Ответы на билет № 7

1. Ферменты-протеиды - это сложные белки.

2. В связывании отдельных функциональных групп ферментов, имеющих значение для катализа. Это связывание прочное. Неконкурентное ингибирование не снимается добавлением субстрата.

3. Да.

4. При повышении температуры увеличивается подвижность реагирующих молекул. Однако, при температуре выше 60-70 С скорость реакции снижается из-за денатурации ферментативного белка, приводящего к потере каталитических свойств.

5. Ферменты специфичны в отношении как типа катализируемой реакции, так и структуры субстратов, на которые они действуют. Специфичность ферментов определяется их строением, наличием определенных групп, которые могут участвовать в образовании фермент-субстратных комплексов.

ОТВЕТЫ НА БИЛЕТ № 8.

1. Под коферментом подразумевают добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента (белковой части молекулы), обслуживающую два или несколько ферментов и способную к самостоятельному существованию. Простетическая группа - добавочная группа, прочно связанная с апоферментом.

2. В присоединении к ферменту ингибитора, близкого по структуре к субстрату, с образованием комплекса фермент-ингибитор, что приводит к снижению ферментативной активности.

3. Энергия, необходимая для запуска химической реакции, без которой реакция не начинается, несмотря на термодинамическую вероятность. Фермент способен ее снижать, что приводит к ускорению химической реакции.

4. Уровень биосинтеза в клетке, наличие факторов, изменяющих скорость ферментативной реакции (активаторы, ингибиторы и др.), локализация в клетке и проницаемость мембран для субстрата и продуктов реакции.

5. Иммобилизованные, т.е. связанные на различных носителях (стекло, целлюлоза, полиакриламид и др.). В результате создаются нерастворимые катализаторы, которые превышают стойкостью и длительностью действия обычные ферменты. Применяются в химической промышленности, медицине и др. областях. Пример - стрептодеказа, для лечения инфаркта миокарда, афинная хроматография - в химии.