2015-06-05
814
Важнейшим фактором, влияющим на активность ферментов, является реакция среды. В клетке одновременно присутствуют сотни различных ферментов, и каждый фермент наиболее активен в определённом узком интервале pH, называемым оптимумом pH. Оптимумы pH отдельных ферментов различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5–2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, – при pH 9,5–9,9. С изменением pH от оптимального значения в кислую или щелочную среду активность фермента снижается вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер (рис. 3).
Оптимум pH действия большинства ферментов лежит в слабокислой или нейтральной реакции среды.
Таблица 2 – Оптимальные значения pH для некоторых ферментов
| Фермент | pH | Фермент | pH |
| Амилаза из солода | 4,9 – 5,2 | Катепсин B | 4,5 – 5,0 |
| Амилаза слюны | 6,8 – 7,0 | Папаин | 5,0 |
| Липаза | 7,0 – 8,5 | Уреаза | 7,3 – 7,9 |
pH опт
V
pH
V – скорость реакции
Рисунок 3 – Зависимость скорости биохимической реакции от pH среды
Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, COOH-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, NH2-группы лизина и т.д.). При резких сдвигах от оптимума pH среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. При изменении pH нарушается оптимальное соотношение ионизируемых и не ионизируемых групп (соответствующее наибольшей активности фермента), что сказывается на третичной структуре белка и строении его активного центра. Кроме того, концентрация [H+] оказывает влияние на ионизацию субстрата и ионизацию кофактора, что также влияет на скорость течения реакции.
