По строению
По химическому строению молекул все белки подразделяют на простые и сложные.
Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот.
Сложные белки (протеиды) состоят из глобулярных белков и небелкового компонента. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.
Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются:
· хромопротеины – содержат в качестве небелковой части окрашенный компонент (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, хлорофилл);
· гликопротеины – содержат углеводы;
· нуклеопротеины – содержат нуклеиновые кислоты;
· липопротеины – содержат липиды;
· фосфопротеины – содержат остаток ортофосфорной кислоты;
· металлопротеины – содержат комплексно связанный металл.
Простые белки
К простым белкам относят альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глютелины, протеиноиды.
Альбумины и глобулины белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. На долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.
|
|
Альбумины
Альбумины – составляют основную часть белков животных и растительных тканей. Альбумины – это глобулярные белки.
Альбумины – белки относительно небольшой молекулярной массы 25000-70000, они имеют выраженный кислый характер, так как содержат большое количество аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Они растворяются в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбумины осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора, т.к. это сильно гидратированые белки.
При кипячении свертываются и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняется денатурацией альбуминов. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов.
Альбумины – белки преимущественно животного происхождения. К ним относятся альбумины сыворотки крови, лактальбумин молока, овальбумин яичного белка, миоальбумин мышц животных, а также лейкозин пшеницы, ржи и ячменя, легуменин гречихи и сои, рицин касторовых бобов.
Альбумины выполняют в организме питательную, транспортную, обезвреживающую функции.
Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль.
Они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция.
|
|
Альбумины связывают токсичные соединения – алкалоиды, тяжелые металлы, билирубин.
Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Альбумины обеспечивают на 80% осмотическое давление крови от всех других сывороточных белков.
Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются.
Глобулины
Глобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины имеют более высокую молекулярную массу, чем альбумины. Глобулины слабокислые или нейтральные белки.
Глобулины растворимы в слабых солевых растворах, не растворимы в дистиллированной воде и выпадают в осадок при 50% и более насыщении растворов сернокислым аммонием, при нагревании свертываются.
К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.
Глобулинов много в пищевых продуктах. В горохе содержится белок легумин, в сое – глиципин, в семенах фасоли - фазеолин, в картофеле - туберин, в крови - фибриноген, в молоке - лактоглобулин, в яйцах - яичный глобулин, в конопле – эдестин.
Глобулины в организме выполняют питательную, защитную, транспортную функции.
В крови глобулины транспортируют холестерин, фосфолипиды, триглицериды, ионы железа (Fe2+), меди (Cu2+), витамин В12. В молоке лактоглобулины и лактальбумины также выполняют транспортную функцию.
Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой.
Протамины
Протамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными свойствами (щелочные белки), с низкой молекулярной массой – 4000 – 12000, содержат 60-85% аргинина.
Протамины являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. В ядрах клеток они находятся в комплексе с ДНК.
Протамины хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде и осаждаются в щелочных средах, не осаждаются при кипячении.
Протамины обнаружены в ядрах сперматозоидов у рыб. Составляют фракцию основного белка в зрелой сперме рыб.
Протамины содержатся в сперме некоторых видов рыб (сальмин – семга, клупеин – сельдь), скумбрин – скумбрия.
Выполняют главным образом структурную функцию, поэтому и присутствуют в клетках не способных к делению.
Гистоны
Гистоны представляют собой низкомолекулярные (11000 – 22000) белки с третичной структурой, обладают выраженными основными (щелочными) свойствами, т.к. содержат большое количество аргинина и лизина.
Гистоны содержатся в ядрах клеток высших организмов в соединении с нуклеиновыми кислотами, образуя нуклеопротеиды.
Гистоны играют важную роль в регуляции генной активности. Это белки хромосом, они входят в структуру хроматина. В клетках положительно заряженные гистоны связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК.
Это очень стабильные белки, молекулы которых могут сохраняться в течение всей жизни клетки.
Гистоны находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках (гемоглобин).
Гистоны по своим свойствам близки к протаминам, растворимы в воде и разбавленных кислотах, нерастворимы в водном аммиаке и не свертываются при нагревании. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому они с трудом высаливаются из растворов.
Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.
Структурная – гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно хроматина, хромосом и нуклеосом.
Регуляторная – заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
|
|
Проламины
Проламины – белки растительного происхождения, содержатся в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. В их состав входит большое количество глутаминовой кислоты и пролина (отсюда название проламин).
Проламины почти не содержат глицина и лизина, что делает невысокой их пищевую ценность.
Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, хорошо растворимы в 60-80% растворе этилового спирта (это связано с наличием большого количества неполярной аминокислоты пролина), в то время как все другие белки денатурируют и выпадают в осадок.
К ним относятся глиадин (белок пшеницы, ржи), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы), авенин (белокян овса), эдестин (белок конопли).
Проламины практически отсутствуют в бобовых и масличных культурах.
Глютелины
Глютелины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.
Глютелины играют важную роль в питании человека, т. к. их питательная ценность высока. Они присутствуют в семенах злаковых культур вместе с проламинами.
Глютелины занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами.
Глютелины растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, не растворяются в воде, спирте и разбавленных солевых растворах.
Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса), глютелин (белок кукурузы) и глютенин (белок пшеницы).
У риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин), этим можно объяснить высокое содержание лизина в белке рисового зерна.
Эти белки в ржаной муке не образуют клейковины, что обусловлено качественным различием белков ржи и пшеницы.
Протеиноиды
Протеиноиды – фибриллярные белки, их молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы – фибриллы.
Протеиноиды – белки животного происхождения, богаты глицином, пролином, цистином. Они могут иметь третичную и четвертичную структуры.
|
|
Протеиноиды – белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином и кератином.
Протеиноиды не растворяются в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не перевариваются в желудочно-кишечном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако, некоторые членистоногие приспособились к питанию фибриллярными белками кожи, перьев птиц, шерсти (например, моль).
К протеиноидам относятся коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт, рогов и фиброин шелка.
Коллаген
Коллаген – основной белок соединительной ткани животных и человека, состоящий из трех белковых нитей, закрученных в спираль. Коллаген защищает ткани от механических воздействий, поддерживая прочность кожного покрова.
Коллаген – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Более 80% всего коллагена организма находится в межклеточном веществе соединительной ткани кожи, костей, связок, сухожилий, хрящей. Эти ткани обладают малой растяжимостью и высокой прочностью.
К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина, пролина. Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот.
Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-1000С, переходит в растворимый клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд.
Эластин
Эластин – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки.
Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина.
Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот — глицина, валина, аланина, лейцина, пролина.
Кератин
Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.