Структура і механізм дії ферментів

Активність ферментів визначається їхньою тривимірною структурою^[4].

Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, який згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і молекула (білкова глобула), що виходить, володіє унікальними властивостями. Кілька білкових ланцюжків можуть об'єднуватися у білковий комплекс. Найбільші рівні структури білків — третинна та четвертинна структури — руйнуються при нагріванні або під дією деяких хімічних речовин.

Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або кількома субстратами. Білковий ланцюжок ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина або западина, до якої приєднуються молукули субстрату. Ця область називається ділянкою (сайтом) зв'язування субстрата. Зазвичай вона співпадає з активним центром ферменту або знаходиться поблизу від нього. Деякі ферменти містять також ділянки зв'язування кофакторів або іонів металів.

У деяких ферментів присутні також ділянки зв'язування малих молекул, що не беруть безпосередньої участі в реакції і часто, але не обов'язково, є субстратами або продуктами метаболічного шляху, в який входить фермент. Вони зменшують або збільшують активність ферменту, що створює можливість для зворотного зв'язку або регуляції роботи ферменту.

Выводы:

Ферменты характеризуются следующими основ­ными свойствами.

1. Все они представляют собой глобулярные белки.

2. Информация о них, как и о других белках, закодирована в ДНК.

3. Ферменты действуют как катализаторы.

4. Их присутствие не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта реакции.

5. Ферменты действуют чрезвычайно эф­фективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение боль­ших количеств субстрата. Одна молеку­ла каталазы способна, например, при температуре тела разложить за одну се­кунду на воду и кислород около 600 ты­сяч молекул пероксида водорода.

6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только од­ну реакцию. Каталаза, например, катализирует только расщепление пероксида во­дорода.

7. Катализируемая ферментом реакция об­ратима.

8. Активность ферментов меняется в зависи­мости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента.

9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции.

10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с суб­стратом. Этот активный центр имеет осо­бую форму.