Некоторые из трансмембранных белков пронизывают мембрану один раз (гликофорин), другие имеют несколько участков (доменов), последовательно пересекающих бислой.
Трансмембранные домены, пронизывающие бислой, имеют конформацию α-спирали. Полярные остатки аминокислот обращены внутрь глобулы, а неполярные контактируют с мембранными липидами. Такие белки называют «вывернутыми» по сравнению с растворимыми в воде белками, в которых большинство гидрофобных остатков аминокислот спрятано внутрь, а гидрофильные располагаются на поверхности.
Радикалы заряженных аминокислот в составе этих доменов лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-NH2).
Гликозилированные белки
Поверхностные белки или домены интегральных белков, расположенные на наружной поверхности всех мембран, почти всегда гликозилированы. Олигосахаридные остатки могут быть присоединены через амидную группу аспарагина или гидроксильные группы серина и треонина.
Олигосахаридные остатки защищают белок от протеолиза, участвуют в узнавании лигандов или адгезии.
Латеральная диффузия белков
Некоторые мембранные белки перемещаются вдоль бислоя (латеральная диффузия) или поворачиваются вокруг оси, перпендикулярно его поверхности.
Например, фермент фосфолипаза А2, связываясь с цитоплазматической поверхностью мембраны, может латерально перемещаться по поверхности бислоя и гидролизовать несколько тысяч фосфолипидов в минуту до тех пор пока не отделится от мембраны.
Латеральная диффузия интегральных белков в мембране ограничена, это связано с их большими размерами, взаимодействием с другими мембранными белками, элементами цитоскелета или внеклеточного матрикса.
Белки мембран не совершают перемещений с одной стороны мембраны на другую (флип-флоп» перескоки), подобно фосфолипидам.