2015-06-26
2011
Трансферазы катализируют реакции переноса различных радикалов от молекулы-донора к молекуле-акцептору, общая схема которых приведена ниже:
Д-Г + А ↔ Д + Г-А
где:
- Д-Г – молекула донор группы Г,
- А – молекула акцептор,
- Г – переносимая группа
А, Д ≠ Н2О
Реакции гидролиза, которые также соответствуют этой схеме, выделены в отдельный класс.
Систематические названия ферментов класса трансфераз строятся следующим образом: название донора группы: название акцептора группы – название переносимой группы – название класса (тире между названием переносимой группы и названием класса не ставится).
В тривиальные названия трансфераз включают название донора группы и название переносимой группы.
Рассмотрим ряд примеров.
К первому подклассу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции переноса одноуглеродных остатков, например:
1). Превращение серина в глицин (перенос оксиметильной группы):
Систематическое название фермента КФ 2.1.2.1.– L-серин:тетрагидрофолат-5,10-оксиметилтрансфераза, тривиальное – серин-оксиметилтрансфераза.
|
|
|
2). Карбомоилирование аспартата (перенос карбамоильной группы):
Систематическое название фермента КФ 2.1.3.2. – карбомоилфосфат:L-аспартат-карбомоилтрансфераза, тривиальное – аспартат-карбомоилтрансфераза.
К второму подклассу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции переноса альдегидных или кетонных остатков, например:
3). Транскетолазная реакция (перенос гликольальдегидной группы):
4). Трансальдолазная реакция (перенос диоксиацетоновой группы):
Символом 
показаны места разрыва углерод-углеродных связей в трансальдолазной и транскетолазной реакциях.
Систематические названия ферментов КФ 2.2.1.1. и КФ 2.2.1.2., соответственно – D-седогептулозо-7-фосфат:D-глицеральдегид-3-фосфат-гликольальдегидтрансфераза и D-седогептулозо-7-фосфат:D-глицеральдегид-3-фосфат-диоксиацетонтрансфераза. Тривиальные названия этих ферментов соответственно – гликольальдегидтрансфераза (транскетолаза) и диоксиацетонтрансфераза (трансальдолаза).
К третьему подклассу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции переноса ацильных остатков (ацилтрансферазы). В большинстве этих реакций принимает участие кофермент А (КоА-SH, см. уч. пособ. Ч II, стр.17).
5). Образование ацетилфосфата (перенос ацетильной группы):
KoA-SCOCH3 + HOPO32– ↔ CH3COOPO32– + KoA-SH
Фермент катализирующий эту реакцию по систематической номенклатуре называется – ацетил-КоА:ортофосфат-ацетилтрансфераза и имеет классификационный номер КФ 2.3.1.8. Тривиальное название этого фермента – фосфат-ацетилтрансфераза.
6). Ступенчатое ацилирование глицерофосфата с образованием фосфатидата – промежуточного соединения в биосинтезе фосфолипидов и жиров:
|
|
|
Соответствующие ферменты называют по систематической номенклатуре:
КФ 2.3.1.15. – ацил-КоА:глицерофосфат-ацилтрансфераза,
КФ 2.3.1.51. – ацил-КоА:1-ацилглицерофосфат-ацилтрансфераза;
по тривиальной номенклатуре:
КФ 2.3.1.15. – глицерофосфат-ацилтрансфераза,
КФ 2.3.1.51. – 1-ацилглицерофосфат-ацилтрансфераза;
В отдельный четвертый подкласс выделены гликозилтрансферазы – ферменты, катализирующие реакции переноса гликозильных остатков. Эти ферменты играют основную роль как в синтезе полисахаридов, так и в первой фазе их деструкции. С их помощью расщепляются также дисахариды, например:
7). Фосфоролиз мальтозы:
Систематическое название фермента КФ 2.4.1.8. – мальтоза:ортофосфат-глюкозилтрансфераза; тривиальное – мальтозофосфорилаза.
Большую группу ферментов составляют аминотрансферазы, катализирующие реакции трансаминирования общего вида:
R-CO-R′ + R′′-CH(NH2)-COOˉ ↔ R-CH(NH2)-R′ + R′′-CO-COOˉ
Эти ферменты образуют подкласс КФ 2.6.1. и катализируют несколько десятков подобных превращений. Они играют основную роль в биосинтезе и деградации аминокислот. В качестве примера можно привести следующую реакцию:
8). Образование аланина из пирувата:
Систематическое название КФ 2.6.1.2. – аланин:2-оксоглутарат-аминотрансфераза; тривиальное – аланин-аминотрансфераза.
Самый большой подкласс трансфераз составляют ферменты, катализирующие перенос остатков фосфорной кислоты, её ангидридов и эфиров (КФ 2.7.). В подавляющем большинстве случаев донором фосфата, дифосфата и нуклеотидного остатка является АТФ. Тривиальные названия ферментов, катализирующих реакции переноса фосфорсодержащих групп определяются фрагментом молекулы АТФ, которая переносится на субстрат.
Если на субстрат переносится от молекулы АТФ остаток фосфорной кислоты, то ферменты, катализирующие эти реакции, по тривиальной номенклатуре называются киназами, а по систематической – фосфотрансферазами. Если на субстрат переносится дифосфат, то соответствующие ферменты называются по систематической номенклатуре дифосфотрансферазами, по тривиальной – пирофосфокиназами.
Наконец, если на субстрат с нуклеозидтрифосфата переносится остаток нуклетида, то такие ферменты и по систематической и по тривиальной номенклатурам называются нуклеотидилтрансферазами. В частном случае, если донором является АТФ (как показано на схеме выше) соответствующие ферменты называются аденилилтрансферазами. Для примера рассмотрим несколько реакций.
9). Образование глюкозо-6-фосфата из глюкозы и АТФ (первая реакция процесса гликолиза):
Систематическое название КФ 2.7.1.1. – АТФ:глюкоза-6-фосфотрансфераза; тривиальное – гексокиназа. Приставка гексо в тривиальном названии означает, что этот фермент катализирует фосфорилирование не только глюкозы, но и других гексоз.
10). Образование фосфокреатина из креатина и АТФ:
Эта реакция, в отличие от предыдущей, обратима. При интенсивной мышечной работе фосфокреатин быстро пополняет расходуемые запасы АТФ, передавая остаток фосфорной кислоты на накапливающийся аденозин-5′-дифосфат (АДФ). Систематическое название КФ 2.7.3.2. – АТФ:креатин-N-фосфотрансфераза; тривиальное – креатинкиназа.
11). Образование кофермента тиаминпирофосфата (ТПФ) из тиамина (витамин В1) катализируется ферментом КФ 2.7.6.2., который по систематической номенклатуре называется АТФ:тиамин-дифосфотрансфераза, а по тривиальной – тиамин-пирофосфокиназа:
