Схема строения тонких и толстых миофиламентов

1 2

1. Толстый миофиламент

2. Молекулы миозина

3. Головки миозина

4. Тонкий миофиламент

5. Молекулы актина

6. Тропомиозин

7. Тропониновый комплекс

Сократительный аппарат мышечного волокна представлен миофибриллами – специальными органеллами, имеющими вид нитей диаметром 1-2 мкм. Они располагаются продольно в центральной части саркоплазмы. Миофибриллы состоят из тонких актиновых (диаметр 5 нм) и толстых миозиновых (диаметр 12 нм) филаментов. В состав актиновых филаментов входит белок актин, а также белки тропонин и тропомиозин. Молекулы актина имеют глобулярное строение и, соединяясь вместе, образуют длинные цепи. В актиновых филаментах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бороздках между цепями актина лежат молекулы тропомиозина, также образуя две спирали. К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропониновый комплекс состоит из трех глобулярных субъединиц: TnT, TnC и TnI. TnT осуществляет прикрепление тропонинового комплекса к тропомиозину. TnC связывается с ионами кальция. TnI препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином.

Толстые филаменты образованы упорядоченно упакованными молекулами фибриллярного белка миозина. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может сгибаться в двух местах (шарнирные участки). Головки миозина проявляют ферментативную активность и способна расщеплять АТФ, энергия которой идет на сокращение. Хвостовыми частями молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстый филамент. Головки миозина торчат наружу.

В покое при низкой концентрации ионов Са²⁺миозиновые головки не могут взаимодействовать с участками связывания на молекуле актина, потому что они прикрыты тропонин-тропомиозиновым комплексом. Мышечное сокращение вызывается резким повышением концентрации ионов Са²⁺в области миофиламентов. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов при сокращении запускается ионами Са²⁺. Субъединица TnC тонкого миофиламента, связываясь с Са²⁺, подвергается конформационному изменению. Вследствие этого тропонин вдавливает тропомиозин глубоко в борозды актинового филамента и открывает участок связывания миозина на молекуле актина. Миозиновые головки связываются с актином.

Расслабление после мышечного сокращения происходит в результате снижения концентрации Са²⁺, тропонин возвращается в первоначальное конформационное состояние. Нити тропомиозина при этом вновь закрывают центры связывания на молекуле актина.