Строение
n Ig – гликопротеины.
n Две тяжелые (550-660 аминокислотных остатков, 50-77 кДа) и две легкие (220 аминокислотных остатков, 25 кДа).
n Н - (от англ. heavy – тяжелый) и L - (от англ. light – легкий) цепи.
n (–S–S–).
n «Шарнирный» участок.
n Молекула Ig может легко менять свою конформацию в зависимости от окружающих условий
Иммуноглобулины:
n · циркулирующие АТ (сывороточные и секреторные);
n · рецепторные молекулы на иммунных клетках;
n · миеломные белки (белки Бенс-Джонса).
n По структуре, антигенному составу и по выполняемым ими функциям Ig подразделяются на 5 классов: IgG, IgM, IgE, IgD.
n Использование: диагностика, лечение, профилактика инфекционных и соматических болезней.
n яния.
Каждый иммуноглобулин выполняет функции:
- Одна область его молекулы предназначена для связывания с АГ;
- Другая область осуществляет так называемые эффекторные функции:
связывание иммуноглобулина с тканями организма, различными клетками иммунной системы, определенными фагоцитарными клетками и первым компонентом комплемента (С1q) при активации этой системы по классическому пути.