Змістковий модуль 6

ЗАНЯТТЯ 2 (2 години)

Тема: Основи біокаталізу. Будова і фізико-хімічні властивості ферментів. Класифікація та номенклатура ферментів. Вивчення впливу температури та рН середовища на активність ферментів.

Актуальність. Ферменти (ензими) – біологічні каталізатори, які містяться в усіх клітинах, тканинах і біологічних рідинах, забезпечують перебіг хімічних реакцій в організмі. На відміну від неорганічних каталізаторів (металів, кислот тощо) ферменти мають високу ефективність та специфічність дії, здатні прискорювати реакції у м’яких умовах. Ферменти термолабільні, їх активність залежить від рН середовища. Синтез та каталітична активність ферментів контролюється різними регуляторними механізмами. Сучасні методи виділення та очищення ферментів дозволили вивчити їх структуру, умови прояву активності, механізм дії.

Мета. Визначити основні принципи каталізу. Вивчити біохімічні закономірності будови та функціонування різних класів ферментів. Ознайомитися з класифікацією та номенклатурою ферментів. Вміти показати на прикладах відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів (специфічність дії, висока ефективність каталізу, здатність діяти в м’яких умовах, регульованість та ін.). Вивчити вплив температури та рН середовища на активність α-амілази слини.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ

ПІД ЧАС ПІДГОТОВКИ ДО ЗАНЯТТЯ

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ

1. Загальні уявлення про каталіз. Основні принципи каталізу.

2. Теорія біологічного каталізу.

3. Історія розвитку ензимології.

4. Хімічна природа ферментів.

5. Фактори, що зумовлюють різноманітність ферментів.

6. Відмінність дії ферментів від неорганічних каталізаторів.

7. Структура простих і складних ферментів. Поняття про апо­фер-мент, кофактор, кофермент і простетичну групу. Особливості структури активного центру простих і складних ферментів. Алостеричний центр.

8. Загальні властивості ферментів: термолабільність, залежність від рН, специфічність дії.

9. Олігомерні білки-ферменти, мультиензимні комплекси та мембранно-асоційовані ферменти.

10. Ізоферменти: особливості структури, локалізації синтезу в організмі людини (на прикладі ізоферментів лактатдегідрогенази, креатин­фосфокінази), роль у діагностиці захворювань.

11. Класифікація і номенклатура ферментів. Характеристика типів хімічних реакцій, що лежать в основі класифікації ферментів.

ТЕСТОВІ ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЮ

1. Виберіть речовину, яка не здатна виконувати функцію субстрату для ферментів організму людини.

А. Глюкоза.	D. Оцтова кислота в активній формі.
В. Вища жирна кислота.	Е. Глікоген.
С. Нітратна кислота.

2. Укажіть субстрат, руйнування якого здійснює клас ферментів – гідролази.

А. Вищі жирні кислоти.	D. Піровиноградна кислота.	С. Глюкоза.
В. Білки.	Е. Вуглекислий газ.

3. Укажіть ознаку, яка покладена в основу класифікації ферментів.

А. Оборотність реакції.	D. Тип каталізуємої реакції.
В. Хімічна структура ферменту.	Е. Хімічна структура субстрату.
С. Тип специфічності ферменту.

4. Назвіть клас ферментів, який здійснює процес фосфорилування субстратів.

А. Трансферази.	С. Ізомерази.	Е. Лігази.
В. Оксидоредуктази.	D. Ліази.

5. Фермент уреаза здатний руйнувати тільки структуру сечовини. Укажіть тип його специфічності.

А. Стереохімічний.	С. Абсолютний груповий.
В. Абсолютний.	D. Відносний груповий.

6. Як називають ферменти, що каталізують одну реакцію, але відрізняються за первинною структурою і фізико-хімічними властивостями?

А. Ізоферменти.	С. Проферменти.	Е. Апоферменти.
В. Холоферменти.	D. Кофактори.

7. Яка з перелічених властивостей характерна тільки для біологічних каталізаторів?

А. Підвищення швидкості реакції, але без витрачання та незворотних змін.

В. Підвищення швидкості реакції, зниження енергії активації.

С. Відсутність змін стану рівноваги хімічної реакції.

D. Здатність до регуляції.

8. Укажіть субстрат для амілази слини.

А. Білок. В. Крохмаль. С. Сахароза. D. Глюкоза. Е. Амінокислота.

9. Який тип реакції здатні каталізувати ферменти класу ліаз?

А. Гідроліз.	С. Відновлення.	Е. Декарбоксилування.
В. Окислення.	D. Трансамінування.

10. Дайте повну назву складному ферменту, в якому поліпептидні ланцюги приєднуються до небілкової частини.

А. Простетична група.	С. Кофермент.	Е. Холофермент.
В. Кофактор.	D. Апофермент.

11. D-оксидаза аланіну здатна дезамінувати тільки D-аланін, але не руйнує структуру L-аланіну. Укажіть тип специфічності цього ферменту.

А. Стереохімічний.	С. Абсолютний груповий.
В. Абсолютний.	D. Відносний груповий.

12. Виберіть небілкову частину ферментів, яка використовується для утворення активних форм ацилів різних кислот.

А. КоQ. В. НSКоА. С. ТДФ. D. НАДФ. Е. ФМН.

13. Ферменти підвищують швидкість реакції, тому що:

А. Змінюють вільну енергію реакції.

В. Зменшують швидкість зворотної реакції.

С. Зменшують енергію активації.

D. Змінюють стан рівноваги реакції.

14. Який оптимум рН має фермент пепсин?

А. 1,5–2,5.

В. 4–5.

С. 6–7.

D. 8–9.

Е. 10–11.

15. Який оптимум рН має фермент амілаза?

А. 1,5–2.

В. 6,8–7,2.

С. 8–9.

D. 3,5–4.

Е. 4,5–5.

16. Яка температура оптимальна для дії більшості ферментів?

А. 50–60 °С.

В. 15–20 °С.

С. 80–100 °С.

D. 35–40 °С.

ПРАКТИЧНА РОБОТА