Гемоглобин

Гемоглобин состоит из белковой части глобина и небелковой окрашенной части — гем. Биологическая роль гемоглобина состоит в доставке кислорода от легких к тканям и углекислого газа из тканей в легкие.

Глобин содержит четыре полипептидные цепи, которые различаются по строению. Каждая из полипептидных цепей глобина соединена с одним гемом, т. е. молекула гемоглобина содержит 4 полипептидные цепи и 4 гема.

Гем по структуре представляет собой порфириновое кольцо, которое состоит из четырех пирольных ядер, соединенных метиновыми мостиками (-СН=) и связано с атомом железа (II). Гем во всех типах гемоглобина одинаковый. Он может быть простетической группой не только гемоглобина, но и миоглобина, а также дыхательных ферментов клетки — каталазы, пероксидазы и системы цитохромов.

В крови взрослого здорового человека обнаружено несколько типов гемоглобина, различающихся аминокислотным составом полипептидных цепей. Основной гемоглобин HBA составляет 96-99% всего гемоглобина. Его белковая часть состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей. Кроме того, в крови человека открыто значительное количество мутантных гемоглобинов, образующихся в результате замены даже одной какой-либо аминокислоты в молекуле гемоглобина на другую. Эти мутации приводят к тяжелым заболеваниям — гемоглобинопатиям. Например серповидноклеточная гемолитическая анемия. Она обусловлена появлением гемоглобина типа HbS, в котором глутаминовая кислота заменена на валин. После отдачи кислорода в тканях, гемоглобин выпадает в осадок внутри эритроцитов, в результате чего нарушается их функция переноса кислорода. Эритроциты принимают серповидную форму.