2015-03-08
5552
| Название витаминов | Коферментная форма | Основные процессы, в которых принимает участие данный витамин |
| Витамин В1, тиамин | тиаминпирофосфат (ТПФ) | декарбоксилирование a-кетокислот, перенос С2-альдегидных и кетоновых групп; |
| Витамин В2 рибофлавин | флавинмононуклеотид (ФМН) флавинадениндинуклео тид (ФАД) | окислительно-восстановительные реакции (транспорт Н+ и е-); |
| Пантотеновая кислота | коэнзим А (КоА-SH) | активация ацильных (в т. ч. и ацетильных) групп; |
| Витамин РР, никотинамид, никотиновая кислота | никотинамидадениндинуклеотид (НАД) никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) | окислительно-восста-новительные реакции (транспорт Н+ и е- ); |
| Витамин В6, пиродоксаль, пиридоксин | пиридоксальфосфат (ПФ) | декарбоксилирование аминокислот и перенос аминогрупп; |
| Витамин В12, кобаламин | дезоксиаденозил- и (метил)-кобаламин (В12-коферменты) | трансметилирование, метилмалонил-КоА- мутазная реакция; |
| Витамин Вс, фолиевая кислота | тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК | обмен одноуглеродных фрагментов (формил, формимино-, метил-, оксиметил-, метилен-, метенил-); |
| Витамин Н биотин | биоцитин | активирование двуокиси углерода: карбоксили- рование ацетил-КоА и пирувата; |
| Аскорбиновая к-та | гидроксилирование пролина и лизина; | |
| Витамин К нафтохинон | Гидрохинонная форма | g-карбоксилирование остатков глутамата |
Вторая причина связана с тем, что именно участие кофермента может иметь фундаментальное физиологическое значение. Например, работа мышцы в анаэробных условиях сопровождается превращением пирувата в лактат. Предназначением реакции является превращение НАД Н2 в НАД. В отсутствие НАД гликолиз продолжаться не может и анаэробный синтез АТФ прекращается а, следовательно, прекращается и сокращение мышц.
|
|
|
Изоферменты - это молекулы ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по некоторым физико-химическим свойствам, кинетике реакций, способам регуляции активности и т.д. Они могут присутствовать в разных клетках одного организма, в разных типах клеток одной ткани, в разных субклеточных образованиях одной клетки. Изоферменты имеют генетические различия, т.е. кодируются разными генами. Если фермент имеет олигомерную структуру, изомеры могут образовываться как результат комбинации неидентичных протомеров. Например, лактатдегидрогеназа состоит из 4х субъединиц двух типов Н и М. Изоферменты образуются в результате приведенной ниже комбинации субъединиц:
ЛДГ1 - НННН
ЛДГ2 - НННМ
ЛДГ3 -ННММ
ЛДГ4 - НМММ
ЛДГ5 - ММММ
Синтез Н- и М-субъединиц детерминируется разными генетическими локусами, они экспрессируются по-разному в разных тканях.
|
|
|
Существование изоферментов позволяет организму осуществлять одну и ту же реакцию в различных условиях среды, с разной скоростью (например, глюкокиназа печени и гексокиназа головного мозга имеют различную активность).
Полиферментные системы. Те или иные превращения веществ в организме катализируются не одним ферментом, а, как правило, несколькими, объединенными в полиферментные системы. Ферменты, участвующие в одном метаболическом процессе и находящиеся в растворенном состоянии, объединены в систему благодаря функциональной связи между ними, когда продукт одной реакции является субстратом для следующей реакции. Такие полиферментные системы называют функциональными Например, ферменты гликолиза.
В других случаях ферменты объединены в полиферментную систему за счет присоединения их к молекуле белка (синтетаза жирных кислот) или фиксированы в мембранах (электрон-транспортные системы митохондрий). Такие полиферментные системы называют структурными. Имеются также полиферментные системы, сочетающие в себе признаки двух перечисленных выше, т.е. смешанные, например, цикл трикарбоновых кислот.
