Органічні речовини харчових продуктів

Вуглеводи. Вуглеводи – найбільш поширені у природі органічні сполуки. У продуктах рослинного походження на частку вуглеводів припадає до 80-85% сухих речовин, а в продуктах тваринного походження значно менше – до 2%.

Вуглеводи – це безпосередні продукти фотосинтезу, тому вони являють собою первинні речовини, які можуть перетворюватися в інші органічні сполуки.

Вуглеводам належить велика роль в живих організмах, а отже, і в харчових продуктах, які зберегли життєві функції (плоди, овочі, ягоди та ін.). Крім того, необхідно пам'ятати, що припинення життя в організмі не означає припинення процесів, які в ньому проходили, міняється лише напрям цих процесів.

Синтез вуглеводів рослинами супроводжується вбиранням великої кількості сонячної енергії, яка запасається у вигляді хімічної енергії. Тому вони мають високу реакційну здатність. У харчуванні людини вуглеводи – головне джерело енергії. На частку вуглеводів в енергетичній вартості раціону харчування припадає близько 56%. При окисленні в організмі людини 1 г вуглеводів виділяє приблизно 15 Кдж енергії. Добова потреба людини у вуглеводах 350-600 г. При значному перебільшенні вуглеводів у раціоні харчування вони можуть в організмі людини перетворюватися в жир або накопичуватися в деяких органах (печінці, м'язах) як запасний матеріал.

У зв'язку з тим, що зміни, які відбуваються з вуглеводами під впливом мікробіологічних, фізичних та біохімічних процесів, безпосередньо відбиваються на товарознавчих властивостях готових виробів, вивчення основних властивостей вуглеводів має велике значення.

З хімічної природи вуглеводи – це альдегідо- або кето-спирти. Більшість природних вуглеводів – альдегідоспирти. Усі вуглеводи, які зустрічаються в харчових продуктах, залежно від складності будови їхньої молекули, можна поділити на три головні групи: моносахариди, олігосахариди і полісахариди.

Моносахариди являють собою найпростіші сполуки вуглеводів, які мають у своєму складі від 3 до 7 атомів вуглецю (тріози, тетрози, пентози, гексози).

Пентози (С₅Н₁₀О₅) містяться головним чином у рослинах у вигляді високомолекулярних полісахаридів пентозанів. Рослинами вони використовуються як будівельний матеріал стінок клітин. Пентози входять до складу деяких природних глікозидів. Вони не засвоюються організмом людини, не піддаються бродінню під впливом дріжджів.

Пентозани накопичуються головним чином у зовнішньому шарі рослинних організмів, тому за кількістю пентозанів можна, наприклад, встановити якість борошна. Велика кількість пентозанів буде в більш низьких сортах борошна. При виробництві деяких харчових продуктів можливе перетворення пентоз з утворенням ненасиченого альдегіду фурфуролу. Наприклад, при випіканні хліба накопичення фурфуролу обумовлює специфічний запах печеного хліба, фурфурол бере участь в утворенні аромату і букета віскі, оскільки він утворюється під час сушіння ячмінного солоду у торф'яному диму.

Для організму людини найбільше значення з пентоз мають рибоза та дезоксирибоза, які входять до складу рибонуклеїнових кислот, оскільки ці кислоти відіграють велику роль у процесах синтезу білків та передачі спадковості.

Гексози (С₅Н₁₂О₆) зустрічаються в харчових продуктах частіше, ніж пентози. Вони представлені головним чином Д-глюкозою, Д-фруктозою, а у складних вуглеводах зустрічається і Д-галактоза. Глюкоза й галактоза – це альдегідоспирти, а фруктоза – кетоноспирт.

У харчових продуктах, розчинах моносахариди можуть бути і в циклічній, і в ациклічній формах. Ці форми перебувають у стані динамічної рівноваги.

Залежно від розміщення півацетального гідроксиду моносахариди можуть мати α- і β-форми, які мають досить низьку активність.

В організмі людини α- і β-форми моносахаридів під впливом гормонів підшлункової залози (зокрема інсуліну) перетворюються на активну γ-форму. γ-форма – це фуранозна форма α- або β-моносахариду.

Якщо у крові людини відсутній інсулін, перетворення α- і β-моносахаридів у γ-форму не відбувається і гексози виводяться з організму. Цей процес має місце в людей, хворих на цукровий діабет.

Глюкоза (декстроза, виноградний цукор) – дуже поширений у природі моносахарид. Вона міститься у плодах, овочах, листі, корінні. Як складова частина глюкоза входить до багатьох оліго- та полісахаридів. Це високоенергетичний поживний продукт, який швидко відновлює енергію організму. У промисловості глюкозу одержують при кислотному гідролізі крохмалю. Глюкоза широко використовується в кондитерській промисловості і медицині. Оскільки вона легко засвоюється організмом, її розчини використовують для ін'єкцій хворим або коли треба швидко зняти втому мозку, м'язів, підтримати рівень цукру в крові, відновити запаси глікогену в печінці.

Фруктоза (плодовий цукор, левульоза) у вільному вигляді входить до складу фруктів, ягід; меду. Крім того, фруктоза є складовою частиною деяких олігосахаридів (сахароза, рафічоза) та полісахаридів (інулін). Вільна фруктоза має піранозне кільце, а до складу сахарози, рафінози, інсуліну вона входить у фуранозній формі. Організмом людини фруктоза засвоюється значно повільніше, приблизно вдвічі довше, ніж глюкоза.

Галактоза (ізомер глюкози) у вільному вигляді в природі не зустрічається, а входить до складу олігосахаридів (лактози, рафінози), а також високомолекулярних полісахаридів (агар-агару, геміцелюлоз, пектинових сполук).

Властивості моносахаридів. Моносахариди легко розчиняються у воді, розчини їх нейтральні й оптично активні. При дослідженні питомого обертання водних розчинів моносахаридів було встановлено, що воно починає швидко змінюватись і досягає постійного значення тільки через певний час. Це явище було названо муторатацією. Явище муторатації пов'язане із встановленням рівноваги між циклічною та ациклічною формами моносахаридів, кожна з яких має свою величину питомого обертання.

Оптична активність моносахаридів використовується для визначення їх кількості з допомогою поляриметрів, які дозволяють встановити кут повороту поляризованого променя, що пройшов через розчин моносахариду певної концентрації.

Оптична активність моносахаридів обумовлена особливостями будови молекул, тому проявляється тільки в розчинах.

При нагріванні та випаровуванні моносахаридів утворюються в'язкі сиропи, а кристалізація не відбувається. Ця властивість використовується при одержанні карамельної маси.

Моносахариди мають солодкий смак, тому істотно впливають на органолептичні властивості тих продовольчих товарів, до складу яких вони входять.

Ступінь солодкості окремих моносахаридів залежить від структури молекули відповідного цукру.

Так, згідно з дослідженнями Бістера Вуда і Валіна, якщо прийняти солодкість сахарози за 100 одиниць, то солодкість фруктози буде 173, глюкози – 74, а галактози – тільки 32.

Завдяки тому, що моносахариди у складі своїх молекул мають вільний напівацетальний (глікозидний) гідроксил, вони є активними відновниками. При окислюванні моносахаридів утворюються кислоти, а при відновленні – спирти. З глюкози, фруктози і сорбози утворюється спирт сорбіт. Цей спирт, а також ксиліт, який одержують при відновленні пентози (ксилози), мають солодкий смак і використовуються в харчовій промисловості як замінник цукру у виробах для хворих на цукровий діабет.

Завдяки тому, що всі моносахариди здатні вступати в окислювально-відновні реакції, вони одержали назву редукуючих цукрів. Однією з найважливіших властивостей цих цукрів є гігроскопічність. Тому редукуючі цукри використовуються в кондитерській промисловості як антикристалізатори.

