Доменная структура белков

Длинные полипептидные цепи (длиной около 200 аминокислотных остатков или больше) обычно имеют доменную пространственную структуру. Доменом называют часть пептидной цепи, образующей как бы самостоятельную глобулу, причем на одной пептидной цепи может быть два или больше доменов. Домены в одном белке могут быть одинаковыми или различными как по структуре, так и но функции. Часто домен по своей структуре и свойствам сходен с отдельным глобулярным белком, имеющим самостоятельную третичную структуру. Благодаря доменной структуре белков облегчается формирование третичной структуры.

Очень часто между доменами располагаются центры связывания с лигандами. Кроме того домены отделены друг от друга неструктурированными фрагментами полипептидной цепи, которые называются шарнирными участками, благодаря чему они могут перемещаться относительно друг друга при взаимодействии. Такое свойство облегчает взаимодействие, а также способно обратимо менять конформацию белковой молекулы и ее функциональное состояние, что открывает путь к управлению метаболизмом при помощи белков.

В составе некоторых белков домены являются автономными функциональными единицами и выполняют самостоятельные функции, связываясь с различными лигандами. Подобные белки называются полифункциональными. Доменная организация и строение характерно в первую очередь для ферментов.

Супервторичные структуры белков (Самостоятельное изучение)

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Многие белки построены из двух или более пептидных цепей, каждая из которых обладает одинаковыми или разными первичной, вторичной и третичной структурами. Такие белки называются олигомерными, а отдельные полипептидные цепи называются протомерами. Кроме того в составе олигомерных белков различают субъединицы – функционально активные части олигомерного белка. Субъединица может содержать или один протомер, или несколько. В результате олигомерные белки характеризуются четвертичной конформацией или структурой. Четвертичная структура - количество и взаимное расположение субъединиц в олигомерных белках. Четвертичную структуру имеют только олигомерные белки, в составе которых имеется несколько субъединиц, или два и больше протомеров.

Протомеры в олигомерном белке соединены множеством слабых, нековалентных связей - ионных, водородных, в основном гидрофобных. Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей.

Количество протомеров в белках может сильно варьировать: гемоглобин содержит 4 протомера, фермент аспартатгранскарбамоилаза — 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протомеров, соединенных нековалентными связями. Следовательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень большую молекулярную массу.

Взаимодействие одного протомера с другими можно рассматривать как частный случай взаимодействия белка с лигандом. Каждый протомер служит лигандом для других протомеров.

Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно друг друга называют четвертичной структурой белка.

Особенности строения и функционирования олигомерных белков

1. Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетрамеры, гексамеры и т. д.).

2. В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные протомеры, например гомодимеры — белки содержащие 2 одинаковых протомера, гетеродимеры — белки, содержащие 2 разных протомера.

3. Различные по структуре протомеры могут связывать разные лиганды.

4. Взаимодействие одного протомера со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явление носит название кооперативных изменений конформации протомеров.

5. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойство — способность к аллостерической регуляции их функций.

Олигомерные белки обладают способность обратимо диссоциировать на отдельные протомеры и вновь образовывать ассоциаты. Причем протомеры по отдельности не обладают фукциональностью. Только вместе, протомеры в составе олигомерного белка способны выполнять возложенную на них функцию. Поэтому четвертичная конформация в более широкой трактовке – это белковый ассоциат, состоящий из двух и большего количества протомеров, которые соединены друг с другом гидрофобными и иными слабыми взаимодействиями, обладающий биологической функцией только при соединении друг с другом.

Четвертичная структура является такой же специфичной, уникальной характеристикой данного белка, как и другие уровни структуры.

Олигомерные белки в строгом смысле нельзя назвать молекулами: скорее это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положение между молекулами и клеточными органеллами, такими, как шаперониновый комплекс, рибосомы, хромосомы, мембраны и др.