Биологические функции белков и их краткая характеристика

 

Функции белков	Характеристика функций белков	Примеры белков, осуществляющих данную функцию
Ферментативная, или каталитическая	Ускорение химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому)	Фумаратгидратаза - катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат Цитохромоксидаза - участвует в транспорте электронов на кислород
Гормональная, или регуляторная	Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма	Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов Лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников
Рецепторная	Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы)	Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени Регуляторная субъединица протеинкиназы - связывает цАМФ внутри клеток
Транспортная	Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки	Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма Транскортин - переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови) Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани
Структурная	Участвуют в построении различных мембран	Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д.
Опорная, или механическая	Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур	Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда β-Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт
Резервная, или трофическая	Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток	Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы Овальбумин - запасной белок куриного яйца (используется при развитии зародыша)
Субстратно-энергетическая	Близка к резервной. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии.	Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина)
Механохимическая, или сократительная	Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии	Миозин - закрепленные нити в миофибриллах Актин - движущиеся нити в миофибриллах
Электроосмотическая	Участие в образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране	Na+, К+ АТФаза - фермент, участвующий в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране
Энерготрансформирующая	Трансформация электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ)	АТФ-синтетаза - осуществляет синтез АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране
Когенетическая	Вспомогательная генетическая функция белков (приставка "ко" в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации	ДНК-полимераза - фермент, участвующий в репликации ДНК ДНК-зависимая РНК-полимераза - фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК
Генно-регуляторная	Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации	Гистоны - белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК
Иммунологичеcкая, или антитоксическая	Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген - антитело	Иммуноглобулины А, М, G и др. - выполняют защитную функцию Комплемент - белок, способствующий образованию комплекса - антиген-антитело
Токсигенная	Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов	Ботулинический токсин - пептид, выделяемый палочкой ботулизма
Обезвреживающая	Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их	Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды
Гемостатическая	Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения	Фибриноген - белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба

 

СТРОЕНИЕ И УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

 

В течение длительного периода изучения структурной организации белков в качестве основы она представлялась как гигантские полипептиды, построенные из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков постоянно встречающихся в составе белков аминокислот. При этом не было представления о закономерностях чередования аминокислотных остатков или конфигурации цепи. После разработки и усовершенствования новых методов определения последовательности расположения остатков аминокислот в полипептидной цепи и рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов сформировалось понимание закономерности чередования аминокислот, и конфигурации полипептидной цепи, а также о влиянии их на структуру молекулы белка.

В настоящее время различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы. Представление о четырех уровнях структурной организации белковой молекулы впервые выдвинуто Линдерстром-Лангом, исходя из методических соображений. Все перечисленные уровни структуры сосуществуют в белковой молекуле и их уникальное сочетание в каждом конкретном случае определяет общее строение белковой частицы.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕКОВ

Под первичной структурой белка понимают последовательность в расположении α-аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты. Зная первичную структуру белка, можно написать его полную химическую формулу

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

- атомы С и N в ее хребте, составленном из монотонно повторяющихся-СО-СН-NН-фрагментов, располагаются приблизительно в одной плоскости, в то время как атомы и радикалы >СНR-группировок направлены к этой плоскости под углом 109º28'. В результате пептидная связь обладает планарной (плоской) конфигурацией;

- связь С и N в -СО-NН-группировке может рассматриваться как промежуточная между простой и двойной вследствие сопряжения 1π-электронов карбонильной группы со свободными электронами атома азота. По месту пептидных связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к образованию енольной формы пептидной связи, отличающейся повышенной реакционной способностью;

- транс - положение заместителей по отношению к С-N-связи, при этом в соседних аминокислотных остатках расположение атомов Н и радикалов противоположно, что определяет равномерное их распределение вдоль оси полипептидной цепи;

- остов полипептидной цепи, построенный ·из -NН-СН-СО-фрагментов, окружен разнообразными по своей химической природе боковыми радикалами аминокислотных остатков. Боковые цепи содержат различные функциональные группы характеризующиеся определенными физико-химическими свойствами - степенью ионизации, взаимодействием с водой, межрадикальными взаимодействиями и др. Строение радикалов оказывает большое влияние на многие другие свойства белков и особенно на пространственную конформацию полипептидной цепи: образующиеся солевые, эфирные, дисульфидные и другие мостики закрепляют относительное расположение участков цепи при формировании третичной структуры белка. Радикалы также в основном определяют круг химических реакций, свойственных белковым телам, и оказывают наряду с другими факторами существенное влияние на функциональную активность белков.

- способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными. Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

При изучении первичной структуры индивидуальных белков было установлено, что в ряде случаев первичные структуры различных белков включают 50% и более тождественных пептидных фрагментов. Кроме того, значительные совпадения первичной структуры характерны для белков, выполняющих сходные биологические функции. Это показано, например, для семейства ферментов, ускоряющих реакции дегидрирования разнообразных субстратов, а также для многих гидролаз, у которых последовательность аминокислотных остатков вблизи активного центра крайне близка и стандартна. Особенно высоким структурным подобием отличаются белки, выполняющие у разных видов одну и ту же функцию, что наглядно выявляется при сопоставлении первичных структур инсулина, а также цитохромов, гистонов, гипофизарных гормонов и других белков. У цитохромов, выделенных из синезеленых, красных и бурых водорослей, первичные структуры совпадают на 48-67%. Таким образом, видовая специфичность первичной структуры гомологичных белков сводится к ограниченному числу аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях.

Первичная структура каждого индивидуального белка уникальна и неповторима. Она закодирована в информационном участке молекулы ДНК и реализуется в процессе синтеза белка. Поэтому первичная структура индивидуального белка является формой записи информации передаваемой потомству. Она определяет пространственную упаковку линейной полипептидной цепи в компактную трехмерную структуру, называемую конформацией белка, которая формируется в процессе фолдинга.

 

КОНФОРМАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ

 

В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним α-атомом углерода, а также между α-атомом углерода и углеродом карбонильной группы. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве. Вследствие взаимодействия атомов функциональных групп радикалов аминокислот, линейные полипептидные цепи индивидуальных белков приобретают определенную пространственную трехмерную структуру или конформацию, которая определяет функциональные свойства белков

Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня пространственного строения пептидной цепи—вторичную и третичную структуру.

Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN. При этом пептид стремится принять конформацию с образованием максимального числа водородных связей. Однако возможность их образования ограничивается тем, что пептидная связь имеет характер частично двойной связи и вращение вокруг нее затруднено, поэтому пептидная цепь приобретает не произвольную, а строго определенную конформацию. Известны несколько способов укладки полипептидной цепи в пространстве:

1) α-спираль— образуется внутри цепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка. Объемные радикалы или имеющие одинаковые заряды, мешают формированию α-спирали. Кроме того в месте расположения пролина возле атома азота отсутствует водород, вследствие чего α-спираль прерывается. Пролин является иминокислотой, в котором α-атом углерода связан одновременно с азотом и радикалом, вследствие чего в этом месте пептидный остов приобретает жесткий изгиб. В природных белках существуют лишь правозакрученные α –спиральные конформации полипептидных цепей, что сопряжено с наличием в белковых молекулах аминокислот только L-ряда (за исключением особых случаев).;

2) β-структура (складчатый лист) — формируется водородными связями между пептидными группами полипептидных цепей, расположенными параллельно или антипараллельно, или связями между участками одной полипептидной цепи, образуя складки;

3) беспорядочный клубок—это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. К ним относят различные изгибы, петли, повороты пептидного остова. Они часто располагаются в местах, где меняется направление полипептидной цепи. Конформация этих участков также обусловлена аминокислотной последовательностью.

Содержание α-спиралей и β-структур в разных белках различно: у фибриллярных белков — только спираль или только складчатый лист; а у глобулярных белков — отдельные фрагменты полипептидной цепи: организованы в виде спирали либо складчатого листа, либо беспорядочного клубка.

По наличию α-спиралей и β-структур глобулярные белки делят на четыре группы.