Моносахариди зброджуються різними мікроорганізмами (оцтовокислими, молочнокислими, маслянокислими, пропіоновокислими бактеріями, дріжджами). Порівняно легко можуть зброджуватись глюкоза і фруктоза, значно важче – галактоза. Ця властивість моносахаридів широко застосовується в харчовій промисловості при виробництві багатьох харчових продуктів (хліб, вино, пиво, кисломолочні вироби та ін.). Але про це треба пам'ятати і при зберіганні харчових продуктів. Так, перетворення вина в оцет, спиртовий запах навіть при короткочасному зберіганні свіжих ягід – це наслідок процесів бродіння.

Моносахариди своїм напівацетальним гідроксилом можуть вступати в хімічну взаємодію із спиртами, кислотами, альдегідами, утворюючи сполуки на зразок складних ефірів. Ці сполуки одержали назву глікозидів. Вони відіграють певну роль у формуванні споживчої вартості продовольчих товарів: деякі з них належать до речовин, що зумовлюють колір (енін – в чорному винограді, кверцитин – у покривних лусках цибулі); інші надають продуктам специфічного смаку (синегрин в гірчиці, перці; лимонін в цитрусових; амігдалін в ядрі сливи, вишні).

Олігосахариди. До олігосахаридів належать вуглеводи, які у своєму складі мають від 2 до 10 залишків моносахаридів. У харчових продуктах частіше зустрічаються дисахариди (сахароза, лактоза, мальтоза, трегалоза) та трисахариди (рафіноза).

Дисахариди (С₁₂Н₂₂O₁₁) складаються з двох залишків моносахаридів, які з'єднані між собою напівацетальним зв'язком або за рахунок напівацетальних гідроксилів (сахароза, трегалоза), або за рахунок напівацетального і спиртового гідроксиду (мальтоза, лактоза).

Сахароза (буряковий або тростиновий цукор) являє собою глюкозофруктозид, тобто складається з молекули α-глюко-піранози та β-фруктофуранози, які з'єднані кисневим містком, який утворився за рахунок напівацетальних гідроксилів.

Сахароза міститься в цукрових буряках (до 27%), в цукровій тростині (14—26%), у сорго (9 – 19%), у динях (до 8,5%), у моркві (до 6,5%). Основною сировиною для виробництва сахарози в Україні є цукровий буряк. Добре очищений цукор більш як на 99% складається із сахарози.

Лактоза (молочний цукор) входить до складу молока різних тварин (від 3 до 8%). Молекула лактози складається з молекули α-галактопіранози і α-глюкопіранози.

Водні розчини лактози з часом темніють, і це впливає на якість молочних консервів, оскільки при високих температурах лактоза карамелізується і продукт набуває коричневого кольору та специфічного смаку.

Мальтоза (солодовий цукор) у вільному вигляді в харчових продуктах не зустрічається. Утворюється як проміжний продукт гідролізу крохмалю при проростанні зерна, картоплі. Ось чому весною картопля часто має солодкий смак. Складається мальтоза з двох залишків α-глюкопіранози.

Трегалоза (грибний цукор, мікоза) входить до складу хлібних дріжджів, грибів, деяких водоростей. Складається трегалоза з двох молекул α-глюкопіранози при утворенні кисневого містка за рахунок напівацетальних гідроксилів.

Трисахариди (С₁₈Н₃₂О₁₆) складаються з трьох залишків моносахаридів. У харчових продуктах з трисахаридів частіше зустрічається рафіноза. Вона входить до складу цукрових буряків, сої, гороху, ядра бавовни.

При виробництві бурякового цукру рафіноза переходить в побічний продукт – мелясу. Під час зберігання буряків кількість рафінози збільшується, що призводить до зменшення виходу цукру. У молекулі рафінози об'єднані залишки трьох моносахаридів: галактози, глюкози і фруктози.

Властивості олігосахаридів. Ця група вуглеводів за своїми фізичними властивостями наближається до моносахаридів. Всі вони розчиняються у воді, а розчини оптично активні. Але ступінь розчинності олігосахаридів різний. Найменшою розчинністю відзначається лактоза. Це часто є причиною появи такого недоліку згущених молочних консервів, як піскуватість. При порушенні технології виробництво (зокрема охолодження) кристалики лактози через недостатню розчинність утворюють явища борошнистості або піскуватості.

Більшість олігосахаридів має нижчу солодкість, ніж моносахариди. Як уже відзначалося, згідно з Бістером Вудом і Валіном, за еталон солодкості взято сахарозу (100 одиниць солодкості). Солодкість мальтози дорівнює 32,5 одиниці, рафінози – 22, а лактози – 16 одиницям.

Олігосахариди мають різну гігроскопічність. Наприклад, мальтоза дуже гігроскопічна, а хімічно чиста сахароза практично негігроскопічна. Тому для того, щоб відкрита карамель не зволожувалася, її обсипають цукром-піском.

Хімічні властивості олігосахаридів зумовлюються наявністю кисневоглікозидного зв'язку (гідроліз) і напівглікозидного гідроксилу (окислення, відновлення, заміщення).

Усі олігосахариди здатні гідролізуватися, утворюючи при цьому ті моносахариди, із залишків яких вони складались. На приклад, мальтоза утворює дві глюкози, лактоза – галактозу і глюкозу.

При гідролізі сахарози, яка має кут обертання з плюсом, тобто обертає площину поляризованого променя вправо, в одержаній суміші глюкози і фруктози знак обертання змінюється, оскільки фруктоза дужче обертає вліво, ніж глюкоза вправо. Це явище називається інверсією, а одержана суміш рівних кількостей глюкози і фруктози інвертним цукром, який дуже гігроскопічний, солодший, ніж сахароза, менше здатний до кристалізації, тому вводиться до складу кондитерських виробів (варення, повидла, мармеладу) для запобігання зацукровуванню, в тісто – для зменшення швидкості черствіння.

Олігосахариди не можуть зброджуватися різними мікроорганізмами, але після гідролізу утворені моносахариди добре зброджуються.

Внаслідок особливостей утворення деякі олігосахариди (сахароза, трегалоза, рафіноза) нездатні вступати в окислювально-відновні реакції, оскільки на утворення кисневоглікозидного зв'язку в молекулах цих цукрів використані напівглікозидні гідроксиди. Ті ж олігосахариди, при утворенні яких один напівглікозидний гідроксил залишився вільним (мальтоза, лактоза), здатні вступати в окислювально-відновні реакції і називаються редукуючими цукрами.

Характерною властивістю цукрів є їхня здатність до карамелізації. При нагріванні цукру вище температури плавлення він спочатку перетворюється в ангідрид, а потім, при втраті приблизно 20% води, в речовину коричневого кольору, гіркого смаку – карамелей. Ця реакція має місце при смаженні кави, випіканні хліба. Карамелей використовується як барвник в лікеро-горілчаній, безалкогольній та кондитерській промисловостях.

При виробництві деяких харчових продуктів (виготовлення ірису, випікання хліба, пастеризація молока), зберіганні (згущеного молока, концентратів, консервів у герметичній тарі) і обробці в хатніх умовах (смаження риби, м'яса, овочів) відбувається реакція меланоїдиноутворення (реакція Майєра), внаслідок чого продукт набуває темного забарвлення і специфічного смаку.

Реакція меланоїдиноутворення являє собою взаємодію глікозидного гідроксилу цукру з аміногрупою амінокислот, поліпептидів, білків. Цей процес є серією хімічних перетворень з утворенням складних сполук, серед яких провідне місце займають речовини коричневого кольору різних відтінків, які одержали назву меланоїдини.

