2015-06-24
313
Приведенный обзор подтверждает, что ЯЦК – химерное образование, сочетающее признаки архей и бактерий. Его «центральные» блоки, связанные с хранением, воспроизведением, организацией и считыванием генетической информации, имеют преимущественно архейное происхождение, тогда как значительная часть «периферии» (метаболические, сигнально-регуляторные и транспортные системы) явно имеет бактериальные корни.
Архейный предок, по-видимому, сыграл главную организующую роль в становлении ЯЦК, однако значительная часть его «периферических» систем была при этом утрачена и заменена на системы бактериального происхождения. Как это могло произойти?
Самое простое объяснение, предлагаемое многими авторами, состоит в предположении, что бактериальные элементы ЯЦК происходят от эндосимбионтов – митохондрий и пластид, многие гены которых действительно переместились в ядро, а белки, ими кодируемые, взяли на себя многие чисто цитоплазматические функции. Это объяснение убедительно подтверждается обширным фактическим материалом (Vellai, Vida, 1999; Gray et al., 1999; Gabaldon, Huynen, 2003). Вопрос лишь в том, является ли оно достаточным.
Есть основания полагать, что это не так. Известно много фактов, указывающих на присутствие в нуклеоцитоплазме эвкариот бактериальных компонентов, не происходящих ни от пластидных, ни от митохондриальных эндосимбионтов (Gupta, 1998). Это видно и из анализа белковых доменов. В ЯЦК присутствует довольно много «бактериальных» доменов, не характерных ни для цианобактерий (предков пластид), ни для альфапротеобактерий (предков митохондрий). Если из числа «бактериальных» доменов эвкариот (831 домен) исключить те, которые встречаются у цианобактерий и альфапротеобактерий, остается еще 229 доменов. Их происхождение нельзя объяснить миграцией из органелл в цитоплазму. Аналогичные результаты получены и при сравнительном анализе полных последовательностей белковых молекул: у эвкариот обнаружено много белков бактериального происхождения, которые не были ими приобретены вместе с эндосимбионтами, а происходят от других групп бактерий. Многие из этих белков вторично проникли в органеллы, где они продолжают функционировать у современных эвкариот (Kurland, Andersson, 2000; Walden, 2002).
В таблице (две правые колонки) отражены функциональные спектры двух групп «бактериальных» доменов эвкариот: 1) домены, имеющиеся у цианобактерий и/или альфапротеобактерий, т.е. те, которые могли быть приобретены эвкариотами вместе с эндосимбионтами – пластидами и митохондриями (602 домена), 2) домены, отсутствующие у цианобактерий и альфапротеобактерий, т.е. те, чье происхождение не удается связать непосредственно с приобретением пластид и митохондрий (229 доменов).
При сравнении функциональных спектров нужно учитывать, что многие из доменов первой группы в действительности тоже могли быть приобретены эвкариотами не от эндосимбионтов, а от других бактерий, у которых эти домены тоже присутствуют. Таким образом, можно ожидать, что реальное число «бактериальных» доменов, полученных эвкариотами не от эндосимбионтов, существенно выше, чем показывают цифры в правой колонке таблицы. Особенно это касается белков из тех функциональных групп, по которым цифры в третьей колонке таблицы меньше или ненамного больше, чем в четвертой.
Прежде всего отметим, что практически все «бактериальные» домены эвкариот, связанные с базовыми механизмами репликации, транскрипции и трансляции (включая рибосомные белки) относятся к первой группе. Иными словами, весьма вероятно, что они получены эвкариотами почти исключительно от эндосимбионтов, превратившихся в пластиды и митохондрии. Этого и следовало ожидать, поскольку предки этих органелл были захвачены ядерно-цитоплазматическим компонентом целиком, вместе с их собственными системами обработки генетической информации и синтеза белка. Пластиды и митохондрии сохранили свои бактериальные кольцевые хромосомы, РНК-полимеразы, рибосомы и другие центральные системы жизнеобеспечения. «Вмешательство» ЯЦК во внутреннюю жизнь органелл свелось к переносу большинства их генов в ядро, где они попали под контроль более совершенных ядерно-цитоплазматических регуляторных систем. Практически все «бактериальные» домены эвкариот, связанные с информационными процессами, функционируют в органеллах, а не в ядре и цитоплазме.