В первую группу включены белки имеющие только α-спирали, например миоглобин и гемоглобин;

Во вторую группу включены белки имеющие α-спирали и β-структуры. Таких белков подавляющее большинство;

Третью группу составляют белки имеющие только вторичную β-структуру, например иммуноглобулины, некоторые ферменты;

В четвертую группу включены белки характеризующиеся значительной неупорядоченностью, которые в своем составе имеют незначительное количество регулярных структур.

Способность к образованию водородных связей, являющихся движущей силой при возникновении α - и β -структур в белковой молекуле, присуща разным аминокислотам в неодинаковой степени. Среди них вычленяют группу спиралеобразующих аминокислот, куда входят А1а, Glu, Gln, Leu, Lys, Мet, и His. Если остатки перечисленных аминокислот сконцентрированы в какой-то части полипептидной цепи или превалируют в ее составе, то α –спирализация осуществляется очень гладко. Наоборот, такие аминокислоты, как Val, Ile, Thr, Тyr и Рhe, способствуют образованию β -слоев полипептидной цепи. Gly, Ser, Asn, Аsр и Рго имеют отношение к преимущественному возникновению неупорядоченных фрагментов в ее составе.

Таким образом, под вторичной структурой белковой молекулы подразумевают ту или иную конфигурацию, характерную для одной или нескольких полипептидных цепей, входящих в состав молекулы. При этом в белковых молекулах спирализованные участки полипептидной цепи закономерно чередуются с линейными.

 

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Третичная структура белка -трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. Различают две основные формы конформаций: Т-форму (от англ. tensed– напряженная) и R-форму (от англ. relaxed– расслабленная). Между этими формами осуществляются переходы, соответственно отражающиеся в биологических свойствах.

Третичная структура белковой молекулы определяется ее первичной структурой, так как решающая роль в поддержании характерного для третичной структуры расположения полипептидной цепи в пространстве принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот друг с другом. При этом возникают следующие типы связей между радикалами:

Гидрофобные взаимодействия и силы Ван дер Ваальса между близко прилегающими друг к другу атомами в результате внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро. В ряде случаев в белковой молекуле обособляются два и даже три гидрофобных ядра, в связи с чем возникает двух или трех ядерная структура. Такой тип строения молекулы характерен для многих белков, обладающих каталитической функцией (рибонуклеаза, лизоцим и др.).

Ионные связи возникают между заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов и положительно заряженными (катионными) группами радикалов.

Водородные связи возникают между гидрофильными незаряженными группами (-ОН, -SH-группы) и любыми другими гидрофильными группами.

ковалентные связи: к ним относятся дисульфидные связи, образовавшиеся за счет взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина. Большинство внутриклеточных белков лишены дисульфидных связей, но такие связи характерны для белков, секретируемых клеткой во внеклеточное пространство. К таким белкам относятся гормон инсулин и иммуноглобулин.

Трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводящие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других не ковалентных связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.

Данные о полной химической структуре молекул ряда белков явились отравным пунктом для создания учения о доменном принципе строения белковой молекулы. Под доменом п онимают обособленную область молекулы белка, обладающую в определенной степени структурной и функциональной автономией. У ряда ферментов, например, обособлены коферментсвязывающие домены. С учением о доменном принципе строения белков связано постепенно внедряющееся в белковую химию развитие представлений об элементах однотипности, блочности, стандартности третичной структуры белков, об ограниченности набора пространственных упаковок полипептидных цепей, реально существующих в природных белках.

По современным представлениям третичная структура белковой молекулы возникает совершенно спонтанно и полностью определяется первичной. Движущей силой, свертывающей полипептидную цепь белка в строго определенное трехмерное образование, является взаимодействие аминокислотных радикалов с молекулами окружающего растворителя. При этом лиофобные радикалы вталкиваются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны («жирная капля»), а лиофильные-ориентируются в сторону растворителя. В некоторый момент достигается энергетически выгодная конформация молекулы в целом, и белковая молекула стабилизируется.

На конформацию возникшей глобулы оказывают сильное влияние такие факторы, как рН среды, ионная сила раствора, а также взаимодействие белковых молекул с другими веществами, что лежит в основе регуляции обмена веществ, в частности аллостерической регуляции активности ферментов.