Утворення меланоїдинів бажане при обсмажуванні риби, м'яса, овочів – з'являється характерний колір і аромат смажених продуктів.

Реакція меланоїдиноутворення не бажана при виготовленні та зберіганні соків, сушених плодів, овочів, бо при цьому змінюється не тільки колір продуктів, але й з'являється незвичний смак і запах, знижується їхня харчова цінність.

Інтенсивність реакції підвищується зі збільшенням загальної кількості сухих речовин у продукті, але зменшення вологи до 2% і нижче призводить до істотного зниження швидкості цієї реакції.

Чорні продукти, що утворюються внаслідок цієї реакції, токсичні. При виробництві деяких продуктів для запобігання меланоїдиноутворенню використовують сировину з малою кількістю редукуючих цукрів.

Полісахариди – це високомолекулярні продукти поліконденсації моносахаридів, які зв'язані кисневоглікозидними зв'язками в лінійні або розгалужені ланцюжки.

Систематичної хімічної номенклатури полісахаридів немає. Свою назву полісахариди одержали залежно від того, звідки їх виділили або у зв'язку з особливостями їх властивостей.

У складі харчових продуктів ми частіше зустрічаємося з такими полісахаридами, як крохмаль, целюлоза (клітковина), глікоген (тваринний крохмаль), інулін. Всі ці полісахариди в основі своєї молекули мають гексози, тому називаються гексозанами.

Полісахариди зустрічаються переважно в рослинах. Деякі з них (целюлоза) утворюють опорні тканини, а інші (крохмаль, інулін) виконують роль запасних речовин.

Крохмаль – резервний полісахарид рослин – у значних кількостях міститься в зернових (60 – 80%), картоплі (до 30%). потреби людини у вуглеводах майже на 70% покриваються завдяки крохмалю.

У клітинах рослин крохмаль міститься у вигляді крохмальних зерен форма і розмір яких залежить від виду рослини. Так, наприклад, зерна рисового крохмалю мають найменший розмір, дугасті формою, а зерна картопляного крохмалю овальні, яйцеподібні і найбільші за розміром.

Крохмаль це не однорідна речовина. У його зерні існує оболонка, яка складається з амілопектину, і внутрішня частина, що складається з амілози. Співвідношення амілози і амілопектину залежить від виду рослини, ступеня стиглості зерна чи бульб. Звичайно амілози в крохмальному зерні міститься 17 – 24%, а амілопектину – 76 – 83%. Виняток становлять воскоподібна кукурудза і глютинозний рис, крохмаль яких майже повністю складається з амілопектину.

Амілоза і амілопектин складаються із залишків α-глюкопіранози, але відрізняються будовою своїх молекул та властивостями. Амілоза – це нерозгалужені довгі ланцюги, які побудовані із 1000–1600 залишків глюкози. Вона розчиняється в гарячій воді (при температурі 70–80°С) й утворює слабков'язкі розчини, у присутності йоду синіє.

Молекули амілопектину також побудовані із залишків глюкози, але на відміну від молекул амілози ці ланцюги дуже розгалужені. Амілопектин має значно більшу молекулярну масу, бо до його складу входить понад 30000залишків молекул глюкози. Амілопектин у воді не розчиняється, а тільки набухає, у гарячій воді утворює в'язкий клейстер, йодом забарвлюється у червоно-бурий колір.

Під дією ферменту α-амілази крохмаль гідролізується до декстринів. Спочатку утворюються амілодекстрини, які забарвлюються йодом у фіолетовий колір. Амілодекстрини переходять в еритродекстрини, які при дії йоду дають червоно-бурий колір. Далі з'являються архо- і мальтодекстрини, які не забарвлюються йодом. Фермент α-амілаза викликає гідроліз крохмалю з утворенням мальтози, яка під дією α-амілази перетворюється в кінцевий продукт гідролізу – глюкозу.

Гідроліз крохмалю можна викликати і дією кислот. При тривалому кип'ятінні крохмального клейстеру з кислотами одержують так звану глюкозну патоку, на відміну від мальтозної патоки, що утворюється при ферментативному гідролізі.

Глікоген (тваринний крохмаль) відкладається в печінці людини (до 20%) і служить запасною речовиною. За будовою молекули дуже схожий з амілопектином, але більш розгалужений і містить меншу кількість залишків глюкопіранози.

При гідролізі глікогену спочатку утворюються декстрини, а потім мальтоза і глюкоза.

Целюлоза (клітковина) – основний будівельний матеріал рослинних тканин, її кількість у різних рослинах коливається в широких межах – від 2,0% (в зернових) до 98% (у волосках насіння бавовни). Целюлоза – це нерозгалужений полісахарид, побудований із залишків β-глюкопіранози. Молекули целюлози витягнутої, ниткоподібної форми, з'єднані в пучки, які за допомогою водневих зв'язків утворюють волокна. Тому целюлоза має значну механічну міцність.

Целюлоза не розчиняється у воді і в більшості розчинників. Травними соками людини гідролізується лише частково ніжна нездерев'яніла клітковина картоплі, капусти й інших продуктів, а здерев'яніла, тобто просякнута мінеральними солями, лігніном, рутином, не засвоюється. Але наявність целюлози в раціоні харчування людини бажана, оскільки вона поліпшує перистальтику шлунка і допомагає проходженню їжі по шлунково-кишковому тракту. Крім того, целюлоза має властивість виводити з організму холестерин і тим самим запобігати розвитку атеросклерозу.

Інулін – полісахарид, який складається із залишків (38 – 45%) фруктофуранози. Міститься в бульбах земляної груші (до 17%), цикорію (15 – 17%), в корінні кульбаби (17%). Інулін легко розчиняється у теплій воді, утворюючи колоїдні розчини. У медицині його використовують як замінник цукру і крохмалю в їжі хворих на цукровий діабет.

Пектинові речовини на відміну від крохмалю, целюлози та інших полісахаридів побудовані із залишків галактуронової кислоти, яка є продуктом окислення глюкози. Вони здебільшого містяться у продуктах рослинного походження – плодах, ягодах, овочах.

Значна кількість пектинових речовин знаходиться в яблуках 0,3–1,5%, в абрикосах 0,5–1,2%, в аґрусі 0,3–1,4%.

Пектинові речовини у харчових продуктах знаходяться у вигляді протопектину, пектину, пектинової та пектової кислот.

Пектинові речовини відіграють важливу роль як регулятори водного обміну в рослинних організмах. Завдяки тому, що вони мають гідрофільні властивості, вони добре набухають у воді і утворюють колоїдні розчини, тим самим запобігають надмірному випаровуванню вологи з тканин рослини.

Протопектин – це сполучення пектину з целюлозою. Він не розчиняється у воді і надає надмірну твердість рослинним клітинам і тканинам. Протопектин переважно міститься у недозрілих плодах та овочах і зумовлює їхню твердість і терпкість.

У міру достигання плодів протопектин під впливом ферменту протопектинази перетворюється в пектин. Це речовина з меншою молекулярною масою, розчинна у воді і клітинному соку. Внаслідок цього тканини плодів стають більш м'якими, ніжними та соковитими. За хімічною природою пектин – це складний ефір метилового спирту та пектинової кислоти.

Пектин у присутності достатньої кількості цукру (65%) і кислоти (1%) здатний утворювати міцне желе. Ця властивість пектину широко використовується при виробництві деяких фруктово-ягідних кондитерських виробів (мармеладу, пастили, желе).

При перезріванні плодів пектин під впливом ферменту пектази перетворюється в пектинову кислоту і метиловий спирт. Внаслідок цього процесу плоди втрачають соковитість, змінюється їхня консистенція (вони стають в'ялими та м'якими).

