Запомните

Таблица 3.17

Изменение активности некоторых ферментов при остроминфаркте миокарда (по И. С. Балаховскому в модификации)

Фермент	Начало повышенияактивности, ч	Пикувеличения активности, ч	Возвращениек норме,сутки
МВ-фракцияКФК	3–4	10–12	2
КФК	6–12		3–4
ЛДГ	8–10	48–72	8–14
ЛДГ1	8–10	24–84	10–12
АсАТ	4–12	24–36	4–7

Рис. 3.316. Динамика активности ферментов сыворотки крови при остроминфаркте миокарда. Пунктиром обозначен нормальный уровень ферментов

Биомаркеры	Время первичного увеличения	Время достижения пиковой концентрации	Длительность повышения
Тропонин Т	3 - 12 ч	12 ч – 2 дня	5 – 14 дней
Тропонин I	3 - 12 ч	24 ч	5 – 10 дней
КФК-МВ (более 25% от общей КФК)	3 - 12 ч	24 ч	2 – 3 дней
Миоглобин	1 - 4 ч	6 – 7 ч	24 ч

Креатинфосфокиназа (КФК). Наиболее специфичнымлабораторным тестом острого ИМ является определение МВ-фракции КФК (МВ-КФК). Ее активность начинаетвозрастать уже через 3–4 ч, достигает максимума через 10–12 ч и возвращается к исходным цифрам через 48 ч от начала ангинозного приступа. Активность общей КФК приИМ претерпевает сходную динамику: уже к концу первых суток уровень фермента в 3–20 раз превышает норму, а через 3–4 суток от начала заболевания возвращается к исходным значениям (рис. 3.316).

Как известно, КФК в большом количестве содержится в скелетных мышцах, миокарде, головном мозге и щитовидной железе. Поэтому увеличение активности этого фермента в сыворотке крови возможно не только при остромИМ, но и при целом ряде других клинических ситуаций:

1. при внутримышечных инъекциях;

2. при тяжелой физической нагрузке;

3. после любого хирургического вмешательства;

4. у больных мышечной дистрофией, полимиозитом, миопатией;

5. при повреждениях скелетных мышц, при травмах,судорожном синдроме, длительной иммобилизации;

6. при инсультах и других повреждениях ткани головного мозга;

7. при гипотиреозе;

8. при пароксизмальных тахиаритмиях;

9. при миокардите;

10. при тромбоэмболии легочной артерии;

11. после проведения коронароангиографии;

12. после электроимпульсной терапии (кардиоверсии) и т. д.

В противоположность этому повышение активности МВ-фракции КФК, содержащейся преимущественно в миокарде,специфично для повреждения сердечной мышцы, в первуюочередь, для острого ИМ. МВ-фракция КФК не реагирует на повреждение скелетных мышц, головного мозга и щитовидной железы. Тем не менее следует помнить, что любые кардиохирургические вмешательства, включаякоронароангиографию, катетеризацию полостей сердца и электроимпульсную терапию, как правило, сопровождаются кратковременным подъемом активности МВ-фракции КФК. В литературе имеются также указания на возможностьповышения уровня МВ-КФК при тяжелой пароксизмальнойтахиаритмии, миокардитах и длительных приступахстенокардии покоя, расцениваемых как проявление нестабильной стенокардии.

Степень повышения активности МВ-КФК в крови в целомхорошо коррелирует с размером ИМ: чем больше объем поражения сердечной мышцы, тем выше активностьМВ-КФК. Следует, однако, иметь в виду, что в ряде случаев при обширных ИМ вымывание ферментов в общий кровоток замедлено, поэтому абсолютное значение активностиМВ-КФК и скорость его достижения могут оказаться меньше, чем при обычном вымывании фермента, хотя и в том, и в другом случае площадь под кривой «концентрация-время» остается одинаковой (рис. 3.317, а, б).

Эти данные послужили основанием для разработки методики неинвазивного определения массы некроза (в граммах) как функции площади под кривой изменения концентрацииМВ-КФК во времени.

Рис. 3.317. Динамика активности МВ-фракции КФК при обширном трансмуральном (а,б) и интрамуральном (в) инфарктах миокарда.

В двух первых случаях площадь под кривой «концентрация–время»одинакова, хотя пиковые значения
активности МВ-КФК отличаются, что связано с различной скоростьювымывания фермента. При интрамуральном инфаркте миокарда площадь подкривой и максимальная ее амплитуда значительно меньше

Площадь под кривой «концентрация-время» МВ-КФК отражает размеры ИМ, а абсолютные значения активности фермента и время достижения максимума кривой — не только обширность поражения сердечной мышцы, но и скорость вымывания фермента из некротизированного участка сердечной мышцы.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Активность этого ферментапри остром ИМ нарастает медленнее, чем КФК и МВ-КФК, и дольше остается повышенной. Пик активности наступает обычно на 2–3 сутки от начала инфаркта, а возвращение к исходному уровню — только к 8–14 суткам.

Следует помнить, что активность общей ЛДГ повышается также при заболеваниях печени, шоке, застойной недостаточности кровообращения, гемолизе эритроцитов и мегалобластной анемии, тромбоэмболии легочной артерии, миокардите, воспалении любой локализации,коронароангиографии, электроимпульсной терапии, тяжелой физической нагрузке и т. д.

В этом отношении изофермент ЛДГ₁ более специфичен для поражений сердца, в частности, для острого ИМ, хотя он также присутствует не только в мышце сердца, но и в других органах и тканях, включая эритроциты.

Аспартатаминотранфераза (АсАТ) также относится к числу ферментов с относительно быстро наступающим пиком повышения активности (24–36 ч от начала инфаркта).Через 4–7 суток концентрация АсАТ возвращается к исходному уровню.

Изменение активности АсАТ также неспецифично для острого ИМ: уровень АсАТ вместе с активностью АлАТ повышается при многих патологических состояниях, в том числе при заболеваниях печени. Все же следует помнить, что при поражениях паренхимы печени в большей степени возрастает активность АлАТ, а при заболеваниях сердца —АсАТ. При ИМ коэффициент Ритиса (отношение АсАТ/АлАТ) больше 1,33, а при заболеваниях печени — меньше 1,33.

Учитывая специфические особенности вымывания различных ферментов из очага некроза и длительность их присутствия в сыворотке крови, необходимо помнить о нескольких принципах ферментативной диагностики острогоИМ.