Посттрансляционная модификация белка

Многие белки синтезируются в неактивном виде (в виде предшественников) и после схождения с рибосом подвергаются постсинтетической модификации. Виды модификации белков:

1) частичный протеолиз (удаление N-концевого мет и сигнального пептида, образование активных форм ферментов и гормонов из препротеинов);

2) объединение протомеров и формирование четвертичной структуры белков;

3) образование внутри- и межцепочечных S–S связей;

4) ковалентное присоединение кофакторов к ферментам (пиридоксальфосфат, биотин);

5) гликозилирование (гормоны, рецепторы, антигены): О-связанные и N-связанные гликопротеины.

6) модификация остатков аминокислот:

- гидроксилирование про и лиз (коллаген);

- йодирование тир (тиреоидные гормоны);

- карбоксилирование глу (факторы свертывания крови);

7) фосфорилирование Тир, Тре, Сер (казеин молока, регуляция активности ферментов);

8) ацетилирование (гистоны);

9) пренилирование (G-белки) – заякоривание в мембране, присоединение фарнезильной или геранилгеранильной группы.