Жири. Ліпіди являють собою складні органічні сполуки, до складу яких входять жирні кислоти. За хімічною природою більшість ліпідів (за винятком стеринів) є складними ефірами, вони не розчиняються у воді, а розчиняються в органічних розчинниках (ефірі, бензолі).

Ліпіди входять до складу будь-яких тканин як структурний елемент клітини, а також як запасний матеріал сполучної тканини, насіння рослин, м'якоті плодів та ін. Кількість ліпідів досягає в насінні деяких рослин до 55—60%, у жирових тканинах до 95%.

До складу ліпідів входять жири (суміш тригліцеридів) та ліпоїди (жироподібні речовини).

Жири беруть активну участь у пластичних процесах і виступають важливим джерелом енергії. При повному окислюванні 1 г жиру виділяється близько 39 Кдж енергії, що у два з лишком рази більше, ніж з такої ж кількості білків чи вуглеводів. Жири – це носії жиророзчинних вітамінів та біологічно активних ліпоїдів (фосфогліцеридів). Людині на добу потрібно від 80 до 100 г жирів.

Жири використовуються при виробництві багатьох харчових продуктів. Вони поліпшують смакові властивості їжі, збільшують її енергетичну цінність.

Склад і властивості жирів. У хімічному відношенні жири являють собою складні ефіри триатомного спирту гліцерину і жирних кислот. Утворення молекули жиру проходить внаслідок реакції етерифікації.

Більшість жирів харчових продуктів мають у своєму складі дві або три різні кислоти. Однокислотні тригліцериди зустрічаються значно рідше, ніж різнокислотні.

У природних жирах знайдено близько 170 різних жирних кислот, але не всі вони досить часто зустрічаються в жирах. Є кислоти, які містяться майже в усіх жирах. Це, так би мовити, універсальні кислоти (пальмітинова, олеїнова). Але є такі кислоти, які містяться в окремих групах або окремих видах жирів. Ці кислоти можна назвати специфічними. Наприклад, клупанадонова кислота в основному міститься в риб'ячому жирі.

Більшість кислот, що входять до складу натуральних свіжих жирів, є одноосновними і мають нерозгалужений вуглеводневий ланцюжок.

Основна маса жирних кислот у своєму складі має парну кількість атомів вуглецю (від 4 до 24).

Залежно від характеру зв'язку атомів вуглецю у вуглеводневому ланцюжку всі жирні кислоти діляться на насичені і ненасичені.

Насичені жирні кислоти. Залежно від кількості атомів вуглецю в молекулі кислоти вони поділяються на низькомолекулярні (мають до 9 вуглецевих атомів) та високомолекулярні.

Низькомолекулярні кислоти (масляна, капронова, каприлова і капринова) при кімнатній температурі рідкі або мазеподібні, мають неприємний різкий запах, гіркий смак, переганяються з водяною парою. Високомолекулярні кислоти (лауринова, міристинова, пальмітинова, стеаринова, арахідова) при кімнатній температурі тверді, у воді не розчиняються, не мають ні смаку, ні запаху, не ганяються з водяною парою, нездатні до реакції приєднання. Важливою властивістю насичених (і ненасичених) кислот є їх температура топлення. Вона залежить, перш за все, від молекулярної маси кислоти.

Ці кислоти мають подвійні (кислоти олефінового ряду) і потрійні (кислоти ацетиленового ряду) зв'язки. Ненасичені кислоти відзначаються, перш за все, кількістю подвійних (потрійних) зв'язків у молекулі кислоти. У природних жирах містяться ненасичені жирні кислоти, які є похідними високомо-лекулярних кислот. Найбільш поширені такі кислоти олефінового ряду: олеїнова з одним подвійним зв'язком; лінолева з двома подвійними зв'язками; ліноленова з трьома подвійними зв'язками; арахідонова з чотирма подвійними зв'язками та клупанадонова з п'ятьма подвійними зв'язками.

Ненасичені жирні кислоти мають більш низьку температуру топлення, ніж насичені з тією ж кількістю атомів вуглецю.

Характерною особливістю ненасичених жирних кислот є їх легка змінюваність, здатність до окислення і реакцій приєднання, що обумовлюється наявністю в їх молекулах подвійних (потрійних) зв'язків.

Джерелом лінолевої та ліноленової кислот виступають жири рослинного походження, арахідонова кислота потрапляє в організм з жирами тваринного походження. Крім того, тваринний організм здатний синтезувати арахідонову кислоту з лінолевої кислоти в присутності вітаміну В₆.

Крім кислот олефінового ряду (з подвійними зв'язками) в деяких жирах знайдені кислоти ацетиленового ряду (з потрійними зв'язками).

Кислоти ацетиленового ряду у свою чергу можуть бути простими і складними. Прості кислоти мають один потрійний зв'язок, наприклад, тариринова кислота. Складні кислоти у своєму складі мають два і більше потрійних зв'язків або, крім потрійного зв'язку, ще й подвійний. Наприклад, ксименікова кислота має один потрійний і один подвійний зв'язки, а ізанова кислота має два потрійних і один подвійний зв'язки.

Кислоти ацетиленового ряду зустрічаються в основному в жирах, які одержують з рослин екваторіального і тропічного кліматичних поясів.

Жири, які мають збалансований жирнокислотний склад, містять поліненасичених жирних кислот до 10%, насичених – до 30%, олеїнової кислоти – до 60%. З природних жирів приблизно такий склад мають оливкова олія та свинячий жир.

У структурі тригліцериду на частку залишків жирних кислот припадає 75 –90% молекулярної маси. Тому цілком закономірно, що різноманітність властивостей жирів перш за все зумовлена жирнокислотним складом.

Жири не розчиняються у воді, тому що карбоксильна група кислот, яка має гідрофільні властивості, витрачена на утворення складного ефіру, а вуглеводневі радикали жирних кислот є носіями гідрофільних властивостей.

Жирнокислотний склад визначає консистенцію й температуру плавлення і застигання тригліцеридів, а отже, і засвоювання природних жирів. Якщо до складу жиру входять тригліцериди насичених кислот, то такий жир має тверду консистенцію і високу температуру плавлення. І навпаки, жири, у яких переважають тригліцериди ненасичених кислот, мають рідку або мазеподібну консистенцію і низьку температуру плавлення.

Жирнокислотний склад тригліцеридів можна визначити певними хімічними та фізичними показниками – йодним числом, числами Поленске і Рейхерта-Мейссля, омилення, температурами плавлення та застигання, показником заломлення.

Йодне число показує, скільки грамів йоду може приєднатися до ненасичених жирних кислот, що містяться у 100 г жиру. Цей показник характеризує ступінь ненасиченості тригліцеридів.

Число омилення – це кількість грамів їдкого калію, яке потрібне для омилення гліцеридів і нейтралізації вільних кислот, які містяться в 1 г жиру. Цей показник характеризує середню молекулярну масу жирних кислот, які містяться в тригліцеридах.

Число Рейхерта-Мейссля характеризує кількість летких розчинних у воді жирних кислот і визначається кількістю мілілітрів децинормального розчину КОН.

Число Поленске характеризує кількість летких, але нерозчинних у воді жирних кислот і визначається, як і число Рейхерта-Мейссля, кількістю мілілітрів децинормального розчину КОН.

Азотисті речовини. Азотисті речовини – це хімічні сполуки, до складу яких, крім вуглецю, водню та кисню, обов'язково входить азот. У харчових продуктах містяться азотисті речовини органічного походження (білки, ферменти, амінокислоти, алкалоїди та ін.) і неорганічного (нітрати, нітрити). Найбільше значення для організму людини мають білкові речовини, на частку яких припадає до 98% азоту харчових продуктів. До найважливіших білкових речовин, що входять до складу харчових продуктів, належать білки та ферменти.

