Глобулярные белки

Биохимия изучает химические процессы, протекающие в живых организмах, лежащие в основе их жизнедеятельности

Биохимия изучает условия протекания и регуляцию обмена веществ

Обмен веществ это – одновременное существование двух взаимосвязанных процессов: анаболизма и катаболизма

Анаболизм – синтез сложных молекул из простых

Катаболизм - распад сложных молекул на более простые

Основными молекулами, а именно макромолекулами, участвующими в обмене веществ являются

- белки

- жиры

- углеводы

- нуклеиновые кислоты

Биологическая роль белков

Белки участвуют во всех биологических процессах, выполняя разнообразные функции:

Ферментативный катализ

Транспорт

Сокращение и движение

Иммунную защиту

Передачу информации в клетку

Регуляцию метаболизма

Механическую опору и пр.

Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из аминокислот, являющихся мономерными звеньями, соединенных между собой пептидными связями.

Общее строение аминокислот

Все аминокислоты классифицируются на основе полярности R-групп (учебник)

Незаменимые аминокислоты.

Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей.

Метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека.

Глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Пространственная структура белка

Первичная структура (линейная)

Вторичная структура (спиралевидная или складчатая)

Третичная структура (глобула – субъединица)

Четвертичная структура (несколько субъединиц)

Первичная структура

Линейная структура белка, стабилизируемая пептидной (ковалентной) связью

Образование пептидной связи

Вторичная структура

Спиралевидная или складчатая структура, стабилизируемая водородными связями

Образование водородной связи

Третичная структура

Глобулярная структура, стабилизируемая дисульфидными мостиками (ковалентные связи), гидрофобными связями, водородными

Образование дисульфидных мостиков

Образование гидрофобных связей

Выделяют два общих типа третичной структуры:

Фибриллярные белки (коллаген, эластин)

глобулярные белки

В фибриллярных белках молекулы имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной a-спиралью (например, в коллагене), либо b-складчатыми структурами