Главной отличительной особенностью функционального спектра доменов второй группы является резко повышенная доля сигнально-регуляторных белков. Сюда относятся и многие домены «экологического» характера, то есть такие, которые у прокариот отвечали за взаимоотношения клетки с внешней средой и в особенности – с другими членами прокариотного сообщества (рецепторы, сигнальные и защитные белки, домены межклеточного взаимодействия и т.д.). У многоклеточных эвкариот, как уже отмечалось, эти домены часто обеспечивают взаимодействие между клетками и тканями, а также используются в иммунной системе (взаимоотношения с посторонними микроорганизмами – тоже своего рода «синэкология»).
Доля метаболитических доменов во второй группе резко понижена по сравнению с первой. Наблюдается отчетливая неравномерность в количественном распределении доменов первой и второй групп по разным отделам метаболизма. Так, практически все домены, связанные с фотосинтезом, аэробным дыханием и электронно-транспортными цепями имеют, по-видимому, митохондриальное или пластидное происхождение. Это вполне ожидаемый результат, поскольку фотосинтез и аэробное дыхание представляют собой главные функции пластид и митохондрий. Соответствующие молекулярные системы были основным вкладом эндосимбионтов в «коммунальное хозяйство» формирующейся эвкариотической клетки.
Наибольший удельный вес среди метаболитических доменов второй группы имеют белки, связанные с обменом углеводов. Выше уже говорилось о сходстве эвкариотической лактат-дегидрогеназы с гомологичными белками бактерий-бродильщиков, таких как Clostridium (т.е. весьма далеких в таксономическом отношении от циано- и альфапротеобактерий). Аналогичная ситуация и с другими гликолитическими ферментами. Например, человеческая глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназа (http://us.expasy.org/cgi-bin/niceprot.pl?G3P1_HUMAN) из всех бактериальных гомологов тоже, как и лактат-дегидрогеназа, проявляет наибольшее сходство с белками представителей рода Clostridium (Е=10-136), далее по степени сходства идут различные гаммапротеобактерии – факультативно анаэробные бродильщики (Escherichia, Shigella, Vibrio, Salmonella и т.д.), облигатно анаэробные бродильщики Bacteroides, и лишь после них - цианобактерия Synechocystis sp. с Е=10-113. С глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназами архей сходство намного ниже, хотя соответствующие домены Pfam (PF00044 и PF02800), разумеется, есть во всех трех надцарствах.
По-видимому, важнейшие цитоплазматические ферментные системы, связанные с метаболизмом углеводов (включая гликолиз), были получены прото-эвкариотами не от эндосимбионтов, а от других бактерий (возможно, от облигатно или факультативно анаэробных бродильщиков). Этот вывод убедительно подтверждается результатами недавно проведенного детального филогенетического анализа последовательностей гликолитических ферментов у ряда представителей эвкариот и бактерий (Canback et al., 2002).
Из восьми «бактериальных» доменов метаболизма стероидов и близких к ним соединений у предков пластид и митохондрий отсутствует половина, в том числе домен 3-beta hydroxysteroid dehydrogenase/isomerase family (PF01073),широко распространенный и у эвкариот, и у бактерий. У эвкариот белки этого семейства участвуют в синтезе стероидных гормонов, а у бактерий выполняют другие каталитические функции, в частности, связанные с метаболизмом нуклеотид-сахаров. Остальные три домена встречены лишь у двух-трех видов бактерий каждый (причем разные домены – у разных видов). Какую функцию выполняют у бактерий эти белки – неизвестно. Но в целом эти данные говорят о том, что ферментные системы метаболизма стероидов могли сложиться у ранних эвкариот на основе бактериальных белков-предшественников, ранее выполнявших несколько иные функции, причем происхождение этих предшественников нельзя связывать исключительно с эндосимбионтами – пластидами и митохондриями. Вспомним, что и ключевой фермент бисинтеза стеролов у эвкариот (сквален-монооксигеназа) проявляет наибольшее сходство с белками актинобактерий, бацилл и гаммапротеобактерий, а не циано- или альфапротеобактерий.
