Лекция № 3. Классификация белков

Классификация белков

Основными признаками, положенными в основу классификации белков, являются их физико-химические свойства и форма молекул. По физико-химическим свойствам белки классифицируют на про­стые (протеины) и сложные (протеиды). Простыми называются такие белки, которые при гидролизе дают только АК. Сложные белки при гидролизе дают наряду с АК вещества небелковой природы (углеводы, липиды, фосфорную кислоту, нуклеиновые кислоты и др.). Небелковый компонент сложных белков получил название простетической группы. Однако классификация белков на простые и сложные условна. Например, простые белки гистоны могут подвергаться посттрансля­ционным модификациям (фосфорилированию, метилированию, ацетилированию и др.) и переходить в сложные белки.

В зависимости от формы или конформации белки делят на два основных класса – глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную, эллипсоидную или оваль­ную форму молекул, т.е. их полипептидные цепи свернуты в плотную глобулу. Глобулярные белки растворимы в водных растворах. Фибриллярные состоят из параллельно расположенных по­липептидных цепей, образуют вытянутую нитевидную молекулу, выполняют защитные или структурные функции. К ним относятся белки волос (кератин), шелка (фиброин), мышц (миозин). Основа структуры фибриллярного белка коллагена – тройные спирали, состоящие из трех полипептидных цепей. Фибрилляр­ные белки имеют большую прочность, могут сжиматься и распрям­ляться, нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах (рисунок 5).

Рисунок 5 – Структура фибриллярного белка

Протеины классифицируют по растворимости в раз­личных растворителях.

Альбумины хорошо растворяются в воде и солевых растворах. Высаливаются в растворе сульфата аммония в пределах насыщения 80-100 %. В альбуминах много аминокислоты лейцина (до 15 %), имеется также лизин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, в очень незначительных количествах – глицин. Альбу­мины содержатся в цитоплазме всех клеток, почти все ферменты семян находятся в альбуминовой фракции.

Глобулины растворяются в растворах нейтраль­ных солей (10 % NаСl) и совершенно не растворяющимися в воде. Они полностью высаливаются раствором сульфата аммония в пределах насыщения 50 %. По химической природе глобулины близки к альбу­минам, однако богаче глицином (до 3 %);ММ 100-300 тыс. Это главные белки семян бобовых (60-90 % всех белков) и масличных (50-60 % всех белков) культур. Среди глобулинов известны легумин и вицилин из семян гороха, фазеолин – фасоли, глици­нии – сои, эдестин – конопли и др.

Глютелины не растворяются в воде, но растворяются в растворах разбавленных щелочей (0,2 %). Они содержатся в основном в семенах зла­ков, где их может быть 25-40 % от общего содер­жания белков, а в рисе – 60-70 %. Глютелины представляют собой смесь различных белков, из которой выделяют индивидуальные белки: глютелин – из зерна пшени­цы (составляющий половину клейковины); оризенин – из зерна риса; глутелин – иззерна кукурузы и др.

Проламины – белки, растворимые в 70-80 % спирте, на чем основаны методы их выделения. Название связано с тем, что при их гидролизе образуется много пролина и ам­миака. Проламины – это специфические белки зла­ков. Содержание их в зерне составляет 20-50 %. Молекулярная масса проламинов 26-40 тыс. Сре­ди проламинов известны глиадин пшени­цы и ржи, гордеин – овса и ячменя, зеин – кукурузы.

Протеиды – сложные белки, состоящие из простого белка и не­белковой части (простетической группы). К сложным белкам отно­сятся хромопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды и т.д.

Хромопротеиды состоят из простого белка и окрашенной просте­тической группы. К ним относятся белки, связанные с хлорофиллом, каротиноидами, фитохромами, а также цитохромы, ферредоксин, пластоцианин. Хромопротеины участвуют в процессах фотосинтеза, дыхания, в различных окис­лительно-восстановительных реакциях. Простетическая группа некоторых хромопротеидов содержит металл.

В растениях содержится хромопротеид, состоящий из белка и хло­рофилла. Детально изучена химическая струк­тура, свойства и функции хлорофилла. В настоящее время известно два типа хлорофилла – хлорофилл а – C₅₅H₇₂0₈N₄Mg и хлорофилл в – C₅₅H₇₀O₆N₄Mg. В основе строения хлорофилла лежит протопорфи­рин, который связан двумя основными и двумя дополнительными ва­лентностями с атомом магния. Хлорофилл, являющийся сложным эфи­ром двухосновной кислоты и двух спиртов – метиловогои высокомо­лекулярного ненасыщенного спирта – фитола, содержится в хлоропластах в комплексе с белком и липоидами. Он играет исключительно важную роль в процессах фотосинтеза зеленых растений. Хромопротеиды, не содержащие в своем составе металлов, назваются флавопротеидами. В качестве простетической группы они со­держат рибофлавин в составе флавинадениндинуклеотида (ФАД) или флавинмононуклеотида (ФМН), ковалентно связанного с апоферментом. Флавопротеиды играют важную роль в окислительно-восстановительных процессах. В окисленном состоянии флавиновые ферменты окра­шены в красный, коричневый или зеленый цвет.

Липопротеиды – это группа сложных белков, содер­жащих в качестве простетической группы различные жироподобные вещества (фосфолипиды, гликолипиды, сульфолипиды, разнообразные стероиды и терпеноиды). Особым разнообразием липидных компонентов отли­чаются липопротеины мембран хлоропластов.

Гликопротеиды имеют в своем составе углево­ды и их производные – глюкозу, маннозу, галак­тозу, глюкозамин, глюкуроновую кислоту и др. Сахар обычно связан с остатками серина, треони­на, оксипролина или аспарагиновой кислоты. При­мером гликопротеинов могут служить запасный белок бобовых – вицилин, ферменты – пероксидаза и глюкооксидаза, ядовитый белок рицин из семян клещевины. Рицин необратимо инактивирует рибосомы.

Нуклеопротеиды растений подобны таким же белкам животных. Они сходны по строению, свойствам и функциям. Это сложные белки, состоящие из простых белков и нуклеиновых кислот. Белковый компонент нуклеопротеидов обычно состоит из гистонов или протаминов. В зависимости от природы нуклеиновой кислоты различают два вида нуклеопротеидов. В состав рибонуклеопротеидов входит РНК, а в дезоксирибонуклеопротеидах содержится ДНК.

Заключениие. Основные функции белков в растительном орга­низме: структур­ная, ферментативная, т ранспортная, запасная, защитная и т.д. Структурные единицы белковой молекулы – протеиногенные аминокислоты, содержащие различные R-группы – неполярные или гидрофобные; полярные (гидрофильные), но незараженные; отрицательно заряженные (кислые); положительно заряженные (основные). Ковалентные и нековалентные связи белковой молекулы. Имеется четыре уровня структуры белковой моле­кулы. Все уровни структуры взаимосвязаны, последовательность остатков аминокислот (первичная структура) полностью определя­ет конформацию белковой молекулы. Проявление биологической ак­тивности белков зависит от высших уровней их структурной органи­зации.