Термодинамика ферментативной реакции

Ферменты с термодинамической точки зрения ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации. Энергией активации называется энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активированное (переходное) состояние при данной температуре. Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом уровне (рис. 5.3).

Рис. 5.3. Энергетические барьеры катализируемой и некатализируемой реакций. Следует отметить, что как катализируемая ферментом, так и некатализируемая реакция независимо от ее пути имеет одинаковую величину стандартного изменения свободной энергии. Действуя на скорость реакции, ферменты не изменяют равновесия между прямой и обратной реакциями, как и не влияют на величину свободной энергии реакции; они лишь ускоряют наступление равновесия химической реакции. Еа – энергия активации.

Фермент, соединяясь с субстратом, образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс, которому соответствует более низкая энергия активация по сравнению с субстратом в некатализируемой реакции. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на продукт (или продукты) и свободный фермент.


Понравилась статья? Добавь ее в закладку (CTRL+D) и не забудь поделиться с друзьями:  



double arrow
Сейчас читают про: