Третичная и Четвертичная

Биологическая химия (биохимия) — наука о химическом составе и свойствах веществ живых организмов, о превращениях веществ в процессе жизнедеятельности. Совокупность этих превращений, отражающих постоянную взаимосвязь организма с внешней средой, принято называть обменом веществ.

Значение биохимии как науки для человеческого общества определяется тем, что она является одной из теоретических основ медицины, сельского хозяйства, биотехнологии, генетической инженерии и ряда отраслей промышленности, лесного дела.

Техническая биохимия разрабатывает биохимические основы тех отраслей промышленности, где перерабатываются сырье и материалы биологического происхождения (хлебопечение, сыроварение, виноделие и т. д.).

Медицинская биохимия изучает биохимические процессы в организме человека в норме и при патологии.

Эволюционная биохимия сопоставляет состав и пути превращения веществ и энергии различных систематических групп живых организмов в эволюционном плане.

Квантовая биохимия исследует свойства, функции и пути превращения различных веществ живых организмов в связи с электронными характеристиками этих веществ, полученными с помощью квантово-механических расчетов.

Энзимология изучает структуру, свойства и механизм действия энзимов (ферментов) — биологических катализаторов.

2. Строение и физико-химические свойства природных аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.

3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

* Аланин (Ala, A)\Alanine

* Аргинин (Arg, R)\aRginine

* Аспарагиновая кислота (Asp, D)\asparDic acid

* Аспарагин (Asn, N)\asparagiNe

* Валин (Val, V)\Valine

* Гистидин (His, H)\Histidine

* Глицин (Gly, G)\Glycine

* Глутаминовая кислота (Glu, E)\gluEtamic acid

* Глутамин (Gln, Q)\Q-tamine

* Изолейцин (Ile, I)\Isoleucine

* Лейцин (Leu, L)\Leucine

* Лизин (Lys, K)\before L

* Метионин (Met, M)\Methionine

* Пролин (Pro, P)\Proline

* Серин (Ser, S)\Serine

* Тирозин (Tyr, Y)\tYrosine

* Треонин (Thr, T)\Treonine

* Триптофан (Trp, W)\tWo rings

* Фенилаланин (Phe, F)\Fenylalanine

* Цистеин (Cys, C)\Cysteine

3. Стереоизомерия и амфотерность аминокислот.

4. Классификации аминокислот.

По R-группам

* Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин, глицин,
* Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы)при pH=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
* Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
* Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

По функциональным группам

* Алифатические
o Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
o Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
o Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
o Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
o Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
o Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
* Ароматические: фенилаланин, тирозин
* Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)
* Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

По аминоацил-тРНК-синтетазам

* Класс I

лейцин, изолейцин, валин, цистеин, метионин, аргинин, глутаминовая кислота, глутамин, тирозин

* Класс II

аланин, глицин, пролин, гистидин, треонин, серин, аспарагин, аспарагиновая кислота, лизин, фенилаланин

«Миллеровские» аминокислоты

Обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. По всей видимости имеют отношение к интенсивно обсуждаемой «доклеточной» эволюции генетического кода.

лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин, пролин, треонин, серин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота

5. Физико-химические свойства белка. Обратимое и необратимое осаждение белка.

1. Высокая молекулярная масса (53 кДа)
2. Гидрофильность --> набухание (глобулярные)
3. Гидролиз - ферментативный
4. Кислотно основные свойства
Белки также являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ω-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды рН, при которой молекула данного белка не несёт электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 считаются основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях так, например, для пепсина — протеолетического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[8], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

По степени растворимости в воде белки бывают растворимыми (гидрофильные) и нерастворимыми (гидрофобные). К последним относятся большинство входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [9].
5.Денатурация - разрушение пространственной структуры белка: Ренатурация возможно, если 1ая структура сохранилась
6. Конформационность (лабильность)
7. Спсобность взаимодействия с лигандами: Фермент + субстрат (гемоглобин + кислород)
8. Способность превращаться в гели

6. Этапы денатурации и ренатурации белков.

7. Механизм образования пептидной связи, ее свойства и особенности.

8. Первичная структура белка, связи ее стабилизирующие, биологическая роль.

9. Пространственные конфигурации белков: вторичная, третичная, четвертичная структура белка, связи их стабилизирующие. Биологические функции белков.

* Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.
* Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространённые типы вторичной структуры белков:

* α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L), хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина, близкорасположенные аспарагин, серин, треонин и лейцин могут стерически мешать образованию спирали, пролин вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
* β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
* π-спирали;
* 310-спирали;
* неупорядоченные фрагменты.

Третичная и Четвертичная

Третичная структура
— пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

* ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
* ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
* водородные связи;
* гидрофобные взаимодействия.

Белки разделяют на группы согласно их трёхмерной структуре. Например, изображённый на картинке справа белок, триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным тёхмерным строением называются αβ-баррелы (от англ. barrel — бочка) [1].

Четверичная структура
— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

10. Характеристика простых и сложных белков, классификация, основные представители, их биологические функции.

Все белки разделяют на две большие группы — простые и сложные белки. Простые белки содержат только аминокислоты, сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Примерами простетических групп в составе белков служат гем (в составе гемоглобина), витамины тиамин и биотин. Неорганические простетические группы состоят из ионов металлов — цинка, магния и молибдена [11].

По функциям: 1). Ферменты
2). Регуляторы - гармоны, репрессоры
3). Строительные - коллоген
4). Структурные - поддерживают структуру Днк - гистоны
5). Транспортные - гемоглобин переносит О2
6). Резервные (плазма крови)
7). Сократительыне - актин, меозин
8). Защитные - глобулин, фибриноген (процесс свертывания)
9). Токсические
10). Ингибиторы

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

11. Гемопротеиды, основные представители. Строение гема. Кооперативный механизм связывания кислорода гемоглобином.

12. Биологическая роль ДНК и РНК. Строение нуклеиновых кислот.

Клетки содержат три основных типа РНК: рибосомную – рРНК, транспортную – тРНК и матричную (или информационную) – мРНК. В эукариотических клетках содержатся предшественники мРНК: малые ядерные РНК – мяРНК и гетерогенные ядерные РНК (гяРНК).
Рибосомная РНК. Входит в состав рибосом. Предполагается, что выполняет роль прикрепления участников процесса трансляции. Составляет 85-90% всей клеточной РНК. У прокариот способствует связыванию мРНК с рибосомой.

Матричная РНК. Составляет 3-10% от всей клеточной РНК. Программирует синтез всех клеточных белков цитоплазмы. Является прямым посредником между ДНК и белками, играет роль матрицы для синтеза белка. Имеет двуцепочечную структуру, какая-то часть представлена шпильками.

Дезоксирибонуклеи́новая кислота́ (ДНК) — один из двух типов нуклеиновых кислот, обеспечивающих хранение, передачу из поколения в поколение и реализацию генетической программы развития и функционирования живых организмов. Основная роль ДНК в клетках — долговременное хранение информации о структуре РНК и белков.

13. Нуклеотиды - структурные мономеры ДНК и РНК, их строение и роль.

14. Первичная, вторичная и третичная структуры РНК и ДНК. Функциональные типы РНК, их роль.

15. Основные параметры двойной спирали ДНК. Правила Чаргаффа.

Ширина двойной спирали составляет от 22 до 24 Å (ангстрем), или 2,2 — 2,4 нанометра, длина каждого нуклеотида 3,3 Å (0,33 нанометра)[12]. Подобно тому, как в винтовой лестнице сбоку можно увидеть ступеньки, на двойной спирали ДНК в промежутках между фосфатным остовом молекулы можно видеть ребра оснований, кольца которых расположены в плоскости, перпендикулярной по отношению к продольной оси макромолекулы.

В двойной спирали различают малую (12 Å) и большую (22 Å) бороздки[13]. Белки, например, факторы транскрипции, которые присоединяются к определённым последовательностям в двухцепочечной ДНК, обычно взаимодействуют с краями оснований в большой бороздке, где те более доступны.[14].

16. Генетическая информация, основные виды ее переноса.

17. Центральный постулат молекулярной генетики.

18. Репликация. Инициация, элонгация, терминация, их механизмы.

19. Роль, особенности структуры и функции ДНК-полимераз.

20. Транскрипция, понятие, характеристика транскриптона и оперона. Условия, необходимые для транскрипции.

21. Основные стадии транскрипции: инициация, элонгация, терминация, их механизмы.

22. Структура т-РНК, участие в биосинтезе. Роль аминоацил т-РНК-синтетазы.

23. Генетический (аминокислотный) код, его свойства.

24. Инициация, элонгация и терминация трансляции. Образование инициаторного комплекса. Цикл элонгации, его энергетика.

25. Понятие о ферментах. Свойства ферментов как биокатализаторов.

Ферме́нты или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — дрожжи, закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами, а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу) Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы - повышают, ингибиторы - понижают) Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК - в ядре.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. См. также Каталитически совершенный фермент

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

26. Активный центр ферментов, его структурно-функциональная неоднородность. Единицы активности ферментов.

