Биохимия мышц, соединительной и нервной тканей

59.Общая характеристика мышечной ткани. Белки мышц. Структура, свойства, роль. Источники энергии для мышечного сокращения.:-составл 42-45% от массы тела,Функция-обеспечение подвижности путем сокращения и расллабления.Совешается работа,связанная с превращения хим энергии в механ.Три типа:скелетная, сердечная гладкая..Поперечн-полос ткань-состоит из многочисленных мышечн волокон.Диаметр-10-100мкм, длина=длине мышцы.В саркоплазме находятси миофибриллы и органеллы,глыбки гликогена для запас энергии.Повторение миофибриллы является саркомер.1 мофибрила содержит много саркомеров.В серед саркомера-А зона(темная из-за миозина+актина)),в центре которой-М линия.Сред часть зоны А занимает-Н зона(миозин).Светлая часть-I диск(актин),в серед которого Z линия,котор огранич саркомер.Белки:1.Саркоплаз-ие,2.миофиб-ые,3.белки стромы.1.-миоген,глобулиХ,миоальбумин,парвальбумины.2-а)Миозин-50-55% миофиб(обладает АТФ-фазной активностью,т.е.АТФ→АДФ+Н3РО4 и энергия идет на сокращ.Масса=500.000,длина=150нм.Состоит из 2 тяжел цепей,образуюш а спираль(хвост) и неск легких.Соед тяж+легк=глобула(головка))б)Актин-20%,делится на глобул(G) и фибрилл(f) актин.G-42.000,сост из 1 полипед цепи(374 а\к) и при ионной силе переходит в F,сост из 2 закруч нитей.в)Актомиозин=миозин+f актин,облад АТФ фазной активностью, активир-ся Мg.г)Тропомиозин-сост из 2 а цепей, длина =40нм, масса=65000,всего их4-7%.д)Тропонин-глоб белок, масса=80000, всего 2%.В него входит 3 субд:ТнI(ингибир АТФ фазн активность),ТнC(кальцисвязыв),,ТнТ(тропомиозинсвяз)3-Колаген и элатин.Исочники энергии-связан с распадом АТФ на АДФ и Н3РО4а)креатин фосфат+адф-(креатинкиназа)-атф+амф-очень быстрыйб)2адф-(аденилаткиназа)-атф+амф в)окислит фосфолириров+тканевое дыхание)в сердце за счет митохондр. г)эробный метаболизм расщеплен гикогена или глюкозы с образ лактата-в кровь-в печень-опять глюкоза.Большое место имеет креатинфосфат в серд мышце.

60.Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышечного волокна: Сост из 5 стадий:1) миозиновая головка может гидролизовать атф до адф и Н3РО4, но не обеспечивает освобождения продукта гидролиза.Поэтому данный процесс носит стехиометрический характер.2)содерж адф и н3ро4 головка может свободно вращаться под большим углом и при достижен нужного положения связывается с F актинином, образуя с осью фибриллы угол90 3)это взаимод-ие обеспеч высвобожд адф и н3ро4 из актин-миозинового комплекса. Актомиозиновая связь имеет наименьшую энергию при велич угла 45, поэтому изменяется угол миозина с осью фибриллы с 90 на 45 и происходит продвижение актина на 15нм в направлен центра саркомера 4)новая малекула атф связывается с комплексом миозина –F актин.5)комплекс миозин-атф обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой(АТФ) головки от F актина.Эта стадия-явл-ся расслаблением, завис-ие от связыв АТФ с актин-миозин комплексом.

Регуляция: Принадлежит ионам Са, в присутств которого миофибрилл облад способностью взаимод с АТФ и сокращаться. Кольсеквекстрин связывает Са. Скорость вкачивания Са из межфибрил про-ва стимулир Са. Механизм назыв-кальцивая помпа. \

61.Общая характеристика соединительной ткани. Структура и роль коллагена и эластина. Роль витамина С в постсинтетической модификации коллагена. Характеристика гликозаминогликанов.: Сост 50 % массы.Кости, зубы,стромы, нейроглия, брюшина-все это соединит ткань. Соед ткань содержит клетки, межклеточного вещества много, имеют волокнисты структуры(коллагенов, эласт и ретикул волокон). Межклет вещ-во имеет сложн химич состав.Колаген-внеклеточный белок-6% от массы тела, состоит из разных фибрилл, называемые тропокалагеном т.е гетерогенные образования –белок коллагена. 1\3 а\к содержит глицин, 1\3- пролин и 4 гидроксипролин,1%- гидроксилизин. Масса его 285000. Тропоколаген состоит из 3 полипепт цепей, которые спирализуются. Соединены между гидроксилизин остат-ми сшивками. Каждая цепь содержит 1000а\к. Существует 2 типа цепей а1(а1-1,а1-2,а1-3,а1-4) и а2. А\к остатки образуют после включения пролина и лизина.Эластин- основной белковый компонент, из котор состоят эластические волокна. Имеет много пролина и глицина, отсутств триптофан и цистеин.В отличии от калагена больше аланина и Валина и меньше глутами кис. Содержит десмозин и изодесмозин и из-за этого эластин может растягив-ся в двух направлениях. Имеется лизинорлейцин, котор обеспеч попереч связки.Синтезир-ся фибробластами. Предшественник- тропоэластин. Гликозамингликаны:-это линейные неразветвленные полимеры, построенных из повтор-ся дисахаридных единиц. Имеются 6 классов: а)Гиалуроновая к-та- масса=100000-10000000. Функция –связывания воды,состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил д-глюкозамин б)хондриотин-4-сульфат и 6-сульфат. Распологаются в разных видах соединит ткани.Состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. г)дерматансульфат- характерен для кожи и состоит из L-идуроновая к-та и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. д)Кератансульфат состоит из д-галактозы и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.е) гепаринсульфат состоит из д-глюкуронит-2-сульфат и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.Витами С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, при недостатке не образ-ся межклет в-ва, что вызывает поражение сосудов.