 

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА.

 

Крупные молекулы белков, как правило, состоят из субъединиц со сравнительно небольшой молекулярной массой, которые соединены друг с другом не ковалентными связями, а чаще всего при помощи гидрофобных сил. Такие молекулы называют эпимолекулами (сверхмолекулы) или мультимерами, а составляющие их элементы-субъединицами или протомерами.

Структура, характеризующаяся наличием в белковой эпимолекуле определенного числа полипептидных цепей (субъединиц), занимающих строго фиксированное пространственное положение называется четвертичной. Белки устроенные по такому принципу характеризуются биологической активностью только в виде мультимера. Субъединицы по отдельности биологической активностью не обладают.

Число субъединиц в эпимолекулах колеблется в очень широких пределах: от 2 до 162. Наиболее часто в составе молекул-мультимеров насчитывается 2 или 4 протомера, гораздо реже-6, 8, 10, 12 или 24 и в редчайших случаях-их нечетное количество. Четвертичной структурой обладают в основном белки с молекулярной массой выше 50000-60000, а белки с меньшими молекулярными массами существуют, как правило, в виде мономеров. Критическим пределом молекулярной массы белковой молекулы, сверх которого белок в большинстве случаев обладает четвертичной структурой, считают 100000. Что касается молекулярных масс субъединиц, то они принимают самые разнообразные значения, от нескольких тысяч (например, 6000 у инсулина) до 330000 (у каждой из двух субъединиц тиреоглобулина-белка щитовидной железы, ответственного за биосинтез гормона тироксина

фолдинг белков- процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. Для многих белков, имеющих высокую молекулярную массу и сложную пространственную структуру, фолдинг протекает при участии специальной группы белков, которые называют шапероны (няни). На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, ещё не спрятанных внутрь молекулы, и поэтому эти пептиды склонны к агрегации. Белки-шапероны на время формирования нативной конформации белка отделяют реакционно-способные аминокислотные остатки от таких же остатков других аминокислот, дабы не произошла агрегация.

Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в работе Ласкей и других при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ также консервативен.

Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы. Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков.

Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторым, в частности содержащим в своем составе небелковые компоненты, обязательно требуется их присутствие.

 

НОМЕНКЛАТУРА И КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

 

Несмотря на то что первичная, вторичная и четвертичная структуры белков изучены в значительной степени и прогресс в этой области продолжается, до сих пор не создано ни строгой номенклатуры, ни научной классификации белков. Названия белкам дают по случайным признакам, чаще всего принимая во внимание источник выделения белка (например, наименование авидин белок яйца-происходит от лат. аvis-птица; казеин-белок молока-от лат. саsеus-сыр; фазеолин-главный запасной белок фасоли-Рhаseоlus' vulgaris и т. п.) или учитывая растворимость белка в тех или иных агентах, форму молекулы, аминокислотный состав и т. п.

Столь же несовершенна и классификация белков. В зависимости от положенного в основу классификации признака среди белков выделяют те или иные узкие или широкие группы. Так, характеризуя белки по степени сложности, среди них выделяют две большие группы: простые и сложные белки.

К простым белкам, или протеинам, относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты. Сложными белками называют вещества, состоящие из протеина (простого белка) и добавочной группы небелковой природы. Поэтому ранее было принято называть сложные белки протеидами, т. е. подобными протеинам. Однако сейчас от этого термина отказались, и в зависимости от химической природы добавочной группы эти белки называют хромопротеинами, липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами, металлопротеинами и т. п. Простые белки часто обозначают как однокомпонентные, а сложные как двухкомпонентные.

По форме частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются очень высоким отношением b/а (несколько десятков единиц), их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют далее волокна. К числу фибриллярных белков принадлежат фиброин шелка, кератин волоса, коллаген кожи и др.

Белки, имеющие невысокое отношение b/а (в пределах нескольких единиц) и, следовательно, палочкообразную форму молекулы, называют корпускулярными (корпускула-частица) или глобулярными. Подавляющее число природных белков относится к корпускулярному типу.

