Глобулярные и фибриллярные белки

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы: глобулярные и фибриллярные.

Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей. Большинство фибриллярных белков завершает формирование формы молекулы на стадии вторичной конформации, т.е. альфа спирали или складчатого слоя (зигзага). Поэтому такие белки отличаются сравнительно простой архитектурой молекул и не растворимостью в воде.

Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной, с отношением короткой и длинной осей до 1:50. Глобулярные белки несравненно более разнообразны по физико-химическим свойствам, функциям и в особенности строению.

Так как полипептидная цепь обладает заметной конформационной свободой, то возникают благоприятные условия для взаимодействий между функциональными группами радикалов АМК при их сближении в пространстве благодаря гибкости цепи. В результате межрадикальных взаимодействий аминокислотных остатков образуется третичный тип конформации белковых молекул. При этом взаимодействия осуществляются между радикалами аминокислот, которые как правило находятся на значительном удалении друг от друга в пептидной цепи. Большинство белков в результате формируют пространственную структуру, напоминающую глобулу (глобулярные белки).

Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей α-спирали, β-структуры и участки без периодической структуры. В результате детальных исследований третичной конформации некоторых глобулярных белков было установлено, что их молекулы ассиметричны во всех трех измерениях. Многим белкам, в особенности ферментам присуща многолопастная конформация, с наличием в молекулах значительных расщелин, выпячивания и впадин, внутри которых находятся активные участки.

КРАТКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МЕЖРАДИКАЛЬНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ

В формировании третичной конформации принимают участие сильные (ковалентные) и слабые (нековалентные) связи.

Сильные (ковалентные) взаимодействия в глобулярных белках представлены дисульфидными связями, которые возникают за счет сульфгидрильных (тиоловых) групп цистеина. Соединение, получающееся в результате замыкания дисульфидной связи между двумя молекулами свободного цистеина, называют цистином:

Цистеиновые остатки пептидных цепей, связанные дисульфидной связью, называют полуцистиновыми остатками.

Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные друг от друга области пептида сближаются и фиксируются. Например, в молекуле рибонуклеазы имеется четыре дисульфидных связи, соединяющих попарно восемь полуцистиновых остатков так, что образуются фиксированные петли

Рис. 1. Расположение дисульфидных связей в молекуле инсулина(а) и рибонуклеазы (б)

Дисульфидные связи могут быть также и между разными полипептидными цепями, как, например, в инсулине (рис. 1, а) или иммуноглобулинах. В результате в месте их расположения образуется жесткая конструкция, а данный участок полипептидной цепи фиксируется в пространстве по отношению к остальной части молекулы.

При действии восстановителей дисульфидные связи легко разрушаются с образованием свободных SН-групп.

Дисульфидные связи имеются во многих белках, чаще в секретируемых, хотя большинство глобулярных белков их не содержат.