double arrow

Кальдесмон, ассоциирован с тропомиозином


Рис. 2.4.11. Филогенез тропонина С

Рис. 2.4.10. Филогенез актина позвоночных и беспозвоночных животных

Рис.2.4.9.Строение участка актиновой фибриллы.

Рис. 2.4.8. Строение М-линии

Рис.2.4.7.Структура молекулы титина

Рис. 2.4.6. Расположение молекул титина и его доменов в саркомере

Рис. 2.4.4. Филогенез легких регуляторных цепей миозина

Рис. 2.4.5. Филогенез легких щелочных цепей миозина (по:

Не - миозиновые компоненты толстых фибрилл:

В состав миозиновых фибрилл входит большое число вспомогательных белков, которые принимают участие в образовании структуры саркомера, регуляции процесса сокращения и расслабления и др. Часть этих белков изучена достаточно хорошо, другие обнаружены недавно и их функции изучаются:

Титин ( коннектин) - один из самых крупных белков нашего организма. МВ – от 200 до 4000 KD.

Имеет очень сложную доменную структуру:

Ig домены (300 копий) локализованы в А-диске (160 копий) и в I диске

Fn 3 домены (300 копий) в А-диске и I- диске

Сайты фосфолирирования . Около С и N концов титиновой молекулы

(С-конец в Z- диске, N – конец в М-линии)




Киназные домены. В районе М-линии, фосфолирируют один из белков

М-линии – телетонин

Эластические участки молекулы, соединяющие миозиновые

фибриллы с Z – диском.

Функции титина:

Направляет (структурирует) сократимые элементы саркомера

Обеспечивает эластичность миофибриллы в процессе сокращения и

растяжения

С – белок - МВ – 140 KВ

Расположен в первой трети с каждой стороны А-диска

Соединяет хвосты миозиновых молекул (от 200 до 400 шт) в фибриллу

М- линия

Содержит три белка: креатин киназу, М-белок (165 KD), миомезин (190 KD)

Тонкие (актиновые) филаменты

Один из наиболее распространенных белков в клетке. Является элементом цитоскелета – микрофиламенты.

В мышце входит в состав саркомера.

Актиновый филамент:

Содержит примерно 360 актиновых молекул

Образует двойную спираль

Стабилизируется в Z - дисках с помощью α - актинина

С актином тесно связаны два важнейших регуляторных белка: тропонин и тропомиозин.

Тропонин:

Комплекс из трех глобулярных белков.

TNN-I

Разновидности: в скелетных мышцах – медленный TNNI -1

быстрый TNNI -2

в сердечных TNNI 3

Функция: подавляет актин-миозиновые взаимодействия

TN-C субъединица тропонина, связывающаяся с ионами Са ( два иона на молекулу)

TN – T

Разновидности: в скелетных мышцах – медленный TNNT -1

быстрый TNNT -3

в сердечных TNNT -2-

Функция: связывается с тропомиозином

Тропомиозин (TM).

Фибриллярный белок из двух α-цепей, состоящих из α и βсубъединиц.

Функция: обеспечивает тропонин и Са–зависимое мышечное сокращение, открывая или закрывая активные центры актин-миозинового взаимодействия.



Каждая молекула тропомиозина контактирует с 7 молекулами глобулярного актина

Профилинвзаимодействует с актином в соотношении 1:1.

Способствует полимеризации (при низкой концентрации) и деполимеризации (при высокой концентрации) актина

Разновидности: профилин - 1 (во всех клетках)

профилин - 2(в мышцах, клетках мозга и почки)

Кофилин -2 – расположен на тонком филаменте, взаимодействует с актином через влияние на тропомиозин.

Структурные, вспомогательные белки, связанные с актиновыми филаментами:

НебулинМВ 600-800 KD, 3-4% белков миофибрилл, состоит из 185 копий цепочек из 35- 40 АК.

Функции: вероятно является структурной (скелетной) основой для актиновых филаментов, располагаясь вдоль всей длины актиновой фибриллы по две молекулы на фибриллу.

В гладких мышцах есть также особые кальцийсвязывающие белки, связанные с актиновыми филаментами ( см. лекцию Гладкая мускулатура).







Сейчас читают про: