Пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дегидроген - аза

Поскольку уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1.Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В₂, В₅. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1. Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2. Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н₂О₂. Ф. Цитохромокисдаза дыхательной цепи.

RH + NAD H + O₂ = ROH + NAD + H₂O

1.3. Монооксидазы - цитохром Р450. По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4. Пероксидазы и каталазы - катализируют разложение перекиси водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5. Оксигеназы - катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

2.Трансферазы - катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.

А а + Е + В = Е а + А + В = Е + В а + А

2.1. Метилтрансферазы (СН₃-).

2.2. Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2. Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос ацильной группы -R-С=О).

Пример: синтез нейромедиатора ацетилхолина (см. главу "Обмен белков").

2.3. Гексозилтрансферазы - катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы.

2.4. Аминотрансферазы - перенос аминогрупп

R1- CO - R2 + R1 - CH- NH₃ - R2 = R1 - CH- NH₃ - R2 + R1- CO - R2

Играют важную роль в превращении АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза (АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см. главу "Обмен белков").

2.5. Фосфотрансфереза (киназа) - катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.

Пример: Гексо (глюко)киназа.

3. Гидролазы - катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H₂O = R1H + R2OH

3.1. Эстеразы - расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза.

3.2. Гликозидазы - расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

Пример: амилаза, сахараза, мальтаза.

3.3. Пептидазы - катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример: карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5. Амидазы - расщепляют амидные связи (СО-NH₂).

Пример: аргиназа (цикл мочевины).

4. Лиазы - катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В₁) и пиридоксальфосфата (В₆).

4.1. Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза.

4.2. Лиазы связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

Пример:енолаза.

4.3. Лиазы связи С-N.

4.4. Лиазы связи С-S.

5. Изомеразы - катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза(ферменты неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".

Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.