Ферментативный катализ

Роль каталитических реакций особенно велика в процессах жизнедеятельности организмов. Подавляющее большинство реакций, протекающих в живых организмах, осуществляются при участии биологических катализаторов, которые имеют общее название ферменты. Характерной особенностью ферментов является их специфичность.

Под специфичностью фермента понимается его свойство изменять скорость реакции одного типа и не влиять на многие другие реакции, протекающие в клетке.

В частности, пероксид водорода, образующийся как побочный интермедиат в процессе внутреннего дыхания клеток, разрушается ферментом каталазой. В отсутствие каталазы пероксид водорода разлагается медленно и накапливается в значительных количествах. Он взаимодействует с биоорганическими веществами клетки, окисляет их, что, в конечном счете, приводит к гибели клетки. Это свойство пероксида водорода используется для уничтожения патогенных микроорганизмов при обработке свежих ран.

Каталаза является типичным ферментом. В состав каталазы, как и большинства ферментов, входит ион металла. Поэтому эти биологические катализаторы называются металлоферментами. Химический анализ показывает, что в каждой молекуле каталазы имеется ион железа Fe²⁺. Этот факт не является неожиданным, поскольку именно ионы железа ускоряют разложение пероксида водорода. При обычных условиях разложение пероксида в присутствии ионов Fe²⁺ протекает примерно в 10⁵ раз, а в присутствии каталазы в 10¹⁰ раз быстрее, чем некаталитическое разложение.

В общем виде ферментная реакция записывается:

S + E ES P + E,

где S – субстрат; Е – фермент; ES – фермент-субстратный комплекс.

Данный процесс последовательный: 1 стадия быстро протекает, 2 стадия медленно протекает. 2 стадия называется молекулярной активностью фермента или числом оборота фермента.

Строгие экспериментальные доказательства рассмотренного механизма действия ферментов впервые получили Л.Михаэлис и М.Ментен (1913). Эти же ученые вывели формулу зависимости стационарной скорости ферментативной реакции υ от концентрации субстрата (уравнение Михаэлиса-Ментен):

,

где K_m – константа Михаэлиса, численно равная такой концентрации субстрата, при которой скорость равна половине максимальной.

При малых концентрациях субстрата: [S] << K_m. Уравнение приобретает вид: реакция протекает по первому порядку.

При больших концентрациях субстрата: [S] >> K_m. Уравнение приобретает вид:

υ = υ_max, отсюда следует, что при больших концентрациях субстрата скорость ферментативного процесса достигает максимального значения и не зависит от величины концентрации субстрата.