По отношению к некоторым условно выбранным растворителям среди белков различают протеиноиды, альбумины, глобулины и проламины.

К протеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: вoдe, солевых и водно-спиртовых смесях. Данное качество присуще почти всем фибриллярным белкам. Однако в специфических агентах протеиноиды хорошо растворяются: так, например, фиброин шелка полностью переходит в раствор при обработке дихлоруксусной кислотой, безводной плавиковой кислотой, концентрированным раствором роданида лития или бромида калия и т. п.

К альбуминам причисляют белки, отлично растворяющиеся в воде и крепких солевых растворах; в последнем случае принимают, что для альбуминов характерна растворимость в водном растворе (NH₄)₂SО₄, где концентрация сульфата превышает 50% от насыщения. При переходе к очень концентрированным растворам(NH₄)₂SО₄, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются.

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде, но растворимые в солевых растворах умеренных концентраций. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение в полу насыщенном растворе(NH₄)₂SО₄.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта.

По аминокислотному составу некоторые белки отличаются своеобразием, и это тоже дает основание делить их на группы. Так, белки, содержащие в составе молекулы 80-90% арг и ограниченный набор (6-8) других аминокислот, относят к группе протаминов (простейшие белки). Они широко представлены в молоках рыб. Другая группа белков со своеобразным аминокислотным составом- гистоны. Эти белки отличаются высоким содержанием основных аминокислот: арг, лиз и гис (не менее 30%) и в значительных количествах содержатся в ядрах клеток. Спирторастворимые белки- проламины - также имеют характерный аминокислотный состав: в них много глу (20-50%) и про (10-15%), в связи с чем они и получили свое название. Проламины выделены только из растительных объектов.

Приведенная классификация крайне несовершенна. В ее основу положены случайные признаки, зачастую приводящие к противоречиям и путанице. Например, деление белков на простые и сложные с развитием аналитических методов и уточнением состава белковых тел все более затрудняется, так как тонкий анализ во многих случаях позволяет обнаружить в составе типичных простых белков незначительные, но стабильные примеси соединений, не являющихся аминокислотами (металлы, аминосахара и др.). Яичный альбумин, например, долгое время считали типичным простым белком, но недавно в нем найдено около 2% маннозы. К глобулинам, как было указано выше, относят белки, не растворимые в воде и высаливающиеся при 50%-ном насьпцении раствора (NH₄)₂SО₄ Однако существует большая группа белков, растворимых в воде, как альбумины, но высаливающихся, как глобулины (их называют псевдоглобулинами).

Классификации белков в соответствии с особенностями их вторичной и третичной структуры. Согласно этой классификации среди глобулярных белков выделяют 4 класса: α, β, α + β и α/β. К классу α -белков относятся глобулярные белки, содержащие только α –спиральные конформации в количестве не менее 60% от составляющей их полипептидной цепи; к классу β -белков - содержащие только β –структуры в виде, как правило, не менее двух антипараллельных цепей; к классу α + β белков – содержащие те и другие структуры в пределах одной и той же полипептидной цепи, причем один домен собран из α -структур, а другой-из β-структур; к классу α/β -белков-содержащие многочисленные α и β структуры, либо чередующиеся вдоль полипептидной цепи, либо расположенные так, что один или несколько β -слоев окружены несколькими α-спиралями каждый.

 

Основная учебная литература:

1. Биохимия животных: учебник для студентов высших сельскохозяйственных учебных заведений по специальностям 1506 - "Зоотехния" и 1507 - "Ветеринария" / А. В. Чечеткин [и др.]; ред. А. В. Чечеткин. - М.: Высшая школа, 1982. - 510, с. ил.

2. https://www.biblio-online.ru/bcode/444950

3. http://biblioclub.ru/index.php?page=book_red&id=274881

Дополнительная учебная литература:

1. Кононский А. И. Биохимия животных: Уч. пособие для вузов / А. И. Кононский. - К.: Вища школа, 1980. - 432 с.

2. https://biblio-online.ru/book/organicheskaya-himiya-i-osnovy-biohimii-praktikum-438779