Білки – це високомолекулярні складні азотисті сполуки.

Синтез білків з неорганічних елементів у природі здійснюють тільки рослинні організми. В організмі людини формування тканин іде завдяки тваринним та рослинним білкам, які надходять з їжею.

Білки становлять майже половину сухих речовин нашого організму і виконують численні функції.

1. Вступаючи у взаємодію з нуклеїновими кислотами та іншими сполуками, білки утворюють основу всього живого. Дослідженнями багатьох вчених доведено, що швидкий ріст і розмноження клітин, утворення білкових секретів, активна фізіологічна перебудова клітинних білків супроводжуються значним нагромадженням нуклеопротеїдів у відповідних частинах клітин або тканин.

2. Білки – це головний будівельний матеріал для тваринного організму (як клітковина для рослинного). Наприклад, половина всього азоту білків печінки замінюється протягом 5 – 7 днів, еритроцити крові повністю оновлюються за 3,5–4 місяці.

3. Білки їжі і тканин організму можуть використовуватися для утворення небілкових речовин, необхідних організмові (особливо при вуглеводневому або жировому голодуванні).

4. Білки – це джерело потенційної енергії для організму. 1 г білка при окисленні виділяє 23,5–17 кДж енергії.

5. Деякі білки (наприклад, γ-глобулін) виконують захисну функцію, захищаючи організм людини від шкідливих мікроорганізмів (особливо вірусів) і несприятливої дії зовнішнього середовища.

6. Білки відіграють важливу роль у перетворенні хімічної енергії в механічну. Завдяки цьому м'язи можуть скорочуватися.

7. Дуже важлива транспортна функція білків, які переносять, а вірніше, протягують через мембрани клітин необхідні речовини і викидають з клітин непотрібні сполуки (шлаки). Наприклад, гемоглобін приносить у кожну клітину кисень, а забирає вуглекислий газ.

8. Деякі білки виступають як органічні високоактивні каталізатори, прискорюючи більшість реакцій, що проходять в організмі людини. Мова йде про білки-ферменти.

Навіть далеко не повний перелік функцій, які виконують білки, дає нам уявлення про те надзвичайне значення, яке мають білки для організму людини. Потреба людини в білках – 80 – 120 г на добу, при цьому 50-55% повинно припадати на білки тваринного походження.

У сучасному світі проблема забезпечення білками, особливо тваринного походження, стоїть дуже гостро. З нестачею білків у раціоні харчування пов'язана низька тривалість життя, фізичне і навіть розумове відставання розвитку, особливо у дітей, поява нових захворювань (зокрема такого, як квашіоркор).

Незважаючи на велику різноманітність білків у природі, за головними елементами, які входять до їх складу, вони мало відрізняються між собою. У молекулі білка на частку вуглецю припадає 50 – 55%, кисню – 21 – 23, водню – 6 – 7, сірки – 0,5 – 2,5%. Кількість азоту в молекулі білка досить постійна – 15 – 18% (у середньому вважається 16%).

Харчова цінність білків зумовлена перш за все тим, що вони виступають джерелом енергії і деяких біологічно цінних речовин (незамінні амінокислоти, ферменти).

Білки, які входять до складу харчових продуктів, можуть бути причиною небажаних процесів при зберіганні (гниття, гідроліз). Крім того, наявність білків у деяких харчових продуктах погіршує їх товарний вигляд (помутніння пива й інших напоїв), смакові та ароматичні властивості (чай, тютюн).

Кількість білків у харчових продуктах коливається в широких межах. Багаті білками продукти тваринного походження, а також зернові й бобові культури. Плоди, ягоди, овочі містять відносно мало білків.

Амінокислотний склад і структура білків. Елементарною структурною одиницею білкової молекули є амінокислота. У природі виявлено близько 100 різних амінокислот, але тільки 20 – 22 з них входять до складу білків організму людини зхарчових продуктів, близько 10 зустрічається рідко, а інші ходять до складу деяких фізіологічних небілкових сполук (гормонів, антибіотиків та ін.) або містяться у рослинних і тваринних організмах у вільному стані.

Усі амінокислоти поділяються за хімічною структурою на дві групи: ациклічні (жирного ряду) і циклічні (ароматичного ряду). Більшість амінокислот має ациклічну структуру.

Частина амінокислот може утворюватися в організмі людини внаслідок процесів взаємного перетворення. Такі амінокислоти називають замінними. Це глютамінова кислота, цистин, цистеїн, пролін. Деякі амінокислоти не можуть утворюватися в організмі людини, а повинні надходити тільки з продуктами харчування. Такі кислоти називаються незамінними. Для дорослої людини їх 8 (лізин, лейцин, ізолейцин, валін, метіонін, триптофан, фенілаланін, треонін), а для дітей незамінними вважаються ще 2 амінокислоти – гістидин і аргінін.

На основі вивчення амінокислотного складу багатьох білків встановлено, що такі амінокислоти, як фенілаланін, пролін, тирозин, лейцин, ізолейцин, глютамінова кислота майже постійно зустрічаються в білках. Такі ж амінокислоти, як лізин, метіонін, аргінін, гістидин, зустрічаються значно рідше. Але це загальне положення не завжди можна застосувати до окремих специфічних білків. Так, наприклад, протаміни відзначаються високим вмістом аргініну (до 80%) і майже повною відсутністю лейцину та глютамінової кислоти. Для гістонів характерним є високий вміст аргініну і лізину і майже повна відсутність триптофану і цистину.

Залежно від амінокислотного складу білки бувають повноцінними і неповноцінними.

Роль незамінних амінокислот для організму людини ще недостатньо вивчена, але всі вони виконують важливі функції. Нестача в раціоні харчування тієї чи іншої амінокислоти впливає в першу чергу на регенерацію білків.

При відсутності валіну порушується координація рухів.

Ізолейцин потрібен для нормального росту молодого організму.

Лейцин дуже поширений у рослинних і тваринних білках, особливо багато його утворюється при проростанні зерна. При нестачі цієї амінокислоти затримується ріст молодого організму, зменшується маса тіла.

Лізин – одна з найважливіших незамінних амінокислот. Нестача лізину в їжі призводить до порушення кровотворення, зменшення кількості еритроцитів і зниження в них гемоглобіну, порушення кальцифікації кісток.

Метіонін відіграє важливу роль в азотистій рівновазі в рганізмі. У молекулі метіоніну є легкорухлива метальна група, яка легко передається на інші сполуки.

Треонін відіграє важливу роль в розвитку тваринних організмів. Нестача треоніну призводить до зменшення маси тіла і навіть до загибелі тварини.

Триптофан потрібен для утворення гемоглобіну, нормального росту організму. Головним джерелом триптофану є білки молока, м'яса, яєць, бобових.

Фенілаланін відіграє важливу роль у діяльності щитовидної залози, він утворює ядро в процесі синтезу гормону тироксину.

Для визначення біологічної цінності білків використовують такий показник, як амінокислотний скор, який дозволяє виявити лімітовані незамінні амінокислоти. Визначення лімітованих амінокислот і ступеня їх нестачі проводиться шляхом порівнювання відсоткового вмісту амінокислот в досліджуваному білку і в такій же кількості умовно ідеального білка. Еталонами ідеального білка вважають білки материнського молока, курячого яйця і коров'ячого молока.

Амінокислотний склад білка і послідовність розміщення амінокислот в поліпептидних ланцюжках називають первинною структурою білка.

Спіральна або складчаста структура макромолекули, обумовлена утворенням водневих зв'язків, називається вторинною структурою білка.

Міоглобін, гемоглобін, овоальбумін значною мірою побудовані з α-спіралей, у той час як лактоглобулін, хімотрипсин, пепсин – в основному неспіральні.

