Казеинаткальцийфосфатный комплекс, его состав и структура

Вмоло­ке казеин содержится в виде казеинатов кальция, соединенных с колло­идным фосфатом кальция. Ионы кальция могут присоединяться к карбоксильным группам казеина

Но, вероятно, в первую очередь они взаимодействуют с остатками фосфорной кислоты казеина. При этом кальций может соединяться с одной или двумя ОН-группами кислоты:

В первом случае кальций имеет свободную связь и может образовать кальциевый мостик между расположенными друг против друга серинфосфатными группами двух молекул казеина. Такой кальций играет определенную роль при образовании казеиновых мицелл и называется структурообразующим.

Кальциевые мостики способствуют агрегации коллоидных частиц казеина при сычужной и кальциевой коагуляции.

К серинфосфатным группам казеиновых молекул наряду с ионами кальция может присоединяться коллоидный фосфат кальция молока в виде (СаНРО₄)_n или [Са₃(РО₄)₂]_n. Фосфор коллоидного фосфата каль­ция в отличие от фосфора органического (входящего в состав казеина) называют неорганическим. Фосфат кальция, по-видимому, может соеди­нить молекулы казеина между собой наподобие кальциевых мостиков. В упрощенном виде это можно изобразить следующим образом:

 

Следовательно, исходя из состава казеина, можно предположить следующее: казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса казеи­ната кальция с коллоидным фосфатом кальция, так называемого казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК). Всостав ККФК также вхо­дит небольшое количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.

 

СЫВОРОТОЧНЫЕ И ДРУГИЕ БЕЛКИ МОЛОКА

После осаждения казеина из молока кислотой (при pH 4,6—4,7) в сыворотке остается около 0,6% белков, которые называют сывороточны­ми. Они состоят из р-лактоглобулина, а-лактальбумина, иммуноглобу­линов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина и других минорных белков.

β -Лактоглобулин, α -лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное зна­чение, вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помо­щью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пище­вых продуктов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмот­ря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

Кроме перечисленных белков сыворотка содержит ранее называемые компоненты протеозо-пептонной фракции, представляющие собой фраг­менты

β -казеина, и другие белки, обладающие ферментативными и гор­мональными свойствами.

К другим белкам молока мы относим белки, входящие в состав обо­лочек жировых шариков, их значение огромно.

β -Лактоглобулин. β -Лактоглобулин составляет 50—54% белков сыворотки (или 7—12% всех белков молока). При нагревании молока до температуры 30°С β -лактоглобулин распадается на мономеры, которые при дальнейшем нагревании агрегируют за счет образования S—S-связей

Тепловая денатурация β -лактоглобулина приводит к коагуляции агрегированного белка (он коагулирует почти полностью при 85—100°С).

При пастеризации молока денатурированный β -лактоглобулин вместе с Са₃(РО₄)₂ выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комп­лексы с

χ -казеином казеиновых мицелл (осаждаясь вместе с ними при коагуляции казеина).

Образование в результате тепловой обработки молока комплекса β-лактоглобулин — χ -казеин значительно ухудшает атаку χ -казеина сы­чужным ферментом и влияет на термоустойчивость казеиновых мицелл.

α -Лактальбумин. Всывороточных белках β -лактальбумин занимает второе место после β -лактоглобулина (его содержание составляет 20— 25% сывороточных белков, или 2—5% общего количества белков).

α -Лактальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков (β -лактоглобулин и особенно иммуноглобулины отличаются от α -лактальбумина своей термолабиль­ностью). Большая устойчивость α -лактальбумина к нагреванию обуслов­ливается обратимостью денатурации белка — после охлаждения наблю­дается восстановление его нативной структуры за счет самопроизволь­ного повторного свертывания цепей.

 

Этот процесс называется ренатурацией. Для ретанурации α -Ла необходимы ионы кальция, кото­рые стабилизируют его пространственную структуру.

Иммуноглобулины. В обычном молоке иммуноглобулинов содержит­ся мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сыворо­точных белков.

Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков, обладающих свойствами антител. Антитела — вещества, образующиеся в организме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их вредное действие. Следовательно, вы­деление антител связано с иммунными реакциями организма. Иммуно­глобулины молока обладают резко выраженными свойствами агглютини­нов (от лат. agglutinare — приклеивать) — веществ, вызывающих склеива­ние и выпадение в осадок микробов и других клеточных элементов.

Из молозива и молока выделены четыре группы иммуноглобулинов (Иг): Г, А, М и Е. Основная часть иммуноглобулинов коровьего молока относится к группе ИгГ. Сильными иммунными свойствами обладают ИгА, которыми богато женское молоко. Иммуноглобулины молока име­ют большую молекулярную массу (150 000 и выше), в своем составе со­держат углеводы, термолабильны, т. е. коагулируют при нагревании мо­лока до температуры выше 70°С.

Лактоферрин. Представляет собой гликопротеид молекулярной мас­сой около 76 000, содержит железо. Белок выполняет транспортную фун­кцию — связывает и переносит в организм новорожденного железо; кро­ме того, обладает защитными свойствами — связывая железо, задержи­вает развитие нежелательной кишечной микрофлоры (Е.соli и др.), осо­бенно нуждающейся в нем. В молоке содержится в малых количествах (менее 0,3 мг/мл), в молозиве его в 10—15 раз больше.

Белки оболочек жировых шариков. К ним относятся белки, являющие­ся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствую­щие их стабильности во время технологической обработки. Они могут быть прочно встроенными во внутренний липидный слой оболочки, пронизы­вать ее или располагаться на внешней поверхности оболочки. Это, как правило, гликопротеиды молекулярной массой от 15 000 до 240 000, со­держащие 15—50% углеводов и характеризующиеся различной раствори­мостью в воде. Некоторые из них обладают свойствами ферментов. Важ­ный белковый компонент оболочки — нерастворимый в воде (гидрофоб­ный) гликопротеид с молекулярной массой свыше 60 000. Он прочно встро­ен во внутренний слой оболочки и сохраняется на поверхности жировых шариков во время тепловой и механической обработки молока (сливок).