2015-06-26
1258
Связывание субстрата в ряде случаев может вызывать конформационные изменения в молекуле фермента, которые приводят к напряжению структуры активного центра, а также несколько деформируют связанный субстрат, упрощая тем самым достижение комплексом ES переходного состояния. При этом возникает так называемое индуцированное соответствие фермента субстрату. Таким образом, небольшие изменения третичной или четвертичной структуры относительно крупной молекулы фермента могут играть роль механического рычага для молекулы субстрата. Возможно, именно по этой причине ферменты представляют собой белки и, следовательно, по своим размерам значительно превосходят молекулы большинства субстратов.
Кислотно-оснóвный катализ
Концепция кислотно-оснóвного катализа объясняет ферментативную активность участием в химической реакции кислотных групп (доноры протонов) и/или оснóвных групп (акцепторы протонов). Кислотно-оснóвный катализ – часто встречающееся явление. Аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, имеют функциональные группы, проявляющие свойства, как кислот, так и оснований.
|
|
|
К аминокислотам, участвующим в кислотно-оснóвном катализе, в первую очередь относят Cys, Tyr, Ser, Lys, Glu, Asp и His. Радикалы этих аминокислот в протонированной форме – кислоты (доноры протона), в депротонированной – основания (акцепторы протона).
При фиксации субстрата в активном центре на его молекулу влияют электрофильные и нуклеофильные группы каталитического участка, что вызывает перераспределение электронной плотности на участках субстрата, атакуемого кислотно-оснóвными группами. Это облегчает перестройку и разрыв связей в молекуле субстрата. Ярко выраженной способностью к кислотно-оснóвному катализу обладают ферменты, в каталитическом центре которых имеется гистидин, который отличается отчётливыми кислотно-оснóвными свойствами. При блокировании гистидина фермент инактивируется.
Данный механизм ферментативного катализа характерен для гидролаз, лиаз, изомераз. Он часто сочетается с ковалентным катализом.