Цілий ряд властивостей білкової молекули (ферментативна атакованість, термолабільність) залежать від її вторинної структури. Найбільш складні й тонкі особливості структури, які відрізняють один білок від одного, пов'язані з орієнтацією білкової молекули у просторі. Молекули багатьох білків мають округлу форму, тобто спіральні структури укладені або згорнуті в компактні глобули. Таке укладення стабілізується рядом вторинних зв'язків, які виникають між боковими радикалами амінокислотних залишків. До них належать дисульфідні зв'язки, гідрофобні взаємодії (сили Ван-дер-Ваальса) між неполярними радикалами, електростатичні сили взаємодії між полярними групами, сольові зв'язки та ін.

Таким чином, головну роль у стабілізації цього рівня організації макромолекул відіграє не пептидний скелет, а бокові ланцюги амінокислот.

Конфігурація поліпептидної спіралі у просторі визначає третинну структуру білка.

Дослідники вважають, що третинна структура виникає автоматично, як наслідок взаємодії амінокислотних радикалів з молекулами розчинника. При цьому кожна спіраль в певних умовах укладається тільки одним-єдиним способом, набуваючи тієї форми, яка характерна для молекул природного білка.

Третинна структура визначає зовнішню форму білкової молекули (глобулярну чи фібрилярну). Глобулярні білки молока, яйця, міоглобін, фібрилярні – колаген м'яса і риби, кератин волосся, нігтів, фіброїн шовку.

Четвертинна структура являє собою більш складну конфігурацію, бо молекула білка складається з кількох субодиниць, кожна з яких займає фіксоване положення у просторі, внаслідок чого білок набуває біологічної активності.

Об'єднання субодиниць в мультимер відбувається самовільно. Число субодиниць (протомерів, які входять у мультимер), різне – від чотирьох (у молекулі гемоглобіну) до кількох тисяч (білок вірусу тютюнової мозаїки). Четвертинна структура утворюється при виникненні ковалентних іонних зв'язків і слабких сил взаємодії між окремими функціональними групами, які містяться на поверхні глобул.

Часто четвертинна структура білка є основою його біологічної активності. Але треба підкреслити, що функціональна активність того чи іншого білка визначається не тільки четвертинною структурою, а всіма чотирма рівнями її організації. Усі ці рівні структури взаємно впливають один на одного, причому нижчий порядок організації визначає вищий.

Властивості білків. Найважливіші властивості білків, які проявляються при переробці, зберіганні і використанні харчових продуктів: амфотерність, гідрофільність, здатність денатуруватись, гідроліз, гниття та деякі інші.

Амфотерність білкової молекули обумовлена присутністю в молекулі амінокислоти (а отже, в молекулі білка) двох функціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властивостей, і карбоксильної групи, яка є носієм кислих властивостей. Завдяки цьому кожна молекула білка має свою ізоелектричну точку (ІЕТ) – таке значення рН середовища, при якому її заряд дорівнює нулю. У такому стані молекула білка найменше дисоційована і стабільна, бо вона не має найважливішого фактора стабільності – заряду. Різні білки мають різне значення ІЕТ. Так, ІЕТ для гемоглобуліну – 6,7, казеїну молока – 4,6; γ-глобуліну – 7,3, пепсину – 2,75.

Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати денатурацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижують рН молока завдяки молочній кислоті, що утворюється при молочнокислому бродінні. При виробництві згущеного молока, навпаки, технологічний процес ведуть так, щоб зберегти високу дисперсність білків, тобто не допустити зниження рН, щоб білок не денатурувався.

Гідрофільність білків визначається здатністю диполів води зв'язуватися іонами, іонними та полярними групами. Оскільки молекула білка має на своїй поверхні значну кількість полярних груп, вона може зв'язувати велику кількість диполів води. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп кількома шарами.

У більшості харчових продуктів білки перебувають у набухлому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність й інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного та рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідношення полярних і неполярних груп, а також їх взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися. Напевне, це пов'язано з певними змінами конфігурації білка у просторі. Ось чому після тривалого зберігання бобові та макарони погано набухають у воді.

Денатурація білків. Денатурацією називають будь-яке негідролітичне порушення природної структури білкової молекули, яке викликає зміну його основних властивостей. Фактично це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушенням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушується унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Здебільшого денатурація – процес невідновний.

Денатурація білків може викликатися найрізноманітнішими факторами, які викликають порушення тих форм зв'язку, завдяки яким були утворені відповідні рівні структури білкової молекули.

На практиці найголовнішим фактором денатурації є теплова денатурація. Для багатьох білків температура +50°С уже є критичною. При підвищенні температури перш за все порушуються водяні зв’язки. Ступінь денатурації при нагріванні залежить від температури та часу її дії на білок, рН середовища, кількості води увібраної білком. Безводні білки витримують досить високу температуру, не зазнаючи помітних змін структури. Високотемпературна обробка харчових продуктів завжди супроводжується денатурацією (виробництво борошняних виробів, варіння м'яса, риби, овочів).

Денатурація білків може викликатися зміною рН середовища. При цьому відбувається зміна електростатичних сил взаємодії завдяки збільшенню кількості полярних груп у субстраті. У харчовій промисловості широко використовують вплив рН середовища на стан білків. Виробництво кисломолочних продуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти – в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

Денатурацію можуть викликати деякі органічні сполуки (сечовина, ферменти, алкалоїди, феноли та ін.). Ці речовини послаблюють гідрофобні сили взаємодії і викликають порушення третинної структури. Так, наприклад, при виробництві пива, вина велике значення для одержання високоякісного продукту має обробка цих продуктів дубильними речовинами. Внаслідок денатурації білків під впливом дубильних речовин напої стають прозорими, не мають осаду.

При денатурації білків змінюються деякі їх властивості:

— форма і розмір молекули (деякі глобулярні білки стають схожими на фібрилярні);

— збільшується в'язкість, а іноді білок ущільнюється. Наприклад, зміна вигляду білкової частини курячого яйця при тепловій денатурації;

— атакованість протеолітичними ферментами (денатурований білок легше засвоюється);

— розчинність, тому що денатурований білок не може зв'язувати воду. Крім того, при денатурації білок може виділяти частину рідини (процес коагуляції). Ось чому іноді при обсмажуванні продуктів маса зменшується.

Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. При цьому утворюються такі проміжні продукти гідролізу, як пептони, поліпептиди і нарешті амінокислоти. Продукти гідролізу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.

Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.

Гідролітичний розпад білків найчастіше каталізується ферментами, рідше – кислотами і лугами.

Гниття – це глибокий розпад білків під впливом мікроорганізмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, меркаптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.

Класифікація білків. У природі відомо понад 2000 білків тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі ці білки різноманітні за своїми біологічними властивостями, але близькі за хімічним складом. Створити єдину класифікацію білків поки що неможливо через недостатні знання структури багатьох білків. Ми вже говорили, що за амінокислотним складом білки можуть бути повноцінними і неповноцінними; за формою — глобулярними і фібрилярними. Крім того, білки діляться залежно від складу на дві великі групи: прості, або протеїни, і складні, або протеїди.

Протеїни – це білки, які у своєму складі мають тільки залишки амінокислот, і тому при гідролізі таких білків кінцевими продуктами є лише амінокислоти. До простих білків належать альбуміни, глобуліни, глютеліни, гістони, проламіни, протаміни.

Альбуміни – це білки, які розчиняються у воді, мають порівняно невелику молекулярну масу. До складу цих білків входять такі амінокислоти, як лейцин, лізин, аспарагінова і глютамінова кислоти. Представниками альбумінів є овальбумін (білок яйця), лактоальбумін (білок молока), лейкозин пшениці, легумеліного роху. Піна, яка утворюється при варінні овочів, кип'ятінні молока, – це в основному денатуровані альбуміни.

