Свойства белков

Белкам присущи свойства, которые называют функциональными. К ним относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способности, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию. Эти свойства белков используют при производстве различных пищевых продуктов и их аналогов.

В технологических процессах производства пищевых продуктов могут происходить изменения белков. Разрушение нативной структуры, сопровождающее­ся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией.

Сфизической точки зрения денатурацию рас­сматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

Большинство белков денатурируются в присутствии сильных мине­ральных кислот или оснований, при нагревании, охлаждении, обработ­ке поверхностно-активными веществами (додецилсульфатом), мочеви­ной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном). Широкое примене­ние кислот, оснований, солей, органических растворителей предусмат­ривается в практике выделения белков из пищевого сырья и готовых про­дуктов при изучении их свойств и структурных особенностей, а также при экстракции и очистке в технологии выделения концентратов и изолятов. Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде, так как их полипептидные цепи настолько сильно переплетены между со­бой, что затрудняется доступ молекул растворителя к радикалам остат­ков аминокислот.

Большая часть белков денатурируется при 60-80°С, однако встреча­ются белки и термостабильные, например, a-лактоглобулин молока и a-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к на­греванию часто обусловливается наличием в их составе большого коли­чества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздей­ствия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и соле­вого состава среды и присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно по­нижается в присутствии кислот жирного ряда, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, при­водят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, — к их инактивации.

При температуре от 40-60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, со­провождающееся образованием карбонильных соединений и темноок-рашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность ре­акций меланоидинообразования заключается во взаимодействии груп­пы –NH₂ аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пи­щевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь не­заменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость ами­нокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гид­ролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество не­заменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп —NH₂ и —СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов и циклических амидов.

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бис­квитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, кон­сервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид пре­вращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание бел­ков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных —S—S-связей), то и усвояемость по­лимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться. Параллельно могут изменяться физико-химические свойства белков.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120^вС при­водит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул бел­ка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных свя­зей и образованием сероводорода, аммиака,диоксида углерода и ряда бо­лее сложных соединений небелковой природы. Так, стерилизация мо­лочных, мясных и рыбных продуктов при температуре выше 115°С, вы­зывает разрушение цистеиновых остатков с отщеплением сероводорода, диметилсульфида и цистеиновой кислоты:

Среди продуктов термического распада белков встречаются соедине­ния, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обус­лавливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изоме­ризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков. Например, термообработка казеина молока при температуре около 200°С снижает биологическую ценность продукта на 50%.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, не­которые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превра­щений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин — в дегидроаланин с выделением сероводорода:

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность бел­ков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной струк­турой, поэтому образование их в технологических процессах производ­ства пищевых продуктов нежелательно. К тому же в опытах на крысах показано, что образование, например, лизиноаланина стимулирует нефрокальциноз, диарею и облысение.

Обработка сырья растворами щелочей широко используется при по­лучении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение рН, тем­пература и время обработки, тем выше содержание незаменимых амино­кислот в белке. Например, при повышении рН раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем умень­шается на 40%, треонина — на 26%, а валина — на 24%. Мягкие темпера­турные режимы предохраняют от образования в больших количествах не­желательных аминокислотных фрагментов. В то же время среди специа­листов обсуждается вопрос о введении предельно допустимых концент­раций лизиноаланина (например, 300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.

Вопросы для самоконтроля

1. Какие органические вещества относят к классу белков?

2. Как классифицируют белковые вещества?

3. Какие биологические функции белков Вы знаете? Охарактеризуйте каждую из них.

4. Назовите незаменимые аминокислоты. Чем они отличаются от заменимых?

5. Что такое белково-калорийная недостаточность? Каковы ее последствия?

6. Что такое "идеальный" или "эталонный" белок по шкале ФАО/ВОЗ?

7. Как определяется биологическая ценность пищевых продуктов?

8. Как рассчитать аминокислотный скор по какой-либо незаменимой кислоте? Что означает понятие "лимитирующая" аминокислота?

9. Какова суточная норма потребления белка для взрослого человека?

10. Как влияет технологическая обработка на биологическую ценность белков?