Механізм дії ферментів

КЛАСИФІКАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ

I. За будовою:

- однокомпонентні (простий білок)

- двокомпонентні (білок + небілковий компонент, який називається простетична група або кофактор, і який активує субстрат. Простетичними групами можуть бути вітаміни, нуклеотиди, атоми металів, фосфатні ефіри моносахаридів. Найпоширеніші кофактори – це НАД – нікотинамідаденіндинуклеотид, НАДФ – нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат, ліпоєва кислота, коензим А КоА–SH, ФМН – флавінмононуклеотид, ФАД – флавінаденіндинуклеотид.).

II. За локалізацією:

- екзоферменти (виділяються назовні)

- ендоферменти (каталізують лише внутрішньоклітинні процеси)

III. За каталітичними властивостями:

- оксидоредуктази (каталізують окислювально-відновлювальні реакції, наприклад при процесах дихання, бродіння)

- трансферази (каталізують реакції переноса груп атомів від однієї сполуки до іншої, наприклад амінотрансферази переносять аміногрупи від амінокислот до інших речовин)

- гідролази (каталізують реакції, які проходять з приєднанням чи відбиранням води)

- ліази (каталізують перетворення речовин з розривом зв’язку між атомами вуглецю, або вуглецю та кисню)

- ізомерази (каталізують взаємне перетворення ізомерів)

- синтетази (каталізують реакції з’єднання молекул)

МЕХАНІЗМ ДІЇ ФЕРМЕНТІВ

Субстрат зв’язується не з усією молекулою ферменту, а з його окремою ділянкою – активним центром.

БУДОВА АКТИВНОГО ЦЕНТРУ
Каталітична ділянка Контактує з тими ділянками субстрату, які підлягають зміні.	Контактна (якірна) ділянка Контактує з тими ділянками субстрату, які не підлягають зміні, тобто слугує лише для закріплення субстрату в активному центрі.

Не всі зіткнення молекул є продуктивними, а лише зіткнення тих молекул, які мають надлишок енергії, яка називається енергією активації – Е_а. Механізм дії ферментів заснований на утворенні субстрат-ферментного комплексу, який дуже знижує енергію активації даної реакції, тобто субстратові стає потрібно надати меншу кількість енергії ззовні, щоб ініціювати протікання реакції.

УМОВИ ПРОХОДЖЕННЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЇ РЕАКЦІЇ:

- просторова відповідність між ферментом (Ф)і субстратом (S), тобто зв’язування субстрату з ферментом відбувається за типом «ключ-замок»:

ФФІКАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ I. За будовою: - однокомпонентні (простий білок) - двокомпонентні (білок + небілковий компонент – простетична група) II. За локалізацією: - екзоферменти (виділяються назовні) - ендоферменти (каталізують лише внутрішньоклітинні процеси) III. За каталітичними властивостями: - оксидоредуктази (каталізують окислювально-відновлювальні реакції, наприклад при процесах дихання, бродіння) - трансферази (каталізують реакції переноса груп атомів від однієї сполуки до іншої, наприклад амінотрансферази переносять аміногрупи від амінокислот до інших речовин) - гідролази (каталізують реакції, які проходять з приєднанням чи відбиранням води) - ліази (каталізують перетворення речовин з розривом зв’язку між атомами вуглецю, або вуглецю та кисню) - ізомерази (каталізують взаємне перетворення ізомерів) синтетази (каталізують реакції з’єднання молекул) фФ

- утворення між ферментом і субстратом різних типів зв’язків, таких як іонні, ковалентні, водневі, гідрофобні, тощо.

Існують активатори та інгібітори ферментів. Активатори, відповідно, стимулюють роботу ферментів, а інгібітори – пригнічують. До активаторів ферментів належать такі катіони і аніони, як , а також мінеральні кислоти (наприклад, соляна кислота у шлунку), жовчні кислоти, спеціальні ферменти (трипсин, ентерокіназа). До інгібіторів ферментів відносяться ізолейцин (амінокислота), фосфоенолпіруват, аспартат, тощо.

ВИКОРИСТАННЯ ФЕРМЕНТІВ

1. В хлібопекарському виробництві використовують препарати амілази для прискорення дозрівання тіста й зменшення витрат цукру.

2. В молочнокислому виробництві використовують мікробні ферменти для бродіння цукру до молочної кислоти.

3. В процесі сироваріння застосовують хімозин – фермент слизової оболонки сичугу (частина шлунку худоби), який викликає зсідання молока.

4. В м’ясній промисловості використовують ферменти, які розщеплюють білки і прискорюють процес дозрівання м’яса.

5. В інших галузях харчової промисловості застосовують глюкозооксидозу для зберігання м’яса, фруктових соків; пектинази використовують для підвищення виходу соку, тощо.

6. В медицині застосовують пепсин, трипсин (травні ферменти), лізоцим (бактерицидний ефект), фібринолізин (розсмоктування згустків крові).