Глобулін не розчиняється у воді, але розчиняється в розведених розчинах нейтральних солей. Тваринний глобулін – це носій імунітету, тому його використовують для імунізації інфекційних захворювань. До складу глобулінів входять лізин, валін, лейцин, серин. До глобулінів належать лакто-глобулін, овоглобулін, міозиноген (білок м'язів), фібриноген (білок крові), легумін гороху, фазеолін квасолі, туберин картоплі.

Глютеліни не розчиняються у воді і в нейтральних солях, але розчиняються в розбавлених лугах. Вони багаті лізином і глютаміновою кислотою. Типовими представниками глютамінів є глютелін пшениці, жита і кукурудзи, оризенін рису.

Проламіни погано розчиняються у воді, але добре розчиняються у 60–80%-ному спирті. Всі проламіни – рослинні білки, вони багаті глютаміновою кислотою і проліном. До проламінів належать гліадин пшениці й жита, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса.

Проламіни і глютеліни при замішуванні пшеничного борошна з водою утворюють клейковину тіста, завдяки чому тісто стає еластичним і може утримувати гази, що утворюються під час бродіння.

Протеїди – це білки, які в своєму складі, крім амінокислот, мають ще яку-небудь небілкову групу, котра називається простатичною. До цих білків належать фосфопротеїди, глікопротеїди, ліпопротеїди, хромопротеїди.

Фосфопротеїди – це білки, до складу яких обов'язково входить фосфорна кислота, яка зв'язана ефірним зв'язком з оксигрупою таких амінокислот, як серин і треонін. Це важливі харчові білки для молодого організму. Представниками фосфопротеїдів є такі білки, як казеїноген молока, вітелін яйця, іхтулін ікри риб.

Ліпопротеїди – складні білки, які мають залишки ліпідів. Вони розчиняються у воді і не розчиняються в органічних розчинниках. Ліпопротеїди є основою біологічних мембран рослин і тварин, які регулюють проникнення речовин з однієї клітини в іншу. Утворення ліпопротеїдів забезпечує перенесення і розчинність ліпідів у тканинах і клітинах. У вільному вигляді входять до складу крові, молока, жовтка яйця тощо.

Глікопротеїди у своєму складі мають вуглеводи (глюкозу, галактозу, манозу). Ці білки зустрічаються в усіх тканинах рослин, тварин, мікробів і вірусів. Головними представниками глікопротеїдів є муцини і мукоїди, що входять до складу хрящів, кісток, рогівки ока, травних соків.

Хромопротеїди у своєму складі, крім залишків амінокислот, мають небілкові забарвлені сполуки, які можуть належати до різних класів органічних речовин. Вони досить поширені у продуктах рослинного і тваринного походження. Наприклад, сполуки хлорофілу з білком відіграють важливу роль в засвоєнні вуглекислого газу повітря рослинами; гемоглобін (сполука білка глобіну і барвної речовини гема) відповідає за забезпечення кожної клітини тваринного організму киснем.

Нуклеопротеїди – складні білки, що мають нуклеїнові кислоти. Вони входять до складу кожної клітини, відіграють важливу біологічну роль не тільки тому, що беруть участь в утворенні структурних елементів клітин, а й тому, що виконують такі важливі функції в організмі, як передача спадкових властивостей.

Ферменти

У будь-яких живих організмах утворюються складні речовини білкової природи, які називаються ферментами і відіграють головну роль в обміні речовин та інших життєвих процесах організмів. Без ферментів організм загинув би від виснаження навіть при надмірі найпоживнішої їжі, тому що вона б не могла бути засвоєною.

Ферменти – це своєрідні роботи, пристосовані для виконання певної хімічної реакції. Якщо реакція складна, то її, подібно до автоматичної лінії, поетапно виконують декілька ферментів.

Однією з особливостей тваринного організму є здатність здійснювати необхідні для життєдіяльності перетворення речовин при відносно низьких температурах. Так, наприклад, в лабораторних умовах сахароза гідролізується при тривалому нагріванні (65 – 67°С) із сильними концентрованими кислотами. Тим часом в організмі людини цей процес іде з великою швидкістю за короткий час при температурі близько 37°С та концентрації соляної кислоти 0,4 – 0,5%. Академік І. П. Павлов зазначав, що ферменти відіграють величезну роль, вони обумовлюють хімічні процеси, завдяки яким здійснюється життя, вони і є в повному розумінні збудниками життя. Ферменти діють як у клітинах, так і після виділення з клітин. Причому в клітинах вони за одних умов сприяють розпаду речовин, за інших – синтезу, поза клітинами ферменти лише розщеплюють речовини.

Але не тільки в живому організмі ми маємо справу з ферментами. Процеси ферментації сировини при виробництві багатьох харчових продуктів (вина, хліба, кисломолочних товарів) використовувались давно, незалежно від того, що люди довго не могли проникнути у таємниці цих процесів.

Властивості ферментів. Оскільки ферменти – це білкові сполуки, то закономірно, що вони мають всі ті властивості, які характерні для білків. Разом з тим головною відмінною властивістю ферментів є здатність каталізувати хімічні реакції. До того ж на відміну від неорганічних каталізаторів ферменти строго специфічні каталізатори.

Перш за все слід розпізнавати специфічність субстрату і специфічність реакції.

Під специфічністю субстрату розуміють здатність ферментів каталізувати певні реакції в одному або декількох субстратах, які мають подібні структури.

Специфічність ферментативної реакції – найважливіша біологічна властивість ферментів. Біологічні каталізатори не тільки регулюють швидкість хімічних реакцій, а й визначають, які речовини і в якій послідовності повинні зазнати перетворення. Взаємозв'язана дія ферментів мовби організує життєві процеси і, крім того, визначає з різноманітних можливих шляхів той необхідний, а може, і єдиний шлях, по якому повинен іти процес. Специфічність ферментів може виражатись по-різному.

По-перше, більшість ферментів мають абсолютну специфічність, тобто перетворюють або один субстрат, якщо реакція мономолекулярна, або точно визначену пару субстратів, якщо реакція має бімолекулярний характер.

По-друге, більшість ферментів каталізують тільки одне перетворення даної речовини, один тип реакції. Ця властивість має особливе значення для практики, оскільки при обробці ферментами складних систем необхідно провести реакції якогось конкретного типу.

По-третє, ферменти, в разі оптичної ізомерії молекул, здатні впливати тільки на один ізомер.

Виявляється, ферменти мають абсолютно фантастичну, поки що недосяжну в жодному звичайному хімічному виробництві „продуктивність праці”. Нариклад: одного граму реніну, який використовується в сироварній промисловості, достатньо для того, щоб викликати денатурацію казеїну, який міститься в 50 тоннах молока.

Ферменти як білки залежно від складу молекули можуть бути однокомпонентними (складаються тільки із залишків аміокислот, як протеїни) або двокомпонентними (крім залишків амінокислот мають ще небілкові групи, як протеїди). Якщо в молекулі двокомпонентного ферменту небілкова група є органічні сполукою, то вона називається коферментом.

Молекула ферменту, беручи участь у прискоренні хімічної реакції, діє не всією своєю масою, а тільки певною ділянкою, яка дістала назву активного центру. Більшість ферментів має один активний центр, а деякі – два і більше. Кількість активних центрів перебуває у відповідній залежності від молекулярної маси ферменту. Чим більша молекулярна маса, тим більша кількість активних центрів утворюється в молекулі ферменту.

