1) Монодентатные лиганды. Такие лиганды бывают нейтральными (молекулы Н2О, NH3, CO, NO и др.) и заряженными (ионы CN−, F−, Cl−, OH−, SCN−, и др.).
2) Бидентатные лиганды. Примерами служат лиганды: ион аминоуксусной кислоты H2N — CH2 — COO−, оксалатный ион −O — CO — CO — O−, карбонат-ион СО32−, сульфат-ион SO42−, тиосульфат-ион S2O32−.
3) Полидентатные лиганды. Например, комплексоны — органические лиганды, содержащие в своём составе несколько групп −С≡N или −COOH (этилендиаминтетрауксусная кислота — ЭДТА). Циклические комплексы, образуемые некоторыми полидентатными лигандами, относят к хелатным (гемоглобин и др.).
По природе лиганда [править | править исходный текст]
1) Аммиакаты — комплексы, в которых лигандами служат молекулы аммиака, например: [Cu(NH3)4]SO4, [Co(NH3)6]Cl3, [Pt(NH3)6]Cl4 и др.
2) Аквакомплексы — в которых лигандом выступает вода: [Co(H2O)6]Cl2, [Al(H2O)6]Cl3 и др.
3) Карбонилы — комплексные соединения, в которых лигандами являются молекулы оксида углерода(II): [Fe(CO)5], [Ni(CO)4].
4) Ацидокомплексы — комплексы, в которых лигандами являются кислотные остатки. К ним относятся комплексные соли: K2[PtCl4], комплексные кислоты: H2[CoCl4], H2[SiF6].
|
|
5) Гидроксокомплексы — комплексные соединения, в которых в качестве лигандов выступают гидроксид-ионы: Na2[Zn(OH)4], Na2[Sn(OH)6] и др.
2.Металлоферменты, или металлоэнзимы — общее собирательное название класса ферментов, для функционирования которых необходимо присутствие катионов тех или иных металлов. В подобном ферменте могут присутствовать несколько различных ионов металла. Катион металла при этом обеспечивает правильную пространственную конфигурацию активного центра металлофермента. Характеризуются точной локализацией иона металла в активном центре, которая не меняется при замещении одного металла другим.
3. Гемоглобин — основной компонент эритроцитов, благодаря которому осуществляется перенос кислорода. Он относится к хромопротеинам и имеет в своем составе белок (глобин) и железосодержащую группу (гем).
Гем — комплексное соединение железа и протопорфирина IХ, состоящего из четырех пиррольных колец, соединенных СН-мостиками. Железо, находящееся в центре протопорфирина, связано с четырьмя атомами азота пиррольных колец двумя главными и двумя дополнительными связями. Одна из двух оставшихся связей (координационное число железа равно 6) используется для соединения с глобином, другая — с кислородом. Гем одинаков для всех видов гемоглобина животных.
Глобин — тетрамер, состоящий из двух пар полипептидных цепей, различие аминокислотного состава которых определяет гетерогенность молекулы гемоглобина человека.
|
|
Основной компонент гемоглобина человека — НbA (95—98% гемоглобина) крови состоит из 2a- и 2b-цепей, другие виды нормального гемоглобина — HbA2 (2—2,5%) и HbF (0,1—2%) имеют общую с HbA a-пептидную цепь, но отличаются структурой второй полипептидной цепи. В целом молекула гемоглобина содержит 574 аминокислоты. Каждая полипептидная цепь глобина соединена с гемом (на 1 глобин приходится 4 гема).
4.Цитохромы (гемопротеины) — это маленькие глобулярные белки, которые содержат ковалентно связанный гем, расположенный во внутреннем кармане, образованном аминокислотными остатками.
В зависимости от природы гема цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d.
5. Витаминами B12 называют группу кобальтсодержащих биологически активных веществ, называемых кобаламинами.
Структура витамина В12 отличается от строения всех других витаминов своей сложностью и наличием в его молекуле иона металла — кобальта. Кобальтсодсржащсе ядро молекулы представляет собой плоскостную структуру с перпендикулярно расположенным к ней нуклеотидом.