2015-06-26
3236
Ферменты как белки, обладают амфотерными свойствами, и заряд молекулы фермента зависит от среды, в которой фермент находится. Меняя реакцию среды, можно добиться как активации, так и угнетения активности ферментов. Для каждого фермента имеется свой оптимум рН - узкий диапазон значений рН, в котором фермент наиболее активен. Для большинства ферментов оптимум рН лежит в пределах от 4 до 7. Влияние рН на активность ферментов обусловлено несколькими факторами.
-контакт фермента с субстратом зависит от степени ионизации функциональных групп аминокислотных остатков, входящих в субстратный участок активного центра фермента, т. к. кислые и основные группы аминокислот активного центра участвуют в связывании субстрата;
-превращение фермент-субстратного комплекса в комплекс фермент-продукты реакции может происходить только при определенной ионизации комплекса, т.к. функциональные группы, входящие в состав каталитического центра, работают тоже от степени ионизации этих групп;
|
|
|
- в некоторых ферментативных реакциях водородные или гидроксильные ионы аминокислот каталитического участка активного центра могут участвовать непосредственно в реакциях, протекающих на активном центре фермента;
-большинство субстратов имеют кислотные и основные группы, на ионизацию которых влияет рН среды. Вероятно, при оптимальном значении рН субстрат и функциональные группы активного центра находятся в реакционноспособном состоянии;
-ферменты наиболее активны при рН близкой их ИЭТ, когда заряд молекулы приближается к 0, так как при этом фермент имеет наименьшую степень диссоциации, и связь апофермента и кофермента более прочная.
Знание зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды имеет практическое значение. Например, при исследовании активности какого-либо фермента в лаборатории необходимо учитывать оптимальное значение рН среды для данного фермента. Также необходимо знать, что некоторые ферменты проявляют максимальную свою активность в резко-кислой среде (пепсин) или же в щелочной среде (трипсин, химотрипсин).
