2015-01-30
395
Все разнообразие биохимических процессов, протекающих в животном организме, совершается при участии биологических катализаторов – ферментов или энзимов. Ферменты открыты в 1814 году К.С Кирхгофом.
Ферменты – это высокомолекулярные белки, образующие в воде коллоидные (гр. kolla – клей) растворы. Их можно разделить на 2 группы.
1. Протеины. Это однокомпонентные ферменты, состоящие только из белка. Роль активной группы, ответственной за каталитические свойства, могут выполнять SH-группы и остатки отдельных аминокислот.
2. Протеиды. Это двухкомпонентные ферменты, состоящие из белка и небелковой простетической группы. В простетическую группу входят витамины или их производные, различные металлы, азотистые основания. Простетическая группа обуславливает каталитическую способность фермента, а белковая – специфичные свойства фермента. Связь у простетической группы с белком не одинакова и имеет различную прочность. У некоторых ферментов простетическая группа легко отделяется от белков и может вступать во временную связь с другими белками. Такая простетическая группа называется ко-ферментом.
Особенностью ферментов является их высокая активность и субстратная специфичность. По образному выражению Э. Фишера: «Субстрат и фермент подходят к друг другу как ключ к замку».
Ферменты отличаются неустойчивостью к воздействиям факторов внешней среды: температура, лучистая энергия, рН среды, химические вещества, концентрация субстрата. Ферменты теряют свою активность (инактивируются), что во многом объясняется их белковой природой.
Ферменты в клетке локализованы в различных ее структурах: митохондриях, мезосомах, цитоплазматической мембране. Некоторые ферменты выделяются в среду – экзоферменты, способствуя внеклеточному перевариванию пищи, подготавливая ее тем самым к поступлению в клетку. Эндоферменты не выделяются в окружающую среду. Они адсорбированы клеточными структурами и участвуют во внутриклеточных процессах обмена веществ.
В 1966 году на «Международном биохимическом союзе» специальной комиссией разработана классификация ферментов, согласно которой ферменты делятся на 6 классов по типу катализируемой ими реакции.
1. Оксидоредуктазы. Они катализируют окислительно-восстановительные реакции процессов дыхания, брожения. Например, дегидрогеназы, пероксидазы, каталазы.
2. Трансферазы – ферменты переноса атомных группировок от одного соединения к другому. Например, фосфотрансферазы, аминотрансферазы.
3. Гидролазы. Они расщепляют сложные органические вещества по типу гидролитических реакций с присоединением воды. Например, полиазы, олигазы, целлюлазы.
4. Лиазы. Они катализируют реакции негидролитического расщепления, которые сопровождаются отщеплением тех или иных групп. Например, декарбоксилазы.
5. Изомеразы. Катализируют внутримолекулярное перемещение радикалов, атомов, атомных группировок различных органических соединений.
6. Лигазы (синтетазы). Катализируют реакции соединения двух молекул, которые обычно протекают с расщеплением пирофосфатных связей. Например, карбоксилазы.
