Студопедия
МОТОСАФАРИ и МОТОТУРЫ АФРИКА !!!


Авиадвигателестроения Административное право Административное право Беларусии Алгебра Архитектура Безопасность жизнедеятельности Введение в профессию «психолог» Введение в экономику культуры Высшая математика Геология Геоморфология Гидрология и гидрометрии Гидросистемы и гидромашины История Украины Культурология Культурология Логика Маркетинг Машиностроение Медицинская психология Менеджмент Металлы и сварка Методы и средства измерений электрических величин Мировая экономика Начертательная геометрия Основы экономической теории Охрана труда Пожарная тактика Процессы и структуры мышления Профессиональная психология Психология Психология менеджмента Современные фундаментальные и прикладные исследования в приборостроении Социальная психология Социально-философская проблематика Социология Статистика Теоретические основы информатики Теория автоматического регулирования Теория вероятности Транспортное право Туроператор Уголовное право Уголовный процесс Управление современным производством Физика Физические явления Философия Холодильные установки Экология Экономика История экономики Основы экономики Экономика предприятия Экономическая история Экономическая теория Экономический анализ Развитие экономики ЕС Чрезвычайные ситуации ВКонтакте Одноклассники Мой Мир Фейсбук LiveJournal Instagram

Механизмы специфической регуляции каталитической активности ферментов




Их роли в регуляции активности ферментов.

Общие представления о гормонах и

ЛЕКЦИЯ № 3

Тема: Регуляция активности ферментов в клетке.

Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

2 курс.

Одним из важнейших свойств живых организмов является способность к поддержанию гомеостаза. Гомеостаз в организме поддерживается за счет регуляции скорости ферментативных реакций. Эта регуляция осуществляется на 3 независимых уровнях:

I). Доступностью молекул субстрата и кофермента;

II). Изменением каталитической активности молекул фермента;

III). Изменением количества молекул фермента.

I. Доступность молекул субстратовобеспечивается контролируемой работой трансмембранных транспортных систем. Доступность коферментов зависит от скорости их регенерации. Чем больше концентрация исходного субстрата и регенерированных коферментов, тем выше скорость метаболического пути.

II. Регуляция каталитической активности ферментов.Бывает:

1). Неспецифическая регуляция. В связи с лабильностью всех ферментов, на их каталитическую активность неспецифически оказывают влияние температура, рН, давление.

2). Специфическая регуляция. Под действием специфических активаторов и ингибиторов изменяется активность регуляторных ферментов, которые контролируют интенсивность метаболических процессов в организме.

К основным способам регуляции каталитической активности молекул ферментов относят:

1). Аллостерическую регуляцию;

2). Регуляцию с помощью белок-белковых взаимодействий;

3). Регуляцию путем фосфорилирования/дефосфорилирования молекулы фермента;

4). Регуляцию частичным протеолизом.

Два последних способа относится к ковалентной модификация фермента. Регуляция происходит в результате или ковалентного присоединения фрагмента к ферменту или отщепления фрагмента от фермента.

1). Аллостерическая регуляция.

Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется обратимым нековалентным присоединением модулятора (активатора и ингибитора) к специальному аллостерическому центру. Аллостерические ферменты являются олигомерными белками или имеют доменное строение. Эти ферменты играют важную роль в регуляции т.к. чрезвычайно быстро реагируют на изменения среды. Ингибиторами аллостерических ферментов часто являются конечные продукты метаболических путей, активаторами – их начальные субстраты. Активирование происходит по принципу прямой положительной связи, а ингибирование - по принципу отрицательной обратной связи.

Например, конечный продукт катаболизма глюкозы АТФ ингибирует аллостерически ферменты гликолиза фосфофруктокиназу и пируваткиназу. Накапливаемая в гликолизе фруктоза-1,6-ф активирует пируваткиназу, что ускоряет реакции гликолиза.




2). Регуляция каталитической активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий. Выделяют 2 механизма:

а). Активация ферментов в результате присоединения регуляторных белков. Например, аденилатциклаза (Ац), которая катализирует превращение цАМФ из АТФ, активируется присоединением α-субъединицы G-белка. Этот механизм регуляции обратим.

б). Регуляция каталитической активности ферментов ассоциацией/диссоциацией протомеров. Например, протеинкиназа А, активируется при диссоциации ее тетрамера на 4 субъединицы и инактивируется при обратном соединении 4 субъединиц в тетрамер.

3). Регуляция каталитической активности ферментов путем их фосфорилирования/дефосфорилирования. Фосфорилирование осуществляется протеинкиназами, а дефосфорилирование – фосфопротеинфосфатазами. Введение отрицательно заряженной фосфорной группы приводит к обратимому изменению конформации и активности фермента.

Например, под действием глюкагона в клетках происходит уменьшение синтеза жира, гликогена и усиление его распада, вызванного фосфорилированием ключевых ферментов этих процессов. А под действием инсулина, наоборот, активируется синтез гликогена и ингибируется его распад, так как инсулин вызывает дефосфорилирование тех же ключевых ферментов.

4). Регуляция каталитической активности ферментов путем частичного протеолиза. При участии активаторов и протеолитических ферментов происходит отщепление части молекулы фермента и его необратимая активация. Эти ферменты функционируют мало, а затем разрушаются. Характерно для внеклеточных ферментов ЖКТ (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.) и ферментов свертывания крови (тромбин, фибрин, плазмин др.). Например, трипсиноген, синтезируемый в поджелудочной железе, поступает в двенадцатиперстную кишку, где энтеропептидаза кишечника отщепляет у него с N-конца гексапептид. В результате в оставшейся части молекулы фермента формируется активный центр.



III. Механизмы регуляции количества ферментов: индукция, репрессия, дерепрессия.

Количество фермента в клетке зависит от скорости его синтеза и распада, процессов необходимых для обновления фермента. Синтез и распад ферментов регулируется независимо. Наиболее изучен механизм регуляции синтеза ферментов на уровне транскрипции, который осуществляется определенными метаболитами, гормонами и рядом биологически активных веществ.

Индукция – запуск синтеза ферментов под действием специфических низкомолекулярных соединений – индукторов. Например, у бактерий ферменты синтезируются только при наличии для них субстратов, которые являются для этих ферментов индукторами (у E. coli лактоза индуктор β-галактозидазы).

Индуцируемые ферменты – ферменты, концентрация, которых зависит от добавления индукторов (органоспецифические ферменты).

Конститутивные ферменты – ферменты, концентрация которых постоянна и не регулируется индукторами (ферменты гликолиза, синтеза РНК и т.д.).

Базовый уровень – концентрация фермента при отсутствии индуктора. При индукции базовый уровень фермента может быть превышен от 2 до 1000 раз.

Репрессия – остановка синтеза фермента под действием репрессора (точнее корепрессора).

Дерепрессия – возобновление синтеза ферментов или после удаления из среды репрессора или при истощении его запасов.

Часто один индуктор или репрессор регулируют синтез сразу нескольких ферментов участвующих в одном метаболическом пути. Гены этих ферментов собраны в оперон.

Оперон – участок молекулы ДНК, который содержит информацию о группе функционально взаимосвязанных структурных генов и регуляторную зону, промотор, контролирующую транскрипцию этих генов. Индукция и репрессия синтеза ферментов оперона называется координированной.

Координированная индукция – все ферменты, кодируемые генами оперона, индуцируются одним индуктором.

Координированная репрессия – остановка синтеза ферментов оперона одним репрессором.

В промоторе оперона имеется участок оператор, необходимый для присоединения репрессора. Репрессор синтезируется с гена-регулятора.

1). Индукцияоперона. Репрессор присоединяется к оператору и препятствует присоединению к промотору РНК-полимеразы – транскрипции мРНК нет. Индуктор, присоединяясь к репрессору, вызывает отделение последнего от оператора, РНК-полимераза присоединяется к промотору и начинается транскрипция мРНК с оперона. С этой мРНК синтезируются сразу несколько ферментов.

рисунок

2). Репрессия оперона. Репрессор не присоединяется к оператору самостоятельно. Присоединение к оператору репрессора происходит только в комплексе с корепрессором. Комплекс репрессор-корепрессор присоединяясь к оператору, препятствует присоединению РНК-полимеразы к промотору, что блокирует транскрипцию мРНК с оперона и синтез ферментов.

рисунок

Катаболическая репрессия – более выгодный субстрат окисления ингибирует ферменты окисления менее выгодного субстрата.

Распад ферментов идет под действием гидролитических ферментов, регуляция этого процесса мало изучена.





Дата добавления: 2014-01-31; просмотров: 5026; Опубликованный материал нарушает авторские права? | Защита персональных данных | ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ


Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше... 9091 - | 7271 - или читать все...

Читайте также:

  1. I. Информационно — энергетический уровень саморегуляции
  2. III. Механизмы регуляции количества ферментов
  3. III. Механизмы регуляции количества ферментов. Количество фермента в клетке зависит от скорости его синтеза и распада, процессов необходимых для обновления фермента. Синтез и распад ферментов регулируется
  4. III. Эмоционально-волевой уровень саморегуляции
  5. V. Механизмы реализации (или методы обеспечения)
  6. VI. Основные механизмы и этапы реализации государственной политики в области обеспечения химической и биологической безопасности
  7. А. Единицы измерения радиоактивности и дозы излучений
  8. Административно-командный и чисто рыночный механизмы оказались неэффективными в деле ООС, была доказана необходимость смешанных механизмов при осуществлении экополитики
  9. АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ
  10. Активный центр ферментов
  11. Аллостерическая регуляция каталитической активности ферментов
  12. Анализ активов предприятия. Оценка его рыночной активности


 

18.207.255.49 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.


Генерация страницы за: 0.003 сек.