I.1. Пути распада белков

Основной химической реакцией, ведущей к распаду белков, является гидролиз. На основании экспериментальных исследований было установлено, что время жизни белка в клетке зависит от его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с белком, который называется убиквинтином (M_r = 8500 Да), то такой изменённый белок в дальнейшем атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены данной реакции аминокислотные остатки аргинина, лизина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, треонина, глицина и фенилаланина. Такие аминокислоты как метионин, серин, валин, цистеин, аланин относят к стабилизирующим от гидролитического распада белков.

Гидролиз белков может быть частичным (до олигопептидов) и полным (до аминокислот). При частичном гидролизе в белковой молекуле разрушаются пептидные связи в строго определённых местах в зависимости от характера фермента. Этот процесс ускоряется специфическими ферментами пептидил-пептидгидролазами или протеиназами.

В свою очередь образовавшиеся олигопептиды гидролизуются до аминокислот под действием пептидгидролаз или пептидаз, которые бывают двух типов – аминопептидазы и карбоксипептидазы.

В ре­зуль­та­те гид­ро­ли­за бел­ко­вые мо­ле­ку­лы рас­па­да­ют­ся на ин­ди­ви­ду­аль­ные ами­но­кис­ло­ты, боль­шин­ст­во из ко­то­рых (75%) уча­ст­ву­ют в био­син­те­зе но­вых бел­ков, а ос­таль­ная часть под­вер­га­ет­ся даль­ней­ше­му рас­па­ду. За су­тки в ор­га­низ­ме че­ло­ве­ка рас­па­да­ет­ся око­ло 100 г ами­но­кис­лот. Пре­вра­ще­ния ами­но­кис­лот обес­пе­чи­ва­ют син­тез дру­гих важ­ней­ших со­еди­не­ний: нук­леи­но­вых ки­слот, ли­пи­дов, уг­ле­во­дов, ко­фер­мен­тов, био­ло­ги­че­ски ак­тив­ных со­еди­не­ний.