Физико-химические свойства белков. Методы выделения и очистки белков

1.При денатурации белка происходит:

а) нарушение нативной конформации белка; б) гидролиз пептидных связей;

в) восстановление нативной конформации; г) формирование гидратной оболочки;

д) переход белка в изоэлектрическое состояние

2.При высокой температуре денатурация обусловлена:

а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;

в) снятием заряда; г) образованием комплексных солей;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;

3.Основные свойства белка обусловлены наличием:

а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;

г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина

4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:

а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;

г) гидроксила; д) амидной группы

5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:

а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата;

г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина

6.В изоэлектрической точке белок:

а) наименее растворим б) обладает зарядом; в) является катионом

г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле

7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:

а) карбоксила; б) аминогруппы; в) SН-группы;

г) гидроксила; д) амидной группы

8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом:

а) тирозил-пролил-аланил-глутамин; б) валил-тирозил-лизил-пролин;

в) лизил-валил-пролил-аргинин; г) лизил-валил-глутаминил-тирозин;

д) аланин-валил-аргинил-тирозин


9.При нагревании раствора белков до 800 С не происходит:

а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами;

в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков;

д) приобретение молекулами белков случайной конформации

10.Пептид, имеющий нейтральный заряд:

а) тирозил-пролил-аланил-валин; б) валил-метионил-аланил-аргинин;

в) аланил-валил-глутаминил-тирозин; г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин;

д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан

11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:

а) разрывом гидрофобных связей; б) изменением первичной структуры белков;

в) гидратацией белка; г) изменением ионизации ионогенных групп;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;

12.В изоэлектрической точке белок:

а) обладает зарядом; б) является катионом; в) электронейтрален;

г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле

13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:

а) разрывом водородных и гидрофобных связей; б) гидратацией белка;

в) образованием нерастворимых комплексных солей; г) снятием заряда;

д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами

14.При денатурации белков не происходит:

а) увеличение объема молекул; б) снижение растворимости;

в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;

д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов

15.Денатурацию белков не вызывает:

а) повышение температуры; б) действие солей тяжелых металлов;

в) резкое изменение рН; г) воздействие этанола;

д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов

16.Пептид, наименее растворимый в воде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-арг-три; д) глн-асп-тир-гис

17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0:

а) цис-гли-вал-три; б) асп-тре-лиз-сер; в) лей-про-глн-фен;

г) тир-асн-иле-мет; д) ала-гис-вал-лей

18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:

а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют:

а) ионную хроматографию; б) аффинную хроматографию;

в) электрофорез; г) гель-фильтрацию; д) высаливание;

20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:

а) ионную хроматографию; б) электрофорез; в) диализ;

г) электрофорез д) высаливание;


21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:

а) ионная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли:

а) ионная хроматография; б) диализ в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков:

а) ионообменная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул:

а) аффинная хроматография; б) гель-фильтрация; в) высаливание;

г) электрофорез; д) ультрацентрифугирование

25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) гель-фильтрация; д) аффинная хроматография;

27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) ультрацентрифугирование

28.Метод, использующий различия в заряде белков:

а) ионообменная хроматография; б) электрофорез; в) высаливание;

г) аффинная хроматография; д) гель-фильтрация

29.Денатурация белка сопровождается:

а) изменением конформации белка; б) нарушением связывания белка с лигандами;

в) разрывом пептидных связей; г) верно б и в; д) верно а и б

30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) гис-тре-арг-три; д) глн-вал-тир-гис

31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-цис-три; д) глн-асп-тир-гис

32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7:

а) тир-сер-цис-мет; б) лиз-лей-про-арг; в) фен-глу-вал-асп;

г) глу-тре-иле-три; д) глн-асп-тир-гис

33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7:

а) арг-сер-цис-лиз; б) мет-лей-про-асн; в) фен-гли-вал-асн;

г) глу-тре-асп-три; д) глн-иле-тир-гис



Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: