Строение белков. Первичная структура

Белки, их строение и биологическая роль

Белки - это высокомолекулярные полипептиды, условная граница между белками и полипептидами обычно составляет 8000-10000 единиц молекулярной массы. Полипептиды - это полимерные соединения, имеющие более 10 остатков аминокислот в молекуле.

Пептиды - это соединения, состоящие из двух и более остатков аминокислот (до 10) В состав белков входят только L-аминокислоты.

Встречаются производные аминокислот, например, в состав коллагена входит гидроксипролин и гидроксилизин. В некоторых белках обнаруживается у -карбоксиглутамат. Нарушение карбоксилирования глутамата в протромбине может привести к кровотечению. Часто в белках встречается фосфосерин.

Незаменимые аминокислоты - это те, которые не синтезируются в организме или

синтезируются в недостаточном количестве или с малой скоростью.

Для человека незаменимыми являются 8 аминокислот: триптофан, фенилаланин,

метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин.

Биохимические функции аминокислот:

1. строительные блоки пептидов, полипептидов и белков,

2. биосинтез других аминокислот (из фенилаланина синтезируется тирозин, из
метионина - цистеин)

3. биосинтез некоторых гормонов, например, окситацина, вазопрессина, инсулина

4. исходные продукты для образования глутатиона, креатина

5. глицин необходим для синтеза порфирина

6. р - аланин, валин, цистеин образуют КоА, триптофан — никотинамид, глутаминовая
кислота - фолиевую кислоту

7. для биосинтеза нуклеотидов необходим глутамин, глицин, аспарагиновая кислота,
они образуют пуриновые основания, глутамин и аспарагиновая кислота -
пиримидиновые

8. 11 аминокислот являются глюкогенными, то есть способны метаболизироваться в
глюкозу и другие УВ

9. фенилаланин, тирозин, лейцин, лизин и триптофан принимают участие в
биосинтезе некоторых липидов

10.образование мочевины, углекислоты и энергии в виде АТФ.

Строение белков. Первичная структура.

Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в цепи, они соединены между собой ковалентными пептидными связями. Полипептидная цепь начинается с остатка, имеющего свободную аминогруппу (N - конец) и завершается свободным СООН — концом.

К первичной структуре также относят взаимодействие между остатками цистеина с образованием дисульфидных связей.

Таким образом, первичная структура — это описание всех ковалентных связей в молекуле белка.

Пептидная связь отличается полярностью, что обусловлено тем, что связь между N и С частично носит характер двойной связи. Вращение затруднено и пептидная связь имеет жесткую структуру. Последовательность аминокислот генетически строго детерминирована, она определяет нативную природу белка и его функции в организме.