Регуляция каталитической активности ферментов белок-белковыми взаимодействиями

2 механизма:

- в результате присоединения регуляторных белков;

- вследствие ассоциации или диссоциации протомеров фермента.

Активация ферментов в результате присоединения регуляторных белков.

на примере активации фермента аденилатциклазы, локализованной в плазматической мембране клетки.

· Активный центр аденилатциклазы локализован на внутренней стороне плазматической мембраны. Активированная аденилатциклаза катализирует реакцию образования из АТФ циклического 3',5'-АМФ (цАМФ) - вторичного, внутриклеточного посредника действия гормонов.

· В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками:

o рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами;

o с G-белком, занимающим промежуточное положение между рецептором и ферментом аденилатциклазой. G-белок - олиго-мерный белок, состоящий из 3 субъединиц - α, β, γ. α-субъединица имеет центр связывания и расщепления ГТФ. Поэтому этот белок называется ГТФ-связывающим белком, или G-белком;

o в результате связывания гормона с рецептором происходит изменение конформации G-белка, уменьшение его сродства к молекуле ГДФ, с которой он связан в отсутствие гормонального сигнала, и увеличение сродства к ГТФ. Присоединение ГТФ вызывает конформационные изменения в G-белке и диссоциацию его на субъединицы: субъединицу α, связанную с ГТФ (α-ГТФ), димер βγ;

o α-ГТФ имеет высокое сродство к аденилатциклазе, его присоединение приводит к активации последней, поэтому α-ГТФ - регуляторный белок, а данный механизм активации аденилатциклазы называют активацией ферментов в результате присоединения регуляторных белков.


Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: