут восстановить лишь половину нормальной концентрации БФГ. Добавлением в кровь БФГ нельзя восстановить нормальную концентрацию его в эритроцитах, так как, имея высокий отрицательный заряд, БФГ не может проникать через мембраны эритроцитов. Поэтому в настоящее время в кровь добавляют вещества, способные проникать через мембрану эритроцитов и поддерживать в них нормальную концентрацию БФГ.

6. Регуляторные свойства олигомерного белка
гемоглобина

Таким образом, олигомерный белок гемоглобин, в отличие от мономерного родственного белка миоглобина, способен присоединять к специфическим участкам 4 различных лиган-да: О₂, Н⁺, СО₂ и БФГ. Все эти лиганды присоединяются к пространственно разобщённым участкам, но конформационные изменения белка в месте присоединения одного лиганда передаются на весь олигомерный белок и изменяют сродство к нему других лигандов. Так, количество поступающего в ткани О₂ зависит не только от парциального давления О₂, но и концентрации аллостерических лигандов, что увеличивает возможность регуляции функций гемоглобина. Как мы уже рассматривали выше, в капиллярах работающей мышцы увеличение концентрации СО₂ и Н⁺ уменьшает сродство гемоглобина к О₂ и увеличивает отдачу его в ткани. При длительной гипоксии усиливается синтез 2,3-БФГ в эритроцитах, что также снижает сродство гемоглобина к О² и при том же парциальном давлении О² увеличивает его транспорт в ткани. Следовательно, благодаря воздействию регуляторных лигандов олигомерные белки способны приспосабливать свою конформацию и фунцию к изменениям, происходящим в окружающей среде.

7. Особенности строения
и функционирования гемоглобина плода

Фетальный гемоглобин (HbF) заменяет эмбриональный гемоглобин, начиная синтезироваться в печени через 2 нед после её формирования у плода. С 6 мес развития плода до его рождения это основной гемоглобин эритроцитов. После рождения ребёнка он интенсивно начинает замещаться на гемоглобин А. В физиологических условиях HbF имеет более высокое сродство к О₂, чем НbА, что создаёт оптимальные условия для транспорта О₂ из крови матери в кровь плода. Это свойство HbF обусловлено тем, что он слабее, чем НЬА связывается с 2,3-БФГ. Физиологические особенности HbF связаны с особенностями его строения: вместо?-глобиновых цепей в НЬА, он содержит две?-цепи (р-подобные). Связывание 2,3-БФГ с НЬА происходит при участии положительно заряженных радикалов аминокислот двух?-цепей, некоторые из которых отсутствуют в первичной структуре?-цепей. В среде, лишённой 2,3-БФГ, НbА и HbF проявляют одинаковое высокое сродство к О₂.