Ответы на билет № 15

1. Наличие фермента обычно распознается по проявлениям катализируемой им химической реакции; количество фермента можно определить путем измерения скорости этой реакции, т.е. о количестве фермента судят по его активности. За единицу активности фермента принят, катал (кат.) - количество фермента, которое катализирует превращение одного моля субстрата в секунду при 25⁰ С в оптимальных условиях.

2. Аллостерические ингибиторы присоединяются по аллостерическому центру фермента и изменяют третичную структуру белковой молекулы. В результате этого субстратный, каталитический центры приобретают наименее выгодную для осуществления своих функций конфигурацию.

3. Путем образования фермент-субстратного комплекса, что приводит к ослаблению определенных связей в субстрате, и одновременно к активированию субстрата и повышению его реакционной способности.

4. Под коферментом подразумевают добавочную группу, легко отделяющуюся от апофермента (белковой части молекулы), обслуживающую два или несколько ферментов и способную к самостоятельному существованию. Простетическая группа - добавочная группа, прочно связанная с апоферментом.

5. Антиметаболиты широко используются в терапии ряда заболеваний. Так, аналоги пуриновых и пиримидиновых оснований (2-аминоаденин, 5-фторурацил) или аминокислот (фторфенилаланин) будучи введены в организм, могут приводить к синтезу таких нуклеиновых кислот и белков, метаболизм которых блокируется из-за нарушения структуры или отсутствия ферментов в организме, способных катализировать их обмен. Эти антиметаболиты применяют при злокачественных новообразованиях.