2015-06-05
4021
Как и другие белки, ферменты имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Им присущи все физико-химические свойства белков, и лишь одна отличительная особенность у них – это способность катализировать химические реакции.
Все ферменты делятся на две большие группы – однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные ферменты состоят из одного белка, обладающего каталитическим действием. Двухкомпонентные состоят из белковой части – называемой апоферментом, и небелковой части, называемой кофактором. Оба компонента в отдельности лишены ферментативной активности.
Апофермент и кофактор образуют холофермент, т.е. функционально действенный энзим. Прочность связи между кофактором и апоферментом может быть различной. Если эта связь прочная и постоянная, то такой кофактор называют простетической группой. Если связывание белка и кофактора происходит в момент катализа, то такой кофактор называется коферментом.
Роль кофактора сводится либо к изменению трёхмерной структуры белка, способствующей лучшему связыванию фермента с субстратом, либо к непосредственному участию в реакции в качестве ещё одного субстрата. Соединение в холофермент осуществляется любыми типами связей, кроме ковалентных.
Роль кофактора выполняет какой-либо ион (Zn+2, Mg+2, Mn+2, Fe+2, Cu+2, K+, Na+) или органическое соединение, чаще всего производное витаминов.
Таблица 1 – Некоторые кофакторы
| Кофактор | Общая функция | Витамин-предшественник |
| NAD+, NADF+ | Перенос водорода (протонов и электронов) | Никотиновая кислота – витамин PP |
| FAD | Перенос водорода (протонов и электронов) | Рибофлавин – витамин B2 |
| Коэнзим А | Активация и перенос ацильных групп | Пантотеновая кислота – витамин B3 |
| Пиридоксальфосфат | Перенос аминогрупп | Пиридоксин – витамин B6 |
| Тиаминпирофосфат | Декарбоксилирование кетокислот | Тиамин – витамин B1 |
Как правило, именно коферменты выступают в качестве дополнительных субстратов. Они обычно играют роль промежуточных переносчиков, электронов или химических групп, которые в результате ферментативной реакции переносятся от одного соединения на другое.
Кофакторы термостабильны, тогда как белковая часть фермента денатурирует при нагревании. Кофактор ответственен за каталитическую активность фермента, белковая же часть усиливает каталитическое действие и определяет специфичность фермента. Один и тот же кофактор может функционировать в составе разных ферментов. Например, одна и таже NAD+ (никатинамидадениндинуклеотид) является коферментом многих дегидрогеназ (окислительно-восстановительных ферментов), отличие – в апоферментной части (белке).
