Свойства белков следуют из их строения

Схематичное представление укладки белка в третичную структуру

Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45% β-структуры.

Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например:

• водородные – между НО-, СООН-, NH₂-группами радикалов аминокислот,
• дисульфидные – между остатками цистеина,
• гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,
• ионные – между СОО^–-группами глутамата и аспартата и NH₃⁺-группами лизина и аргинина,
• псевдопептидные – между дополнительными СОО^–-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH₃⁺-группами лизина и аргинина.

· Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой.

· Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы.

· Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

Строение тетрамера гемоглобина

· Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 субъединиц – 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в фетальном гемоглобине.

· Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающий активное участие в окислении глюкозы при мышечном сокращении, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н₄, Н₃М₁, Н₂М₂, Н₁М₃, М₄. Всего 5 изоферментов.

· Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ. Всего 3 изофермента.

· Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей).

· Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение кислорода к гемоглобину. В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз.

·

· Схема кооперативного взаимодействия субъединиц в гемоглобине.

· Присоединение в легких первой молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина изменяет ее конформацию. В результате она начинает влиять на следующую убъединицу, облегчая присоединение к ней кислорода. После этого они вдвоем влияют на третью субъединицу и так далее. В тканях первая молекула кислорода отделяется от своей субъединицы не очень легко, вторая уже быстрее и так далее.

К физико-химическим свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации, коллоидные свойства.