История исследования белков

Лекция 4.

Тема: «Белки, жиры, углеводы»

  План

  1. Белки (история исследования белков, строение, функции, значение белков в питании)

  2. Углеводы

  3. Липиды

Домашнее задание:

1. В.Н. Ярыгин, стр.24-36

2. Мамонтов, стр.29-40

3. Н.Ю. Павлов «Биология» пособие - репетитор стр.23-50

4. Каменский А.А.«Биология. Введение в общую биологию и экологию»,Стр.36-39.

 

 

Таблицы:

1. Схема строения белковой молекулы.

2. Схема денатурации белка

 

Белки (история исследования белков, строение, функции, значение белков в питании)

История исследования белков

Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж. Л. Гей-Люссак и Л. Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.

Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из -аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие гамма -глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны (см. Регуляторные пептиды) и т. д. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.

В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.

Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки - нерегулярные (информационные) полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В их состав входят 24 основных аминокислоты. Кислотные свойства аминокислот определяются карбоксильной группой - СООН, а щелочные – аминогруппой NH₂.

Эти группы присоеденены к одному и тому же атому углерода. Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми отличаются аминокислоты – радикалы.

Формула белков:    H₂N- CH- COOH   

                          R

 

Аминокислоты, входящие в состав белков, называются протеиногенными.

 По строению белковой цепи (R) аминокислоты разделяют на 7 групп:

1. Алифатические нейтральные: глицин, аланин, валин, изолейцин.

2. Алифатические гидроксиаминокислоты: серин, трионин.

3. Серосодержащие: цистеин, глутамин.

4. Кислые аминокислоты и их амиды: аспаргиновая кислота, аспаргин, глутаминовая кислота, глутамин.

5. Основные: лизин, аргинин, гистидин.

6. Ароматические и гетероароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан.

7. Аминокислоты: пролин.

 

Незаменимые аминокислоты - это те, которые обязательно должны входить в рацион животных и людей, т.к. животные организмы не способны их синтезировать. К ним относят: триптофан, метионин, лизин.

 

Строение молекулы белка:

1. Первичная структура – линейная, она определяется порядком чередования аминокислот в цепи, соедененных между собой пептидными связями. Аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при соединении их выделяется молекула воды. Все связи в первичной структуре между аминокислотами являются ковалентными и, следовательно, прочными.

2. Вторичная структура (спиральная) формируется посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот, составляющих линейную, первичную структуру. Молекулы белка, с данной структурой, способны выполнять определенные специфические функции.

3. Третичная структура (шарообразная), образуется благодаря взаимодействию радикалов, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот находящиеся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяясь, образуют дисульфидные (S- S) связи.

4. Четвертичная структура – объединение в одну структуру нескольких молекул с третичной организацией (гемоглобин).

Самостоятельно заполнить таблицу «Структуры белковой молекулы»

Название структуры	Форма структуры	Химическая связь	описание
1. первичная	линейная,	Пептидная ковалентные	она определяется порядком чередования аминокислот в цепи, соединенных между собой пептидными связями. Аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при соединении их выделяется молекула воды. Все связи в первичной структуре между аминокислотами являются ковалентными и, следовательно, прочными.
2. вторичная		водородные
3. третичная
4. четвертичная

 

                       Классификация белков по составу:

      Простые                                                          Сложные

Состоят из одних аминокислот.                    Помимо аминокислот имеют в своем составе                                                                                                                                                                                           

Растительные белки - проламины,                другие органические

                                                                          Соединения: соединения содержатся в клейковине семян                    фосфора, металлы.                              

                                                                                                      злаков, не растворяются в воде.

 

                                    Функции белков:

 

1.Строительная (структурная)	кератин,  коллаген	Участие в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур.
2.Транспортная	гемоглобин, миоглобин	Присоединение химических веществ (кислород) или биологически активных веществ (гормоны) и перенос их к различным тканям и органам тела.
3.Двигательная	актин, миозин	Обеспечивает все виды движения, которые свойственны клеткам и организмам.
4.Энергетическая	все белки	Источник энергии для клетки.
5.Защитная	иммуноглобулины, интерферон	Образование в лейкоцитах особых белков – антител в ответ на поступление в организм чужеродных белков или микроорганизмов.
6.Регуляторная	гистоны, инсулин	Многие белки выполняют функции гормонов – веществ определенным образом влияющих на активность ферментов усиливающих или подавляющих
7.Рецепторная или сигнальная	родопсин, холинорецептор	Факторы среды (температурные, химические, механические) вызывают изменения в структуре белка в виде обратимой денатурации, которая способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Такое свойство белков - изменять свою структуру в ответ на раздражение- лежит в основе деятельности нервной системы, мозга и других форм отражения, свойственных живым организмам.
8.Каталитическая	рибонуклеаза, трипсин, ДНК и РНК - полимераза	Белки - ферменты ускоряют химические реакции, протекающие в клетках, в десятки, сотни тысяч раз. Высокая специфичность ферментативных реакций обусловлена тем, что пространственная конфигурация активного центра фермента, которая связывает какую- либо молекулу, точно соответствует конфигурации этой молекулы. Молекула фермента всегда больше молекулы вещества.

Денатурация белка - утрата белковой молекулой структурной организации под влиянием обезвоживания, резкого изменения рН среды или температуры, облучения.

Ренатурация - если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий полностью восстанавливается и структура белка (приготовление антибиотиков).