Строение и функции белков

Биохимия, как следует из названия, это химия живого, наука о химических процессах, протекающих в живом организме. Поскольку структурной единицей живых систем является клетка, можно предложить и такое определение: биохимия, как наука, изучает химические компоненты живых клеток, а также, реакции и процессы, в которых они участвуют. Таким образом, биохимия включает в себя всю молекулярную биологию, отдельные области органической химии, биологии клетки и физиологии. Это сложная наука, пытающаяся разгадать самую большую тайну – тайну жизни. Как любая другая наука, биохимия подчиняется общим законам логики и у неё есть свой язык – язык формул. Знание химического алфавита и начальную грамотность вам постарались привить наши коллеги с органической химии. Теперь Вам предстоит научиться понимать этот язык и обьясняться на нем. Экзамен будет устный, в форме собеседования по вопросам, предложенным в билете.

Если Вы пришли сюда с целью стать врачами, примите без обсуждения и сомнения утверждение, что нельзя стать грамотным специалистом без знания биохимии. Биохимические реакции лежат в основе любого патологического процесса. Биохимия в практической медицине дает возможность:

· Выявить причину заболевания

· Предложить рациональный и эффективный путь лечения

· Разработать методики массового обследования с целью ранней диагностики

· Следить за ходом болезни

· Контролировать эффективность лечения

Что касается организации учебного процесса:

Учебный курс биохимии разбит на несколько крупных тем, каждая завершается итоговой контрольной работой. В 1-м семестре три темы. По результатам посещаемости и результатам контрольных работ вы получаете «зачтено». Во втором семестре одна большая тема и две с рубежными контрольными работами. В конце учебного года проставляется «зачтено» по итогам 2-го семестра. Основанием для недопуска к экзамену является наличие неотработанных пропущенных занятий. Экзамен состоит из двух частей – тестирования и собеседования по билету.

Первая тема

Строение и функции белков.

Белки или протеины – высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот.

Функции

Каталитическая функция. В биологических системах практически все реакции протекают при участии специфических белков – ферментов. Ферменты способны повышать скорость реакции в миллионы раз. В настоящее время выявлено несколько тысяч ферментов. Примеры: трипсин, каталаза.

Транспортная функция. Транспорт многих молекул и ионов в крови осуществляется при участии белков (все, что не растворяется в воде, транспортируется в комплексе с белками). Так, жирные кислоты переносятся альбумином, ионы железа – специфическим белком – трансферрином.

Сократительная функция. Мышечные белки – актин и миозин обеспечивают процесс сокращения.

Структурная функция. Такие белки как коллаген, эластин, кератин обусловливают механическую прочность тканей.

Защитная функция. Иммуноглобулины обеспечивают процесс узнавания и обезвреживания микроорганизмов и чужеродных клеток. Интерфероны замедляют размножение вирусов.

Рецепторная функция. Восприятие информации, поступающей в клетку извне, происходит при участии белков-рецепторов. Например светочувствительный белок сетчатки глаза – родопсин, рецепторы, связывающие гормоны или медиаторы.

Регуляторная функция. Значительную группу регуляторных молекул - гормонов составляют вещества белковой природы (инсулин, соматотропин, гормоны гипоталамуса); гистоны участвуют в регуляции синтеза ДНК и РНК.

Строение

Все белки и пептиды построены из мономеров - аминокислот.

Каждая аминокислота содержит в своем составе амино- и карбоксильную группы, расположенные при одном атома углерода, который называется α-углеродным атомом. Альфа-углеродный атом имеет ещё 2 заместителя – атом водорода и группу атомов – радикал.

Свойства аминокислот, входящих в состав белков:

а) все они являются α-аминокислотами. В организме встречаются также аминокислоты с другим расположением радикала (например γ-аминомасляная кислота), но в состав белков они не входят;

б) так как во всех аминокислотах, кроме глицина, α-углеродный атом связан с четырьмя различными заместителями, то этот атом является асимметрическим и аминокислоты обладают оптической активностью (способны вращать плоскость поляризованного света)

в) аминокислоты, содержащие асимметрический углеродный атом, принадлежат к L-стереохимическомуряду. D-изомеров аминокислот в белках организма
нет;

г) в нейтральных водных растворах аминокислоты находятся в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов) и проявляют как кислотные, так и основные свойства.

Белки всех видов живых существ, от бактерий до человека, построены из одного и того же стандартного набора 20 аминокислот, которые называют протеиногенными. Все эти аминокислоты отличаются друг от друга радикалами, или боковыми цепями. Белковые аминокислоты можно классифицировать, основываясь на полярности их радикалов. Их можно разделить на 2 группы:

1) аминокислоты с неполярными радикалами - углеводородными цепями алифатического или ароматического рядов;

2) аминокислоты с полярными радикалами, в состав которых входят группировки, содержащие атомы кислорода, азота или серы. Среди них различают:

а) полярные незаряженные радикалы, не диссоциирующие в нейтральной среде при рН 7,0;

б) отрицательно заряженные радикалы, принимающие при рН 7,0 форму аниона;

В) положительно заряженные радикалы, принимающие при рН 7,0 форму катиона.

Аминокислоты