27. Механизм действия ферментов. Значение образования фермент субстратного

комплекса в процессе катализа.

28. Уравнение скорости ферментативной реакции Михаэлиса и Ментен. Константа

Михаэлиса (К_м), определение, характеристика.

29. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата, температуры и рН

среды.

30. Механизм действия активаторов и ингибиторов на скорость реакции.

Ингибиторы, их типы.

30. Основные пути регуляции активности ферментов на уровне клетки и целого организма.

31. Полиферментные комплексы. Аллостерические ферменты, их структура и роль.

32. Изоферменты, множественные молекулярные формы ферментов, их свойства,
регуляторная функция.

33. Классификация ферментов. Классы ферментов, их характеристика.

34. Современная теория биологического окисления, сопряженного с синтезом АТФ.

35. Теория сопряжения окисления и фосфорилирования.

36. Гликолиз у анаэробов и у аэробов: химизм, регуляция, роль.

37. Энергетический баланс гликолиза, его связь с гликогенолизом и спиртовым

брожением.

38. Окислительное декарбоксилирование пирувата, механизм и биологическая роль. 39. Цикл трикарбоновых кислот, химизм, энергетический эффект, внутриклеточная

локализация и регуляция.

40. Распад гликогена (гликогенолиз). Химизм, энергетический эффект окисления

глюкозы, связь с гликолизом.

41. Гликогеногенез, регуляция депонирования и моболизация глюкозы гликогеном.

42. Липиды. Их классификация и функции

Липи́ды (от греч. λίπος, lípos — жир) — жирные кислоты, а также их производные, как по радикалу, так и по карбоксильной группе.

Классификация липидов, как и других соединений биологической природы, — весьма спорный и проблематичный процесс. Предлагаемая ниже схема классификация, хоть и широко распространена в липидологии, является далеко не единственной. Она основывается, прежде всего, на структурных и биосинтетических особенностях разных групп липидов.

Простые липиды

Примеры жирных кислот: миристиновая (насыщенная жирная кислота) и миристолеиновая (мононенасыщенная кислота) имеют 14 атомов углерода.

* Жирные кислоты

* Жирные альдегиды

* Жирные спирты

* Предельные углеводороды с длинной алифатической цепочкой

* Сфингозиновые основания

Сложные липиды

Allgemeine Общее строение фосфолипидов

Радикалы R1 и R² — остатки жирных кислот, X зависит от типа фосфолипида.

* Полярные

o Фосфолипиды

o Гликолипиды

o Фосфогликолипиды

o Сфинголипиды

o Мышьяколипиды

* Нейтральные

o Ацилглицериды

+ Триглицериды (Жиры)

+ Диглицериды

+ Моноглицериды

o Воски

o Церамиды

o Эфиры стеринов

o N-ацетилэтаноламиды

Оксилипиды

* Оксилипиды липоксигеназного пути

* Оксилипиды циклооксигеназного пут

43. Основные липиды живого организма, их строение.

44. Холестерин и его производные: строение, свойства и функции.

45. Жирные кислоты: строение, свойства и функции.

46. Простагландины, их биологическая роль.

47. Понятие о гормонах, их классификация, свойства и механизм действия.

48. Структура ц-АМФ, биологическая роль. Регуляция содержания цАМФ в клетках.

49. Стероидные гормоны. Структура, биологичекая роль, механизм действия.

50. Строение, биологическая роль, механизм действия тиреоидных гормонов.

51. Инсулин, строение, биологическая роль, механизм действия.

52. Гормоны мозгового слоя надпочечников, строение, биологическая роль, механизм действия (на примере адреналина).

53. Строение, роль гормонов гипоталамуса и гипофиза.

54. Половые гормоны, их структура, механизм действия, биологическая роль.

55. Жирорастворимые витамины групп А и Д: структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность.

56. Жирорастворимые витамины групп Е и К: структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность.

57. Витамины В₁,В₂,В₆, структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность, связь с ферментами, метаболически активные формы, применение в медицине.

58. Витамины В₉,В₁₂,Н: структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность, связь с ферментами, метаболически активные формы, применение в медицине.

59. Витамины В₃,В₅, РР: структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность, связь с ферментами, метаболически активные формы, применение в медицине.

60. Витамины Р и С: структура, авитаминоз, роль в обмене веществ, распространение в продуктах, суточная потребность, связь с ферментами, метаболически активные формы, применение в медицине.

61. Витаминоподобные вещества: строение, свойства и функции в организме.

62. Антивитамины: строение, свойства и механизм действия.