1.При денатурации белка происходит:
а) нарушение нативной конформации белка; б) гидролиз пептидных связей;
в) восстановление нативной конформации; г) формирование гидратной оболочки;
д) переход белка в изоэлектрическое состояние
2.При высокой температуре денатурация обусловлена:
а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;
в) снятием заряда; г) образованием комплексных солей;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
3.Основные свойства белка обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;
г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина
4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;
г) гидроксила; д) амидной группы
5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;
г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина
6.В изоэлектрической точке белок:
а) наименее растворим б) обладает зарядом; в) является катионом
г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;
г) гидроксила; д) амидной группы
8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом:
а) тирозил-пролил-аланил-глутамин; б) валил-тирозил-лизил-пролин;
в) лизил-валил-пролил-аргинин; г) лизил-валил-глутаминил-тирозин;
д) аланин-валил-аргинил-тирозин
9.При нагревании раствора белков до 800 С не происходит:
а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами;
в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков;
д) приобретение молекулами белков случайной конформации
10.Пептид, имеющий нейтральный заряд:
а) тирозил-пролил-аланил-валин; б) валил-метионил-аланил-аргинин;
в) аланил-валил-глутаминил-тирозин; г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин;
д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан
11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:
а) разрывом гидрофобных связей; б) изменением первичной структуры белков;
в) гидратацией белка; г) изменением ионизации ионогенных групп;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
12.В изоэлектрической точке белок:
а) обладает зарядом; б) является катионом; в) электронейтрален;
г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:
а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;
в) образованием нерастворимых комплексных солей; г) снятием заряда;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами
14.При денатурации белков не происходит:
а) увеличение объема молекул; б) снижение растворимости;
в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;
д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов
15.Денатурацию белков не вызывает:
а) повышение температуры; б) действие солей тяжелых металлов;
в) резкое изменение рН; г) воздействие этанола;
д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов
16.Пептид, наименее растворимый в воде:
а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-арг-три; д) глн-асп-тир-гис
17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0:
а) цис-гли-вал-три; б) асп-тре-лиз-сер; в) лей-про-глн-фен;
г) тир-асн-иле-мет; д) ала-гис-вал-лей
18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:
а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют:
а) ионную хроматографию; б) аффинную хроматографию;
в) электрофорез; г) гель-фильтрацию; д) высаливание;
20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:
а) ионную хроматографию; б) электрофорез; в) диализ;
г) электрофорез д) высаливание;
21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:
а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли:
а) ионная хроматография; б) диализ в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков:
а) ионообменная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул:
а) аффинная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;
г) электрофорез; д) ультрацентрифугирование
25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;
г) гель-фильтрация; д) аффинная хроматография;
27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду:
а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование
28.Метод, использующий различия в заряде белков:
а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;
г) аффинная хроматография; д) гель-фильтрация
29.Денатурация белка сопровождается:
а) изменением конформации белка; б) нарушением связывания белка с лигандами;
в) разрывом пептидных связей; г) верно б и в; д) верно а и б
30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:
а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;
г) гис-тре-арг-три; д) глн-вал-тир-гис
31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде:
а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-цис-три; д) глн-асп-тир-гис
32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7:
а) тир-сер-цис-мет; б) лиз-лей-про-арг; в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-иле-три; д) глн-асп-тир-гис
33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7:
а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-гли-вал-асн;
г) глу-тре-асп-три; д) глн-иле-тир-гис