Билет 14. 1. Типы мышечных сокращений

Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивании) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, периодически прикрепляющихся к тонким нитям, т. е. за счет поперечных актомиозиновых мостиков.

При исследовании движения мостиков методом дифракции рентгеновских лучей показано, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота — 5—50 колебаний/с. Каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется и «ждет» условий для нового прикрепления. Но огромное множество мостиков работает «вразнобой», и поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Разнообразные исследования привели к следующему представлению о механизме циклической работы миозинового мостика.

В покое мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, ибо между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина. При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са2+ (в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином приводит к резкому изменению конформации мостика (его «сгибанию») и перемещению нити актина на один шаг (20 нм) с последующим разрывом мостика. Энергию на этот акт дает распад макроергической фосфатной связи, включенной в фосфорилактомиозин.

После этого в силу падения локальной концентрации Са2+ и отсоединения его от тропонина тропомиозин снова блокирует актин, а миозин снова фосфорилируется за счет АТФ. Последний не только заряжает системы для дальнейшей работы, но и способствует временному разобщению нитей, т. е. пластифицирует мышцу, делает ее способной растягиваться под влиянием внешних сил. Полагают, что на одно рабочее движение одного мостика тратится одна молекула

Влияние АТФ на изолированные актомиозиновые комплексы—нити. А — саркомер, Б — схема миофибриллы, Z — Z—линии; 1 — саркомер, 2 — поперечный мостик, 3 — миозин, 4 — актиновая нить, 5 — миозиновый стержень, 6 — «головка», 7— «шейка», 8 — миозиновая нить.

АТФ, причем роль АТФазы играет актомиозин (в присутствии ионов Mg2+ и Са2+). Всего при одиночном сокращении тратится 0,3 мкмоль АТФ на 1 г мышцы. Необходимо еще раз подчеркнуть, что АТФ играет в мышечной работе двоякую роль: фосфорилируя миозин, он обеспечивает энергией сокращение, но, находясь в свободном состоянии, он обеспечивает и расслабление мышцы (ее пластификацию). При исчезновении АТФ из миоплазмы развивается непрерывное сокращение — контрактура. Все эти феномены могут быть продемонстрированы и на изолированных актомиозиновых комплексах—нитях. Такие нити без АТФ твердеют (ригор), при добавлении АТФ — расслабляются, а при добавлении еще и Са2+ производят обратимое сокращение, аналогичное нормальному