Активний центр є динамічним утворенням з оптимальним розміщенням різноманітних функціональних груп, які зв'язують субстрат і забезпечують біокаталітичну реакцію. У зв'язку з тим, що активний центр визначає каталітичну активність і специфічність ферментів, то він повинен забезпечити досить тісну взаємодію з молекулами субстрату.

Вважається, що активний центр розташовується не в межах якого-небудь невеликого відрізка одного поліпептидного ланцюга, а являє собою сукупність груп, розташованих на двох або кількох пептидних ланцюгах або на різних ділянках одного, але дуже закрученого пептидного ланцюга, і становить не жорстку структуру, а еластичну, яка мовби пристосовується до форми субстрату. В однокомпонентних ферментах активний центр утворюється безпосередньо амінокислотними залишками в заспіралізованому ланцюгу білкової молекули. Активною групою багатьох однокомпонентних ферментів виступають сульфгідрильні або гідроксильні групи.

У двокомпонентних ферментах активний центр утворюється небілковою ділянкою і деякими амінокислотними залишками, які примикають до цієї ділянки, але головною частиною активного центру все ж таки є кофермент.

Класифікація ферментів. Нині відомо понад 2000 ферментів і кількість їх постійно зростає. Відповідно до рішень Міжнародного біохімічного союзу в основу сучасної класифікації ферментів покладено типи хімічних реакцій, які вони каталізують. Згідно з цією класифікацією всі ферменти поділяються на 6 класів, кожен клас поділяється на підкласи, які, у свою чергу, поділяються на підкласи. Підкласи складаються з окремих представників. У сучасній науковій літературі використовують тривіальну (робочу) і систематизовану номенклатуру. Згідно з тривіальною номенклатурою назва ферментів коротка і не завжди показує характер дії ферменту.

Оксидоредуктази – двокомпонентні ферменти, які каталізують окислювально-відновні реакції, що відбуваються при диханні та бродінні як у живих організмах, так і в деяких харчових продуктах.

У цьому класі ферментів найбільший інтерес становлять підкласи дегідраз, оксидаз і оксигеназ.

Дегідрази каталізують відщеплення водню від окислюваної речовини і переселення його до будь-якої іншої речовини, що відновлюється.

Оксидази – це ферменти, що каталізують переміщення водню від окислюваної речовини до кисню.

Оксигенази каталізують приєднання кисню безпосередньо до якої-небудь речовини.

Трансферази – ферменти, які каталізують реакції перенесення груп і атомів від однієї органічної речовини (донатора) до іншої (акцептора). Вони беруть участь в обміні нуклеїнових кислот, білків, вуглеводів, ліпідів. Залежно від того, яку групу переносять ферменти, вони одержують і відповідну назву: метилтрансфераза, амінотрансфераза, глюкозилтрансфераза.

Гідролази каталізують реакцію гідролізу. Більшість гідролаз – однокомпонентні ферменти, досить поширені у природі. При виробництві і зберіганні харчових продуктів найбільше значення мають три підкласи гідролаз: естерази, глікозідази, пептидази.

Естерази каталізують гідроліз ефірних зв'язків. До цього підкласу належать ліпази.

Глікозідази каталізують гідроліз глікозидних зв'язків. Сюди входять ферменти вуглеводного обміну.

Пептидази каталізують гідроліз пептидних зв'язків.

Ліази – це ферменти, що каталізують негідролітичний розпад складних сполук. Більшість ліаз – двокомпонентні ферменти і мають у своєму складі фосфорні ефіри водорозчинних вітамінів. Сюди входять ферменти, які каталізують реакції декарбоксилювання (піруватдекарбоксилаза), дезамінування (аспартатаміакліаза), розпаду фруктозодифосфату у процесах аеробного і анаеробного дихання (альдолаза).

Ізомерази – ферменти, які каталізують поворотні внутрішньомолекулярні перетворення органічних речовин в їхні ізомери. Найбільше значення ферменти цього класу мають у процесах різноманітних бродінь, що відбуваються при виробництві та зберіганні багатьох харчових продуктів.

Лігази (синтетази) каталізують об'єднання простих молекул завдяки енергії розпаду аденозинтрифосфату (АТФ). Здебільшого це двокомпонентні ферменти.

Ферменти широко використовуються при виробництві харчових продуктів. Сироваріння, виробництво вина, пива, кисломолочних продуктів, хліба, чаю було б неможливим, якби не було ферментів. Безумовно, що більшість цих процесів була відома людині задовго до того, як виникло саме слово «фермент», тому можна говорити, що практичне використання ферментів у харчовій промисловості почалося набагато раніше, ніж наукове вивчення цих речовин. Але в наші дні, коли ферментологія досягла досить високого рівня, вона стала активно втручатися у століттями відомі процеси, удосконалюючи їх, пристосовуючи до сучасних технологічних вимог, з метою поліпшення якості готової продукції.

Наукові дослідження ведуться у напрямі одержання ферментних препаратів, які у своєму складі містять окремі ферменти різноманітного напряму. Деякі препарати такого типу вже використовуються, наприклад, при виробництві хлібобулочних виробів. За їх допомогою поліпшуються органолептичні властивості виробів, подовжується час зберігання хліба у свіжому вигляді, зменшуються витрати деяких цінних видів сировини (цукру, жиру). Кількість же препаратів надзвичайно мала (2–5 г на тонну борошна).

Протеолітичні ферменти дістали широке використання у м'ясній промисловості для прискорення дозрівання м'яса. У звичайних умовах це процес досить довгий (при температурі 9–4°С яловичина дозріває 10–14 днів).

Широко використовується у м'ясній промисловості фермент глюкооксидаза, який окислює глюкозу. Це має велике практичне значення, тому що навіть невелика кількість глюкози у м'ясі прискорює його псування.

Одна з найважливіших проблем харчової промисловості – це розвиток комплексної переробки сировини і відходів. Ферментні препарати можуть і тут сказати своє слово. Тільки на підприємствах олійної промисловості нагромаджуються сотні тонн соняшникового лушпиння. Ферменти використовуються для гідролізу речовин, що містяться в лушпинні, і завдяки цьому з 1 т лушпиння одержують 170 кг кормових дріжджів. Таке ж використання можуть дістати ферменти і при переробці інших видів насіння та кісточок, як відходів консервної промисловості.

У харчовій промисловості починають використовуватися іммобілізовані ферменти. Це, так би мовити, нерухомі, закріплені на якомусь носії ферменти. У ролі такого носія можуть використовуватися природні або синтетичні високомолекулярні речовини: білки і полісахариди, синтетичні полімери, кераміка, пористе скло.

Прикріплення ферментів відбувається різними способами: шляхом утворення тривких хімічних зв'язків або звичайною сорбцією на поверхні. Іммобілізовані ферменти не розчиняються у воді. Іммобілізація підвищує стійкість ферментів до впливів зовнішнього середовища (нагрівання, рН середовища). Все це полегшує використання таких ферментів, оскільки їх можна віділити від продуктів реакції і використовувати багаторазово, велике значення мають ферментативні процеси при зберіганні продовольчих товарів. Знаючи спрямованість дії ферментів, товарознавець може регулювати умови зберігання, тим самим запобігати процесів, які призводять до псування харчових продуктів.

Небілкові азотисті речовини

Небілкові азотисті речовини містяться в харчових продуктах у вигляді різноманітних органічних і неорганічних сполук. Це амінокислоти, аміди жирних кислот, пуринові азотисті луги, алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння, нітрати і нітрити. Деякі з цих речовин є проміжними або кінцевими продуктами білкового обміну рослинних і тваринних організмів і мають велике біологічне значення (незамінні амінокислоти), інші беруть участь у формуванні специфічного смаку, запаху і кольору харчових продуктів (алкалоїди, продукти ферментативного і неферментативного потемніння), а деякі можуть виклика