Четвертичная структура белка – высший уровень организации

Когда глобулы состоят из двухиболее полипептидных цепей, ассоциированных между собой нековалентными (непептидными и недисульфидными) связями, то это свидетельствует, что они обладают четвертичной структурой. Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если их молекулы содержат 2 протомера, это димеры, если 4 - тетрамеры и т.д. Их число всегда чётное (от 2 до 24).

Например, гемоглобин А (HbА) – белок эритроцитов, связывающий кислород, состоит из четырёх субъединиц (2 α- и 2 β) (Рис.5). Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент, принимающий активное участие в окислении и синтезе глюкозы, также включает 4 протомера – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н₄, Н₃М₁, Н₂М₂, Н₁М₃, М₄. Креатинкиназа – энзим, используемый в регенерации АТФ при мышечном сокращении, имеет только две субъединицы – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ или ММ. Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей).

Стабилизируется с помощью добавочных связей.

Биороль: отвечает за проявление специфических функций белка, выполнение которых обеспечивает только мультимер; его диссоциация приводит к снижению или потере активности протеина.

Особенности строения обуславливают свойства белков.