Особенности ферментов как белковых катализаторов. Активный центр, кофакторы и коферменты. Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа

· Ферменты, или энзимы (Е), - это белковые катализаторы, ускоряющие реакции в клетке.

Общее число видов ферментов, вероятно, приближается к 10 000. В это число входят не только ферменты, катализирующие 2000-3000 реакций обмена, но также и ферменты, вовлеченные в передачу сигнала, процесс дыхания, мышечное сокращение, свертываемость крови, транспорт веществ, обезвреживание токсичных и чужеродных соединений, нейротрансмиссию.

Ферменты имеют белковую природу, однако обнаружена способность некоторых молекул РНК осуществлять автокатализ. Такие РНК получили название «рибозимы».

2. Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (S), в продукты (Р). В общем виде ферментативную реакцию можно записать так:

S —————>Р

3. Как и другие химические катализаторы, ферменты:

— увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса и не претерпевают необратимых изменений;

—не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию в равной степени;

—повышают скорость реакции, понижая энергию активации, тот энергетический барьер, который отделяет одно состояние системы от другого.

Ферменты обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Но, по сравнению с обычными катализаторами, все ферменты являются белками. Поэтому они обладают особенностями, отличающими их от обычных катализаторов.

Эти особенности ферментов, как биологических катализаторов, иногда называют общими свойствами ферментов. К ним относится следующее.

1. Высокая эффективность действия. Ферменты могут ускорять реакцию в 10⁸-10¹² раз.

Высокая избирательность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия).

Высокая чувствительность ферментов к неспецифическим физико-химическим факторам среды - температуре, рН, ионной силе раствора и т.д.

Высокая чувствительность к химическим реагентам.

Высокая и избирательная чувствительность к физико-химическим воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с ферментом, улучшая или затрудняя его работу.

Cпособность к саморегуляции. Каталитическая активность многих ферментов может изменяться в зависимости от концентрации веществ-регуляторов больше, чем в зависимости от концентрации их субстратов. Возможность регулирования активности ферментов делает их своеобразными организаторами обменных процессов в клетке.

· Активный центр — согласно ИЮПАК, это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность.^[1]

Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата.

Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние порядка 15—20 ангстрем, с увеличением расстояния оно быстро ослабевает (хотя среди различных ферментов могут иметь место вариации).

Кроме того, в состав активного центра ряда ферментов кроме остатков аминокислот могут входить небелковые простетические группы, молекулы некоторых коферментов, неорганические ионы.

· КОФАКТОРЫ И КОФЕРМЕНТЫ

Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).

Коферменты, или коэнзимы — малые молекулы небелковой природы, специфически соединяющиеся с соответствующими белками, называемыми апоферментами, и играющие роль активного центра или простетической группы молекулыфермента.

Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента, называемую холоферментом

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многихаминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.