Чередование радикалов аминокислот как основа многообразия физико-химических свойств и функций белков

Конформационные перестройки молекул белков как основа их функционирования

Конформация (лат. conformatio форма, расположение) – пространственное расположение атомов в молекулах или геометрическая форма, принимаемая молекулами органических соединений. Молекула может принимать различные конформации вследствие способности ее составных частей свободно вращаться вокруг одинарных (углерод-углеродных) связей. Благодаря данному свойству органические молекулы с большим числом таких связей (например, белки) могут принимать различные конформации. Энергетически конформации различаются незначительно. Конформация с наименьшей энергией является наиболее устойчивой.
Изменение свойств окружающей среды температуры, ионного состава, рН и др. – может изменить баланс сил, определяющих данную конформацию молекулы (белка), и вызвать переход ее в новую конформацию, стабильную в новых условиях. Такие перестройки в молекуле белка называют конформационными переходами. Хорошо известно, что изменение конформационного состояния молекул белка и других полимеров отражается на их функциональной активности. Более того, конформационные переходы в белках и биополимерах лежат в основе регуляции обменных процессов и молекулярных механизмов рецепции, транспорта, зрения, мышечного сокращения и т.д. Согласно выдвинутой автором концепции (B.C. Улащик, 1992) одним из вызываемых физическими факторами первичных эффектов является изменение конформации биополимеров, прежде всего белков, что ведет к разветвленной цепи изменений в процессах, протекающих с участием изменивших свою конформацию молекул. Конформационные изменения, как показывают экспериментальные исследования, возникают под влиянием УФ-лучей, ультразвука, электромагнитных полей и др.

Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина.

Олигомерные белки проявляют свойства, отсутствующие у мономерных белков. Влияние четвертичной структуры на функциональные свойства белка можно рассмотреть, сравнивая строение и функции двух родственных гемсодержащих белков: миоглобина и гемоглобина. Оба белка имеют общее эволюционное происхождение, сходную конформацию отдельных полипептидных цепей и сходную функцию (участвуют в транспорте кислорода), но миоглобин - мономерный белок, а гемоглобин - тетрамер. Наличие четвертичной структуры у гемоглобина придаёт этому белку свойства, отсутствующие у миоглобина.