62.Особенности строения и метаболизма костной ткани.: кост ткань- особый вид соединит ткани, являющ главной составной частью кости. Она образует костные пластинки и взависимости от их плоности различают компактное и губчатое вещ-во. Клеточными элементами явл-ся остеобласты, участвующ в образовании межклет в-ва и где синтезир прокалаген и глюкозамингликаны; остеоциты-зрелая отросчатая кл-ка костн ткани; остеокласт- клетка способная резорбировать хрящ и межклет вещ-во.Хим состав: неорганика-гидроксилаапатиты, фосфаты кальция, натрий, магний, калий,хлор; органика-95%-колаген типа1, 17%-неколагеновые белки-протеогликаны, гликозаминкликаны; липиды для минерализации, высокое содержание РНК а также-гексозамины, гексуронова кис-та.Влияют на формирование кости:гормоны(паратгормон, кальцитонин, тироксин, соматотропин, кортикостероиды, витамины(D и Аи С) и ферменты.Минерализация происходит путем деятельности остеобластов, замуровыающиеся в межклет вещ-ве. Перестройка происходит путем высвобождения кальция. В пространстве между калагенами нах-ся гидроксилапатит, вытесняя воду.Процессы минерализации ингибируется протеогликанами. При минерализ ингибир действие пирофасфата снимается пирофасфотазой. В рассасывания участвуют лактаты и ферметы для реабзорбции.

63.Особенности обмена веществ в нервной ткани. Образование и роль биогенных аминов: 1)Дыхание-потребление кис-да 20-25%, а у детей 4лет -50%.Газообмен значительно выше чем в другой ткани2)Метаб-зм углеводов-основным субстратом явл-ся глюкоза.90% глюкозы утилизир-ся до со2 и н2о при участии трикарбоновых кислот.Роль пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы невилика, но в результате образуется НАДФ используется для синтеза жирных кислот и стероидов.М\у глюкозой и гликагеном имеется тесная связь, т.к при недостатке в крови глюкозы, гликоген голов мозга явл-ся источником глюкозы и наоборот.Распад гликогена происходит путем фосфоролиза. Мозг ткань довольно интенсивна способна к анаэробному гликолизу.2Метаб-зм лабильных фосфатов-интенсивность обновления богатых энергии фосфорных соединений в головном мозге очень велика из-за этого АТФ и креатинфосфат находится в постоянстве.Без доступа кис-да мозг может просушествовать за счет резервов лабильных фосфатов 1 мин.АТФ и креатинфосфат сни-ся за счет интенсивности дыхания.3)Мет-зм а\к и белков-в ткани мозга а\к в 8 раз> чем в крови и их обмен проходит в разных направлениях. Пул свободн а\к испол-ся как источник сырья для синтеза белков и био активн аминов, а также для связывания аммиака.Поступление а\к в мозг задан гематоэнцефал барьером.Радиоактив а\к быстро вкл-ся в белки. Белки серого вещ-ва более быстро синтез-ся и распад-ся чем в белом. Разные состояния мозга нужда-ся в разной интенсив-ти синтеза белков3)Мет-зм липидов-половина сухой массы г.м.Много фосфоглицеридов в нервных клетках,а сфингомиелин в миелинов оболочках. Из фосфоглицеридов обновл-ся фосфатидилхолин.Холестерин,цереброзиды обнов-ся редко.Биосинтез холестерина про-ит в самой нерв ткани.Основная часть холестерина нах-ся неэтерифицированом сост-ии, эфиры обн-ся в участках активной миелинизации.Пути синтеза липидов сходны с другими тканями.Возбуждение нерв ткани сопров-ся повышением аммиака,наблюд при раздраж перефир нервов и проис-ит за счет дезаминирования АМФ.Аммиак-очень ядовитое вещ-во.Особую роль в ее устранении играет глутаминовая кис-та, она способна связывать аммиак с образованием глутамина-безвредного для ткани(амидировании), протекает при глутаминсинтетазе. Биогенные амины явл-ся предшествен различных ферментов(50окситриптофан—серотанин;3-4-диоксифенилаланин—дофамин--катехоламины).