Белки мышц

Биохимия поперечно - полосатой мышечной ткани

Нарушения обмена соединительной ткани.

Особенности состав и обмена соединительной ткани в детском возрасте.

Витамин «С», аскорбиновая кислота, антицинготный витамин

Распад коллагена.

Коллаген - медленно обменивающийся белок. Распад коллагена осуществляется ферментом коллагеназой. Он является цинксодержащим ферментом, который синтезируется в виде проколлагеназы. Проколлагеназа активируется трипсином, плазмином, калликреином путём частичного протеолиза. Коллагеназа расщепляет коллаген в середине молекулы на большие фрагменты, которые далее расщепляются цинксодержащими ферментами желатиназами.

В обмене коллагена очень важную роль играет витамин «С». По химической природе он является лактоном кислоты, по структуре близкой глюкозе. Суточная потребность в аскорбиновой кислоте для взрослого человека составляет 50 – 100 мг. Витамин «С» распространён в фруктах, овощах. Роль витамина «С» заключается в следующем:

• участвует в синтезе коллагена,
• участвует в обмене тирозина,
• участвует в переходе фолиевой кислоты в ТГФК,
• является антиоксидантом

Авитаминоз «С» проявляется цингой (гингивит, анемия, кровоточивость).

Обмен эластина.

Обмен эластина изучен недостаточно. Считается, что синтез эластина в виде проэластина происходит только в эмбриональном периоде. Распад эластина осуществляется ферментом нейтрофилов эластазой, который синтезируется в виде неактивной проэластазы.

· Выше содержание протеогликанов,

· Иное соотношение ГАГ: больше гиалуроновой кислоты, меньше хондроттинсульфатов и кератансульфатов.

· Преобладает коллаген 3 типа, менее устойчивый и более быстро обменивающийся.

· Более интенсивный обмен компонентов соединительной ткани.

Возможны врождённые нарушения обмена гликозаминогликанов и протеогликанов – мукополисахаридозы. Вторую группу заболеваний соединительной ткани составляют коллагенозы, в частности, ревматизм. При коллагенозах наблюдается деструктция коллагена, одним из симптомов которой является гидроксипролинурия

Химический состав мышц: 80-82% составляет вода, 20% приходится на сухой остаток. 18% сухого остатка приходится на белки, остальная часть его представлена азотистыми небелковыми веществами, липидами, углеводами, минеральными веществами.

Белки мышц делятся на 3 вида:

1) саркоплазматические (водорастворимые) белки, составляют 30% всех белков мышц

2) миофибриллярные (солерастворимые) белки, составляют 50% всех белков мышц

3) стромальные (водонерастворимые) белки, составляют 20% всех мышечных белков

Миофибриллярные белки представлены миозином, актином, (основные белки) тропомиозином и тропонином (минорные белки).

Миозин - белок толстых нитей миофибрилл, имеет молекулярную массу около 500 000 д, состоит из двух тяжёлых цепей и 4 легких цепей. Миозин относится к группе глобулярно - фибрилярных белков. В нём чередуются глобулярные «головки» из лёгких цепей и фибриллярные «хвосты» из тяжёлых цепей. «Головка» миозина обладает ферментативной АТФ-азной активностью. На миозин приходится 50% миофибриллярных белков.

Актин представлен двумя формами глобулярной (G-форма ), фибриллярной (F-форма). G- формаимеет молекулярную массу 43 000 д. F-форма актина имеет вид закрученных нитей из шаровидных G-форм. На этот белок приходится 20-30% миофибриллярных белков.

Тропомиозин - минорный белок с молекулярной массой 65 000 д. Он имеет овальную палочковидную форму, укладывается в углублениях активной нити, и выполняет функцию «изолятора» между активной и миозиновой нитью.

Тропонин – Са - зависимый белок, который меняет свою структуру при взаимодействии с ионами кальция.

Саркоплазматитческие белки представлены миоглобином, ферментами, компонентами дыхательной цепи.

Стромальные белки - коллаген, эластин.