Пептиды, белки

Химический состав организмов

1. Соответстве между категорией элементов и их количественным содержанием в живом вещ-ве: макроэлементы-1%, микроэлементы-0,001%, ультра-от 0,001 до 0,000001

2. Макроэлементами яв-ся: фосфор, железо.

3. Из макроэлем. в наибольшем кол-ве в биомассе содер-ся: кислород, азот.

4. Пластическими вещ-ми яв-ся белки, углеводы, нуклеиновые кис-ты, липиды.

5. Энергетическими вещ-ми яв-ся: углеводы, липиды.

6. Нейтральной активной Ак яв-ся: валин,

Строение и свойства аминокислот

7. Изоэлектрич. Точку при рН=9,74 имеет: лизин

8. Оптической активностью не облад-ет Ак: глицин.

9. Иминокислотой яв-ся: пролин.

10. Качественной реакцией на а-АК яв-ся взаимодействие с: нингидрином.

11. Соответствие между цвиттер ионом и значением рН среды:

Ион алания=7,0 ион лизиния=10, ион аспарагиния= 14, ион амида аспарагина=2

12. Соответствие между АК и полярностью радикалов: Иле= неполярная,Асн= полярная с анионной группой, Глу= полярная с анионной группой, Гис= поляная с катионной группой, Сер= полярная незаряженная, Про= неполярная.

13. Соответствие между АК и классом Ак: Аргинин=Диаминокарбоновая кислота, Цистеин= миноаминокарбоновая Ак, Треонин= моноаминокарбоновая кислота, Глутаминовая кислота= моноаминодикарбоновая Ак.

14. Соответсвие между Ак и полярностью Ак: Изолейцин= неполярная Ак, Аспарагиновая кислота=полярная содержит отриц. заряж группы, Серин= полярная содержит незаряженные группы, Гистидин= полярная содержит полож.заряж группы.

15. Водный раствор Ак у которой аминогруппа протонированна, а карбоксильная диссоцирована наз-ся: цвиттер ионом.

16. Значение рН раствора прикотором Ак сохраняется в виде цвиттер иона и не перемещ-ся к электродам наз-ся: изоэлектрической.

17. Экспериментально идентифицировать аминогруппу в Ак можно с помощью реакции с: формальдегидом.

18. При нагревании а-Ак образ-ся 6членные азотсодержащие герероциклы наз-е: дикетопинерозин.

19. Исходным вещ-ом при получении аланина фталимидным синтезом по Габриелю яв-ся: Этиловы эфир а-хлорпропионовой кислоты, а-хлоруксусная кислота.

Способы получения аминокислот

20. Исходным вещ-ом при получении фенилаланина с использованием малонового эфира яв-ся: хлористый бензил, бензальдегид.

21. Исходным вещ-ом при получении аланина синтезом Шреккера яв-ся: уксусный альдегид.

22. Исходным вещ-ом при получении фенилаланина фталимидным синтезом по Габриелю яв-ся: 2 -хлор-3фенилпропановая кислота.

23. Метод Геля-Фольгарда-Зелинского в синтезе Ак используют: для полученияа-галогензамещенных кислот.

24.

Пептиды, белки.

25. Первичная структура белка не хар-ся тем, что: в ее формировании участвуют слабы связи.

26. Параметры а- спирали белка наз-ны ошибочно: препятствует образ-ю а-спирали остатки аланина.

27. В-структура пред-ет собой: зигзагообразную структуру.

28. В изоэлектрической точке белок: имеет наименьшую растворимость.

29. При денатурации белка не происходит: г идролиза пептидных связей.

30. Соответствие между Ак и способностью образ-ть связи: Глицин= Ак распол-ся непосредсвенно внутри глобулы, Аспарагиновая кислота=Ак способная образ-ть ионную связь и лизином, Лейцин= Ак распол-ся непосредсвенно внутри глобулы, Аргинин= Ак способная образ-ть водородную связь с Асп, Серин= Ак способная образ-ть ионную связь и лизином

31. Соответствие между радикалами аминокислот и их свойствами:

а) Неполярные радикалы АК- участвуют в формировании 3-ной структуры

б) Полярные анионные радикалы- предпочитают расположение- на поверхности белковой молекулы

в) Неполярные и полярные радикалы АК-

32. Соответствие между структурами белка и связями, стабилизирующими эти структуры:

Вторичная структура- водородные связи между атомами пептидного остова

3-ная структура- связи между полярными и неполярными радикалами аминокислотных остатков

1-ная структура- связи между а-амино- и а-карбоксильными группами аминокислот

4-ная структура-

33. Соответствие между элементным химическим составом белка и содержанием в процентах:

Углерод - 50-55, Кислород - 21-23, Азот - 15-17, Водород - 6-7, Сера - 0-3.

34. Значение ph раствора, при котором аминокислота сохраняется в виде цвиттер-иона и не перемещается к электродам называется изоэлектрической точкой.

35. Пептиды, содержащие в своем составе до 10-аминокислотных остатков- это олигопептиды.

36. Белки, для которых характерна более выраженная сферическая форма- глобулярные.

37. Способ укладки полипептидной цепи в пространстве - это структура третичная.

38. Реакция, открывающая наличие не менее двух пептидных связей- биуретовая.

39. Утрата белком природной (нативной) конформации, обычно сопровождающаяся потерей его биологической функции- это денатурация.

40. Осаждение белка концентрированными растворами солей- это высаливание.